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Yorodumi- PDB-4nf1: Structure of N-acetyltransferase domain of X. fastidiosa NAGS/K w... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4nf1 | ||||||
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Title | Structure of N-acetyltransferase domain of X. fastidiosa NAGS/K without his-tag | ||||||
Components | Acetylglutamate kinase | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / GCN5-related acetytransferase fold / synthase/kinase | ||||||
Function / homology | Function and homology information acetylglutamate kinase / acetylglutamate kinase activity / arginine biosynthetic process / acyltransferase activity, transferring groups other than amino-acyl groups / phosphorylation / ATP binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Xylella fastidiosa Temecula1 (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 1.3986 Å | ||||||
Authors | Zhao, G. / Jin, Z. / Allewell, N.M. / Tuchman, M. / Shi, D. | ||||||
Citation | Journal: Acta Crystallogr F Struct Biol Commun / Year: 2015 Title: Structures of the N-acetyltransferase domain of Xylella fastidiosaN-acetyl-L-glutamate synthase/kinase with and without a His tag bound to N-acetyl-L-glutamate. Authors: Zhao, G. / Jin, Z. / Allewell, N.M. / Tuchman, M. / Shi, D. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4nf1.cif.gz | 534.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4nf1.ent.gz | 438.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4nf1.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nf/4nf1 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nf/4nf1 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 4nexSC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 17680.979 Da / Num. of mol.: 8 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Xylella fastidiosa Temecula1 (bacteria) Strain: Temecula1 / ATCC 700964 / Gene: argA/B, argB, PD_0293 / Plasmid: pET28a / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: Q87EL2, acetylglutamate kinase #2: Chemical | ChemComp-NLG / #3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-CL / #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.03 Å3/Da / Density % sol: 39.55 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8.5 Details: 0.2 M Li2SO4, 0.1 M Tris pH 8.5 25% PEG3350, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 191K, temperature 291K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 298 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 22-ID / Wavelength: 1 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Jul 17, 2013 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Si 111 CHANNEL / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Redundancy: 7.1 % / Number: 1480637 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Χ2: 1.64 / D res high: 1.4 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 209796 / % possible obs: 94.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Diffraction reflection shell |
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Reflection | Resolution: 1.3986→40 Å / Num. all: 222006 / Num. obs: 209796 / % possible obs: 94.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.084 / Net I/σ(I): 32.9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Resolution: 1.3986→1.42 Å / Redundancy: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.9 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 96.5 |
-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 4NEX Resolution: 1.3986→34.073 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.27 / SU ML: 0.15 / σ(F): 1.34 / Phase error: 20.21 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 22.4587 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.3986→34.073 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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