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- PDB-4nex: Structure of the N-acetyltransferase domain of X. fastidiosa NAGS/K -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4nex
タイトルStructure of the N-acetyltransferase domain of X. fastidiosa NAGS/K
要素Acetylglutamate kinase
キーワードTRANSFERASE / GCN5-related N-acetyltransferase dold / synthase
機能・相同性
機能・相同性情報


acetylglutamate kinase / acetylglutamate kinase activity / arginine biosynthetic process / acyltransferase activity, transferring groups other than amino-acyl groups / phosphorylation / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Acetylglutamate kinase ArgB, GNAT domain-containing / N-Acetyl-L-glutamate kinase, fungal-type / Vertebrate-like NAGS Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain / NAT, N-acetyltransferase, of N-acetylglutamate synthase / Vertebrate-like NAGS Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / Acetylglutamate kinase family / Aspartate/glutamate/uridylate kinase / Amino acid kinase family / Acetylglutamate kinase-like superfamily / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) ...Acetylglutamate kinase ArgB, GNAT domain-containing / N-Acetyl-L-glutamate kinase, fungal-type / Vertebrate-like NAGS Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain / NAT, N-acetyltransferase, of N-acetylglutamate synthase / Vertebrate-like NAGS Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / Acetylglutamate kinase family / Aspartate/glutamate/uridylate kinase / Amino acid kinase family / Acetylglutamate kinase-like superfamily / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-ACETYL-L-GLUTAMATE / Acetylglutamate kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Xylella fastidiosa Temecula1 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6955 Å
データ登録者Zhao, G. / Jin, Z. / Allewell, N.M. / Tuchman, M. / Shi, D.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr F Struct Biol Commun / 年: 2015
タイトル: Structures of the N-acetyltransferase domain of Xylella fastidiosaN-acetyl-L-glutamate synthase/kinase with and without a His tag bound to N-acetyl-L-glutamate.
著者: Zhao, G. / Jin, Z. / Allewell, N.M. / Tuchman, M. / Shi, D.
履歴
登録2013年10月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年11月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年2月4日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acetylglutamate kinase
B: Acetylglutamate kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,8077
ポリマ－39,1402
非ポリマー6675
水4,143230
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2030 Å2
ΔGint-64 kcal/mol
Surface area14630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.718, 51.718, 242.309
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Acetylglutamate kinase / N-acetyl-L-glutamate 5-phosphotransferase / NAG kinase / AGK


分子量: 19570.074 Da / 分子数: 2 / 断片: N-acetyltransferase domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xylella fastidiosa Temecula1 (バクテリア)
株: Temecula1 / ATCC 700964 / 遺伝子: ArgA/B, argB, PD_0293 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q87EL2, acetylglutamate kinase
#2: 化合物 ChemComp-NLG / N-ACETYL-L-GLUTAMATE / N-アセチルグルタミン酸


分子量: 189.166 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H11NO5
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 230 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.58 %
結晶化温度: 291 K / pH: 6.5
詳細: 0.2 M Li2SO4, 0.1 M Tris, pH 6.5, 25% PEG3350 , VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年6月16日
放射モノクロメーター: SI 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 13 % / 数: 485709 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Χ2: 2.17 / D res high: 1.6955 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 37347 / % possible obs: 98.4
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
4.615091.110.0473.6258.8
3.664.6197.110.0534.13310.1
3.23.6699.310.064.23710.7
2.913.299.110.0734.0811.5
2.72.9199.510.0823.49112.8
2.542.799.610.0893.05513.5
2.412.5499.510.0992.75913.9
2.312.4199.410.1142.50914.2
2.222.3199.310.1292.31614.2
2.142.2299.210.142.06714.3
2.072.1499.210.1661.80814.4
2.022.079910.1941.56714.5
1.962.0299.110.2321.43514.5
1.911.9698.810.2921.27214.5
1.871.9198.910.3581.23814.5
1.831.8798.810.4261.15314.3
1.791.8398.710.4981.1213.8
1.761.7998.710.5241.05613
1.731.7698.110.6130.96612.1
1.71.7397.210.690.93710.9
反射解像度: 1.6955→40 Å / Num. obs: 37347 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 13 % / Rmerge(I) obs: 0.079 / Net I/σ(I): 55.8
反射 シェル解像度: 1.6955→1.73 Å / 冗長度: 10.9 % / Rmerge(I) obs: 0.69 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / % possible all: 97.2

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.5.3位相決定
PHENIX1.8.2_1309精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
CBASSデータ収集
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3S6H

3s6h


解像度: 1.6955→39.33 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.39 / SU ML: 0.21 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.88 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.219 1866 5 %
Rwork0.189 --
obs0.191 37297 98.5 %
all-37857 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 39.28 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6955→39.33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2524 0 41 230 2795
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072666
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0993634
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.031961
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.079375
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005469
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6955-1.74130.32031380.26392606X-RAY DIFFRACTION96
1.7413-1.79260.28551400.24182667X-RAY DIFFRACTION99
1.7926-1.85040.30631410.22362673X-RAY DIFFRACTION99
1.8504-1.91660.24051410.21212683X-RAY DIFFRACTION99
1.9166-1.99330.25571420.20532698X-RAY DIFFRACTION99
1.9933-2.0840.24241420.20172684X-RAY DIFFRACTION99
2.084-2.19390.23861410.19132696X-RAY DIFFRACTION99
2.1939-2.33130.20791440.18782737X-RAY DIFFRACTION99
2.3313-2.51130.20991450.18592753X-RAY DIFFRACTION100
2.5113-2.7640.18771450.19132757X-RAY DIFFRACTION100
2.764-3.16380.20351470.18872794X-RAY DIFFRACTION100
3.1638-3.98540.19381500.17032850X-RAY DIFFRACTION99
3.9854-39.34360.22941500.1852833X-RAY DIFFRACTION93
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.9677-0.76410.95991.9525-0.23261.63520.0387-0.05260.16580.0273-0.02580.0303-0.1285-0.0595-0.02130.1894-0.00490.03890.0962-0.00020.1628-9.16361.6169-26.957
22.7904-1.3298-1.21072.62630.75416.2249-0.0449-0.4631-0.27420.11760.2169-0.00640.97870.8026-0.15770.32020.0613-0.00530.32680.00280.250813.4572-9.2227-4.45
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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