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- PDB-4na4: Crystal structure of mouse poly(ADP-ribose) glycohydrolase (PARG)... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4na4
タイトルCrystal structure of mouse poly(ADP-ribose) glycohydrolase (PARG) catalytic domain with ADP-HPD
要素Poly(ADP-ribose) glycohydrolase
キーワードHYDROLASE / Poly(ADP-ribose) glycohydrolase / PARG
機能・相同性
機能・相同性情報


POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / poly(ADP-ribose) glycohydrolase activity / poly(ADP-ribose) glycohydrolase / ATP generation from poly-ADP-D-ribose / detection of bacterium / regulation of DNA repair / carbohydrate metabolic process / DNA damage response / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Poly(ADP-ribose) glycohydrolase / Poly (ADP-ribose) glycohydrolase (PARG), catalytic domain / : / Poly (ADP-ribose) glycohydrolase (PARG), Macro domain fold / Poly (ADP-ribose) glycohydrolase (PARG), helical domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-A1R / IODIDE ION / Poly(ADP-ribose) glycohydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / molecular replacement-SAD / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Wang, Z. / Cheng, Z. / Xu, W.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2014
タイトル: Crystallographic and biochemical analysis of the mouse poly(ADP-ribose) glycohydrolase.
著者: Wang, Z. / Gagne, J.P. / