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- PDB-4nge: Crystal Structure of Human Presequence Protease in Complex with A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4nge
タイトルCrystal Structure of Human Presequence Protease in Complex with Amyloid-beta (1-40)
要素
  • (Beta-amyloid protein ...) x 2
  • (Presequence protease, ...) x 2
キーワードHYDROLASE/PROTEIN BINDING / M16 metalloprotease / Alzheimer's disease / zinc metalloendoprotease / monomethyllysine / dimethyllysine / S-(dimethylarsenic)cysteine / mitochondrial matrix / HYDROLASE-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Mitochondrial protein import / amyloid-beta complex / growth cone lamellipodium / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / cellular response to norepinephrine stimulus / collateral sprouting in absence of injury / growth cone filopodium / microglia development / Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands / axo-dendritic transport ...Mitochondrial protein import / amyloid-beta complex / growth cone lamellipodium / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / cellular response to norepinephrine stimulus / collateral sprouting in absence of injury / growth cone filopodium / microglia development / Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands / axo-dendritic transport / regulation of Wnt signaling pathway / axon midline choice point recognition / regulation of synapse structure or activity / hippocampal neuron apoptotic process / astrocyte activation involved in immune response / NMDA selective glutamate receptor signaling pathway / regulation of spontaneous synaptic transmission / mating behavior / : / growth factor receptor binding / peptidase activator activity / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / PTB domain binding / positive regulation of amyloid fibril formation / Golgi-associated vesicle / astrocyte projection / Lysosome Vesicle Biogenesis / neuron remodeling / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / nuclear envelope lumen / dendrite development / TRAF6 mediated NF-kB activation / positive regulation of protein metabolic process / signaling receptor activator activity / negative regulation of long-term synaptic potentiation / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / transition metal ion binding / The NLRP3 inflammasome / regulation of multicellular organism growth / main axon / modulation of excitatory postsynaptic potential / intracellular copper ion homeostasis / ECM proteoglycans / response to insulin-like growth factor stimulus / regulation of presynapse assembly / positive regulation of T cell migration / neuronal dense core vesicle / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / cellular response to manganese ion / positive regulation of chemokine production / Notch signaling pathway / swimming behavior / extracellular matrix organization / neuron projection maintenance / clathrin-coated pit / astrocyte activation / axonogenesis / positive regulation of mitotic cell cycle / Mitochondrial protein degradation / positive regulation of calcium-mediated signaling / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / platelet alpha granule lumen / regulation of neuron apoptotic process / response to interleukin-1 / cellular response to cAMP / cellular response to copper ion / positive regulation of glycolytic process / endosome lumen / positive regulation of long-term synaptic potentiation / trans-Golgi network membrane / central nervous system development / dendritic shaft / positive regulation of interleukin-1 beta production / protein serine/threonine kinase binding / learning / adult locomotory behavior / Post-translational protein phosphorylation / serine-type endopeptidase inhibitor activity / locomotory behavior / microglial cell activation / cellular response to nerve growth factor stimulus / protein processing / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / metalloendopeptidase activity / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / visual learning / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / synapse organization / positive regulation of interleukin-6 production / recycling endosome / response to lead ion / Golgi lumen / positive regulation of JNK cascade / cognition / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / enzyme activator activity / cellular response to amyloid-beta / endocytosis / metallopeptidase activity / positive regulation of tumor necrosis factor production
