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- PDB-4nho: Structure of the spliceosomal DEAD-box protein Prp28 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4nho
タイトルStructure of the spliceosomal DEAD-box protein Prp28
要素Probable ATP-dependent RNA helicase DDX23
キーワードHYDROLASE / DEAD-BOX / HELICASE
機能・相同性
機能・相同性情報


R-loop processing / cis assembly of pre-catalytic spliceosome / RNA splicing, via transesterification reactions / mRNA Splicing - Minor Pathway / U5 snRNP / U4/U6 x U5 tri-snRNP complex / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / mRNA splicing, via spliceosome ...R-loop processing / cis assembly of pre-catalytic spliceosome / RNA splicing, via transesterification reactions / mRNA Splicing - Minor Pathway / U5 snRNP / U4/U6 x U5 tri-snRNP complex / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / mRNA splicing, via spliceosome / RNA helicase activity / RNA helicase / mRNA binding / chromatin / nucleolus / ATP hydrolysis activity / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
DDX23-like domain / DEAD-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / ATP-dependent RNA helicase DEAD-box, conserved site / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. ...DDX23-like domain / DEAD-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / ATP-dependent RNA helicase DEAD-box, conserved site / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Probable ATP-dependent RNA helicase DDX23
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Moehlmann, S. / Neumann, P. / Ficner, R.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / : 2014
タイトル: Structural and functional analysis of the human spliceosomal DEAD-box helicase Prp28.
著者: Mohlmann, S. / Mathew, R. / Neumann, P. / Schmitt, A. / Luhrmann, R. / Ficner, R.
履歴
登録2013年11月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年6月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年9月24日Group: Database references
改定 1.22019年9月4日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: reflns / struct_conn
Item: _reflns.pdbx_Rsym_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.52024年11月27日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Probable ATP-dependent RNA helicase DDX23
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,09910
ポリマ-55,0121
非ポリマー1,0869
3,963220
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)125.430, 136.770, 73.220
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1199-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Probable ATP-dependent RNA helicase DDX23 / 100 kDa U5 snRNP-specific protein / DEAD box protein 23 / PRP28 homolog / U5-100kD


分子量: 55012.285 Da / 分子数: 1 / 断片: RecA domains (UNP residues 338-820) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DDX23 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 STAR (DE3) / 参照: UniProt: Q9BUQ8, RNA helicase

-
非ポリマー , 5種, 229分子

#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / : SO4
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-CXS / 3-CYCLOHEXYL-1-PROPYLSULFONIC ACID / 3-(シクロヘキシルアミノ)-1-プロパンスルホン酸


分子量: 221.317 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C9H19NO3S / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-HG / MERCURY (II) ION


分子量: 200.590 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Hg
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 220 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.9 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9
詳細: 2.2 M ammonium sulfate, 20 % (v/v) glycerol, 0.1 M CAPS, mixing 1 ul of protein with 1 ul of reservoir solution, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンBESSY 14.111.001212
シンクロトロンBESSY 14.121.00858
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年6月6日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.0012121
21.008581
Reflection冗長度: 4.9 % / Av σ(I) over netI: 6.7 / : 209358 / Rmerge(I) obs: 0.038 / Rsym value: 0.064 / D res high: 2 Å / Num. obs: 81386 / % possible obs: 99.2
Diffraction reflection shell

ID: 1

最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)Num. obs% possible obs (%)Rmerge(I) obsRsym valueRedundancy
5039.080.0290.0264.6
175011686.60.0130.054.9
141710096.20.010.0534.9
4.5514662398.70.0150.0425
4.124.55239197.90.0190.0665
3.694.12359298.50.0190.1065
3.263.695861990.0240.1525
2.43.262837599.50.0620.245
2.22.41407299.50.2050.3685
2.12.2915299.30.3310.5844.9
22.11110499.20.498
反射解像度: 2→39.97 Å / Num. all: 42906 / Num. obs: 42906 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 32.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 12.1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allRsym value% possible all
2-2.114.90.5842.362190.652100
6.32-39.974.60.02630.214590.02999.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.12データスケーリング
SOLOMON位相決定
PHENIX1.5_2精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
MAR345dtbデータ収集
MOSFLMデータ削減
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: PDB entry 2DB3
解像度: 2→28.825 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.23 / SU ML: 0.25 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / σ(I): 0 / 位相誤差: 26.89 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2176 2159 5.04 %RANDOM
Rwork0.1931 ---
obs0.1943 42839 99.87 %-
all-42906 --
溶媒の処理減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 74.104 Å2 / ksol: 0.361 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 187.48 Å2 / Biso mean: 59.0384 Å2 / Biso min: 26.43 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-24.5474 Å2-0 Å2-0 Å2
2---11.2129 Å2-0 Å2
3----13.3345 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→28.825 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3505 0 52 220 3777
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0123679
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2764983
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.086551
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006643
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.9181418
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 15 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2-2.04650.3971230.33826992822
2.0465-2.09770.3151520.296626902842
2.0977-2.15440.27581430.25726892832
2.1544-2.21780.30251590.229426592818
2.2178-2.28930.21711440.208426452789
2.2893-2.37110.24871400.185527042844
2.3711-2.4660.21151440.179327032847
2.466-2.57820.23071460.179126722818
2.5782-2.7140.23881310.191927152846
2.714-2.88390.22821490.194526992848
2.8839-3.10630.25831480.20227172865
3.1063-3.41850.21651250.184127262851
3.4185-3.91210.171650.167827262891
3.9121-4.92480.17491570.155427582915
4.9248-28.82830.19831330.194128783011
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2456-0.1138-0.17240.782-0.20960.2354-0.22150.3160.1438-0.10980.06070.59020.3638-0.1980.19380.618-0.0724-0.08850.4173-0.13130.568716.174439.528919.0778
21.43750.32880.44461.56590.55681.1309-0.02480.16260.0327-0.6904-0.0928-0.0914-0.0858-0.04210.08670.53440.08420.08280.2530.01670.249440.191261.42418.6217
31.538-0.29460.0043.04010.40221.1499-0.0203-0.12050.01430.4607-0.2502-0.14620.157-0.13570.19460.508-0.08240.02560.35050.00430.337235.981646.33748.5969
40.20990.0008-0.14531.61671.52081.7613-0.1372-0.03230.09860.3536-0.74820.66690.851-1.03220.72170.8378-0.290.35930.8489-0.33190.778318.251540.84251.1186
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESID 352:366)A345 - 366
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESID 367:632)A367 - 632
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESID 633:672 OR RESID 733:806)A633 - 672
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN A AND (RESID 673:732)A673 - 732

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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