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万見
- PDB-4ne3: Human MHF1-MHF2 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ne3
タイトルHuman MHF1-MHF2 complex
要素
  • Centromere protein S
  • Centromere protein X
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Histone fold / DNA repair / genome maintenance / Fanconi Anemia / FancM
機能・相同性
機能・相同性情報


FANCM-MHF complex / Fanconi anaemia nuclear complex / resolution of meiotic recombination intermediates / kinetochore assembly / inner kinetochore / replication fork processing / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / interstrand cross-link repair / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Mitotic Prometaphase ...FANCM-MHF complex / Fanconi anaemia nuclear complex / resolution of meiotic recombination intermediates / kinetochore assembly / inner kinetochore / replication fork processing / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / interstrand cross-link repair / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / positive regulation of protein ubiquitination / chromosome segregation / RHO GTPases Activate Formins / Fanconi Anemia Pathway / PKR-mediated signaling / Separation of Sister Chromatids / protein heterodimerization activity / cell division / DNA repair / chromatin binding / DNA damage response / chromatin / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
GTP Cyclohydrolase I; Chain A, domain 1 - #30 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #4980 / GTP Cyclohydrolase I; Chain A, domain 1 / Centromere protein X / CENP-S/Mhf1 / CENP-S associating Centromere protein X / CENP-S protein / Histone, subunit A / Histone, subunit A / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces ...GTP Cyclohydrolase I; Chain A, domain 1 - #30 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #4980 / GTP Cyclohydrolase I; Chain A, domain 1 / Centromere protein X / CENP-S/Mhf1 / CENP-S associating Centromere protein X / CENP-S protein / Histone, subunit A / Histone, subunit A / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular / Special / Histone-fold / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Centromere protein X / Centromere protein S
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8007 Å
データ登録者Zhao, Q. / Saro, D. / Sachpatzidis, A. / Sung, P. / Xiong, Y.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2014
タイトル: The MHF complex senses branched DNA by binding a pair of crossover DNA duplexes.
著者: Zhao, Q. / Saro, D. / Sachpatzidis, A. / Singh, T.R. / Schlingman, D. / Zheng, X.F. / Mack, A. / Tsai, M.S. / Mochrie, S. / Regan, L. / Meetei, A.R. / Sung, P. / Xiong, Y.
履歴
登録2013年10月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年12月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月12日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Centromere protein S
B: Centromere protein X


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,1862
ポリマ－19,1862
非ポリマー00
水1,00956
1
A: Centromere protein S
B: Centromere protein X

A: Centromere protein S
B: Centromere protein X


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,3714
ポリマ－38,3714
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area10400 Å2
ΔGint-107 kcal/mol
Surface area16550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.969, 52.945, 60.283
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 114.910, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-228-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Centromere protein S / CENP-S / Apoptosis-inducing TAF9-like domain-containing protein 1 / FANCM-interacting histone fold ...CENP-S / Apoptosis-inducing TAF9-like domain-containing protein 1 / FANCM-interacting histone fold protein 1 / Fanconi anemia-associated polypeptide of 16 kDa


分子量: 10739.987 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APITD1, CENPS, FAAP16, MHF1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Rossetta / 参照: UniProt: Q8N2Z9
#2: タンパク質 Centromere protein X / CENP-X / FANCM-interacting histone fold protein 2 / Fanconi anemia-associated polypeptide of 10 kDa ...CENP-X / FANCM-interacting histone fold protein 2 / Fanconi anemia-associated polypeptide of 10 kDa / Retinoic acid-inducible gene D9 protein homolog / Stimulated by retinoic acid gene 13 protein homolog


分子量: 8445.690 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: STRA13, CENPX, FAAP10, MHF2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Rossetta / 参照: UniProt: A8MT69
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 56 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.38 %

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8007→28.102 Å / Num. all: 16522 / Num. obs: 16358 / % possible obs: 99.01 % / Observed criterion σ(F): 0

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.6.4_486精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8007→28.102 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.47 / FOM work R set: 0.8007 / SU ML: 0.24 / σ(F): 0 / 位相誤差: 27.05 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.252 826 5.05 %RANDOM
Rwork0.2313 ---
obs0.2324 16358 99.01 %-
溶媒の処理減衰半径: 1.06 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 61.375 Å2 / ksol: 0.409 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 92.75 Å2 / Biso mean: 39.9791 Å2 / Biso min: 18.14 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.9043 Å2-0 Å22.1373 Å2
2---0.9802 Å20 Å2
3----6.9242 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8007→28.102 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1327 0 0 56 1383
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071341
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9281801
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.063214
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003229
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.085507
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.8007-1.91350.37731330.32642579271299
1.9135-2.06120.33551630.268825792742100
2.0612-2.26860.26311290.232225972726100
2.2686-2.59670.23951400.213725882728100
2.5967-3.27070.27221310.21852592272399
3.2707-28.10540.22281300.22822597272797

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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