類似検索 - 分子機能
: / Peptidase M16C associated / Peptidase M16C associated / PreP C-terminal domain / Peptidase M16C associated / Cytochrome Bc1 Complex; Chain A, domain 1 / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily ...: / Peptidase M16C associated / Peptidase M16C associated / PreP C-terminal domain / Peptidase M16C associated / Cytochrome Bc1 Complex; Chain A, domain 1 / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily / Copper-binding of amyloid precursor, CuBD / Amyloid precursor protein (APP) copper-binding (CuBD) domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding / Amyloid A4 N-terminal heparin-binding / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide superfamily / Beta-amyloid peptide (beta-APP) / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide / Beta-amyloid precursor protein C-terminal / Amyloidogenic glycoprotein, intracellular domain, conserved site / Beta-amyloid precursor protein C-terminus / Amyloid precursor protein (APP) intracellular domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, extracellular / Amyloidogenic glycoprotein, E2 domain / E2 domain superfamily / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding domain superfamily / E2 domain of amyloid precursor protein / Amyloid precursor protein (APP) E1 domain profile. / Amyloid precursor protein (APP) E2 domain profile. / amyloid A4 / Amyloidogenic glycoprotein / Peptidase M16, C-terminal / Peptidase M16 inactive domain / Peptidase M16, N-terminal / Insulinase (Peptidase family M16) / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / PH-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Amyloid-beta precursor protein / Presequence protease, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / molecular replacement/SAD / 解像度: 2.704 Å
データ登録者King, J.V. / Liang, W.G. / Tang, W.J.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2014
タイトル: Molecular basis of substrate recognition and degradation by human presequence protease.
著者: King, J.V. / Liang, W.G. / Scherpelz, K.P. / Schilling, A.B. / Meredith, S.C. / Tang, W.J.
履歴
登録2013年11月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年5月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年5月21日Group: Database references
改定 1.22014年7月9日Group: Database references
改定 1.32014年7月23日Group: Database references
改定 1.42025年3月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Presequence protease, mitochondrial
B: Beta-amyloid protein 40
C: Beta-amyloid protein 40
D: Presequence protease, mitochondrial
E: Beta-amyloid protein 40
F: Beta-amyloid protein 40
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)241,75913
ポリマ－241,2346
非ポリマー5257
水72140
1
A: Presequence protease, mitochondrial
B: Beta-amyloid protein 40
C: Beta-amyloid protein 40
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,9877
ポリマ－120,7123
非ポリマー2764
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
D: Presequence protease, mitochondrial
E: Beta-amyloid protein 40
F: Beta-amyloid protein 40
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,7726
ポリマ－120,5223
非ポリマー2503
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)247.275, 86.183, 158.611
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 127.56, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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Presequence protease, ... , 2種, 2分子 AD

