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- PDB-4nhc: Crystal structure of the HIV-1 neutralizing antibody 4E10 Fab fra... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4nhc
タイトルCrystal structure of the HIV-1 neutralizing antibody 4E10 Fab fragment in complex with a hydrocarbon-stapled peptide containing the 4e10 epitope on gp41.
要素
  • FAB HEAVY CHAIN
  • FAB LIGHT CHAIN
  • MODIFIED FRAGMENT OF HIV GLYCOPROTEIN (GP41)
キーワードIMMUNE SYSTEM / IMMUNOGLOBULIN FOLD / BETA-SANDWICH / 4E10 FAB / ANTIBODY-EPITOPE COMPLEX / GP41 HIV-1 / HYDROCARBON STAPLE
機能・相同性Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Stapled peptide (ACE)NWFNITN(DIV)LW(MK8)IKKKK / PHOSPHATE ION / trifluoroacetic acid
機能・相同性情報
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.912 Å
データ登録者Irimia, A. / Wilson, I.A.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2014
タイトル: Stapled HIV-1 peptides recapitulate antigenic structures and engage broadly neutralizing antibodies.
著者: Bird, G.H. / Irimia, A. / Ofek, G. / Kwong, P.D. / Wilson, I.A. / Walensky, L.D.
履歴
登録2013年11月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年12月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月24日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_value_order / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: FAB LIGHT CHAIN
H: FAB HEAVY CHAIN
P: MODIFIED FRAGMENT OF HIV GLYCOPROTEIN (GP41)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,7986
ポリマ－49,4753
非ポリマー3233
水52229
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5620 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area20070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)226.107, 226.107, 41.824
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 P

#3: タンパク質・ペプチド MODIFIED FRAGMENT OF HIV GLYCOPROTEIN (GP41)


タイプ: Peptide-like / クラス: Unknown / 分子量: 2089.566 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: SYNTHETIC; THIS SEQUENCE INCLUDES A MODIFIED FRAGMENT OF THE HIV ENVELOPE PROTEIN GP41
参照: Stapled peptide (ACE)NWFNITN(DIV)LW(MK8)IKKKK

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抗体 , 2種, 2分子 LH

#1: 抗体 FAB LIGHT CHAIN


分子量: 23395.850 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
株 (発現宿主): CHO cells
#2: 抗体 FAB HEAVY CHAIN


分子量: 23990.027 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
株 (発現宿主): CHO cells

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非ポリマー , 3種, 32分子

#4: 化合物 ChemComp-TFA / trifluoroacetic acid / トリフルオロ酢酸


分子量: 114.023 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2HF3O2
#5: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 29 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細THE STAPLED PEPTIDES IN THE STRUCTURE WAS OBTAINED BY INCORPORATION OF (R)-2-(((9H-FLUOREN-9-YL) ...THE STAPLED PEPTIDES IN THE STRUCTURE WAS OBTAINED BY INCORPORATION OF (R)-2-(((9H-FLUOREN-9-YL)METHOXY)CARBONYLAMINO)-2-METHYL-PENT-4-ENOIC ACID AT THE POSITION 678 AND (S)-2-(((9H-FLUOREN-9-YL)METHOXY)CARBONYLAMINO)-2-METHYL-HEPT-6-ENOIC ACID AT THE POSITION 681

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.56 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: Reservoir solution: 0.2 M NaCl, 0.1 M Na/K Phosphate pH 6.2, 50% PEG 200, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 22K, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年12月4日
詳細: K-B pair of biomorph mirrors for vertical and horizontal focusing
放射モノクロメーター: double crystal monochromator, Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.91→48.95 Å / Num. all: 14400 / Num. obs: 13767 / % possible obs: 95.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 21.9 % / Biso Wilson estimate: 63.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.182 / Net I/σ(I): 16.4
反射 シェル解像度: 2.91→2.96 Å / 冗長度: 7.8 % / Rmerge(I) obs: 0.666 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Num. unique all: 501 / % possible all: 70.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7_650)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2FX7

2fx7


解像度: 2.912→48.95 Å / SU ML: 0.41 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.55 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2681 688 5.01 %RANDOM
Rwork0.2099 ---
obs0.2128 13737 95.47 %-
all-14389 --
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 48.064 Å2 / ksol: 0.337 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 69 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--12.8238 Å20 Å20 Å2
2---12.8238 Å20 Å2
3---25.6475 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.912→48.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3485 0 19 29 3533
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063710
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7934905
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.2691288
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05546
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003628
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.912-3.13680.39391120.31182121X-RAY DIFFRACTION80
3.1368-3.45240.30961370.24752617X-RAY DIFFRACTION97
3.4524-3.95180.28481410.20752677X-RAY DIFFRACTION100
3.9518-4.97810.22431440.16772730X-RAY DIFFRACTION100
4.9781-48.96050.25231540.21062904X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0952-0.3546-0.48660.92270.0580.2962-0.31440.0666-0.4310.05560.22690.37980.3578-0.0754-0.00020.5036-0.03020.10040.48510.09610.603166.6637-77.5302-0.61
20.71770.051-0.64830.4787-0.11050.5487-0.09110.07940.06810.11170.09480.173-0.0889-0.10440.00010.3976-0.035-0.01480.46340.11270.529540.7978-52.75255.1576
30.30090.2029-0.16151.2920.0340.8355-0.10360.10860.1405-0.1870.2677-0.1243-0.0834-0.02480.00010.3199-0.03880.05420.3860.02890.397978.0675-61.0961-9.5039
40.35240.5131-0.1810.8466-0.44540.34060.0804-0.17820.13460.1075-0.3398-0.2197-0.15550.082-00.4723-0.0847-0.0140.55070.08460.502253.5042-45.481410.3226
52.6733-1.79280.7811.47020.2122.26010.5057-0.3197-0.9156-0.8039-0.37520.20990.3412-0.566-0.0140.54460.03530.16110.36590.07580.62690.7667-77.3818-12.5171
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'L' and ((resseq 1:108))
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'L' and ((resseq 109:214))
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'H' and ((resseq 1:113))
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'H' and ((resseq 114:228))
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'P' and ((resseq 670:686))

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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