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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7da1 | ||||||
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Title | Crystal structure of the chicken MHF complex | ||||||
![]() |
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![]() | DNA BINDING PROTEIN / histone fold / DNA binding / DNA repair / nucleus | ||||||
Function / homology | ![]() PKR-mediated signaling / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / RHO GTPases Activate Formins / Separation of Sister Chromatids / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Fanconi Anemia Pathway / FANCM-MHF complex / Fanconi anaemia nuclear complex ...PKR-mediated signaling / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / RHO GTPases Activate Formins / Separation of Sister Chromatids / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Fanconi Anemia Pathway / FANCM-MHF complex / Fanconi anaemia nuclear complex / resolution of meiotic recombination intermediates / kinetochore assembly / replication fork processing / kinetochore / protein heterodimerization activity / cell division / DNA repair / chromatin binding / DNA binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Ito, S. / Nishino, T. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Structural analysis of the chicken FANCM-MHF complex and its stability. Authors: Ito, S. / Nishino, T. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 181.7 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 119.8 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 451 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 454.9 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 15.6 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 22.1 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 7da0C ![]() 7da2C ![]() 3b0bS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 11875.330 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: C26A,C28A,C55A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 9361.746 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.3 Å3/Da / Density % sol: 46.45 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7 Details: 0.1 M MOPS-HEPES pH 7.0, 0.1 M Carboxylic acids mix, 15% MPD, 20% PEG3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 4M / Detector: PIXEL / Date: Mar 11, 2016 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.01→40.46 Å / Num. obs: 27614 / % possible obs: 99.85 % / Redundancy: 12.6 % / Biso Wilson estimate: 24.65 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.103 / Rpim(I) all: 0.03 / Rrim(I) all: 0.108 / Net I/σ(I): 22.3 |
Reflection shell | Resolution: 2.01→2.082 Å / Rmerge(I) obs: 0.772 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique obs: 2661 / Rpim(I) all: 0.217 / Rrim(I) all: 0.802 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 3B0B Resolution: 2.01→40.46 Å / SU ML: 0.1768 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 19.6702 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 31.39 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.01→40.46 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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