#1: タンパク質 Presequence protease, mitochondrial / hPreP / Pitrilysin metalloproteinase 1 / Metalloprotease 1 / hMP1


分子量: 115762.133 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 33-1037 / 変異: E107Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KIAA1104, MP1, PITRM1 / プラスミド: pProExH6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3)
参照: UniProt: Q5JRX3, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ
#4: タンパク質 Presequence protease, mitochondrial / Beta-APP40


分子量: 115572.414 Da / 分子数: 1 / 断片: SEE REMARK 999 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q5JRX3

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Beta-amyloid protein ... , 2種, 4分子 BECF

#2: タンパク質・ペプチド Beta-amyloid protein 40 / Beta-APP40


分子量: 4335.852 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 572-711 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P05067
#3: タンパク質・ペプチド Beta-amyloid protein 40 / hPreP / Pitrilysin metalloproteinase 1 / Metalloprotease 1 / hMP1


分子量: 613.749 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 33-1037 / 変異: E107Q / 由来タイプ: 合成 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KIAA1104, MP1, PITRM1 / プラスミド: pProExH6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3)
参照: 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ

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非ポリマー , 4種, 47分子

#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 40 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細I328V, A397V, AND Q1037R IN CHAINS A AND D ARE NATURAL VARIANTS. CHAINS C AND F ARE IDENTICAL TO ...I328V, A397V, AND Q1037R IN CHAINS A AND D ARE NATURAL VARIANTS. CHAINS C AND F ARE IDENTICAL TO CHAINS B AND E, BUT THE IDENTITIES OF THE MODELED RESIDUES ARE NOT KNOWN.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.71 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 15.2% w/v PEG8000, 15 mM TCEP, 80 mM sodium cacodylate, pH 6.5, 160 mM calcium acetate, 20% v/v glycerol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 113.5 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1.045 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年6月11日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock high-resolution double-crystal Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.045 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. all: 72669 / Num. obs: 67540 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 36.28 Å2 / Rsym value: 0.18 / Net I/σ(I): 8.69
反射 シェル解像度: 2.7→2.75 Å / 冗長度: 2.4 % / Mean I/σ(I) obs: 1.75 / Num. unique all: 3557 / Rsym value: 0.597 / % possible all: 98.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: molecular replacement/SAD / 解像度: 2.704→39.621 Å / SU ML: 0.26 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.7 / 立体化学のターゲット値: MLHL
詳細: THE PRESENCE IN THE ASYMMETRIC UNIT OF TWO PROTEINS (CHAINS A AND D) WITH DISTINCT PATTERNS OF SIDE CHAIN MODIFICATION REPRESENTS THE BEST FIT TO THE ELECTRON DENSITY AND IS NOT DERIVED FROM ...詳細: THE PRESENCE IN THE ASYMMETRIC UNIT OF TWO PROTEINS (CHAINS A AND D) WITH DISTINCT PATTERNS OF SIDE CHAIN MODIFICATION REPRESENTS THE BEST FIT TO THE ELECTRON DENSITY AND IS NOT DERIVED FROM THE CO-CRYSTALLIZATION OF TWO CHEMICALLY DISTINCT PROTEINS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2323 3724 4.96 %RANDOM
Rwork0.1908 ---
obs0.193 67540 88 %-
all-72669 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 44.63 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.704→39.621 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15966 0 28 40 16034
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00416415
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.02422252
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.1066175
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0322419
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042879
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.704-2.73790.3193790.22831743X-RAY DIFFRACTION35
2.7379-2.7740.2717960.22511886X-RAY DIFFRACTION37
2.774-2.81190.33341020.22251928X-RAY DIFFRACTION39
2.8119-2.85210.29961040.22362077X-RAY DIFFRACTION41
2.8521-2.89470.31671120.22812095X-RAY DIFFRACTION42
2.8947-2.93990.3051200.22642121X-RAY DIFFRACTION43
2.9399-2.98810.30841190.22022229X-RAY DIFFRACTION44
2.9881-3.03960.34091130.22572261X-RAY DIFFRACTION45
3.0396-3.09480.2751170.21262326X-RAY DIFFRACTION47
3.0948-3.15430.27531380.21512379X-RAY DIFFRACTION48
3.1543-3.21870.28261210.21072455X-RAY DIFFRACTION49
3.2187-3.28860.26221410.20082445X-RAY DIFFRACTION50
3.2886-3.36510.22111270.20252519X-RAY DIFFRACTION50
3.3651-3.44920.23921250.1972561X-RAY DIFFRACTION50
3.4492-3.54240.23251340.19912490X-RAY DIFFRACTION51
3.5424-3.64660.25731270.19262579X-RAY DIFFRACTION51
3.6466-3.76420.23971420.19062556X-RAY DIFFRACTION51
3.7642-3.89860.20931390.19012579X-RAY DIFFRACTION52
3.8986-4.05460.23211310.17382613X-RAY DIFFRACTION52
4.0546-4.23890.22521470.17022645X-RAY DIFFRACTION53
4.2389-4.46210.20711420.16022695X-RAY DIFFRACTION54
4.4621-4.74120.20131430.15212825X-RAY DIFFRACTION57
4.7412-5.10660.19531690.16433089X-RAY DIFFRACTION62
5.1066-5.61920.21151680.19083637X-RAY DIFFRACTION72
5.6192-6.42930.2262150.20584097X-RAY DIFFRACTION82
6.4293-8.08890.22142230.20314372X-RAY DIFFRACTION87
8.0889-39.6250.19352300.18084129X-RAY DIFFRACTION83

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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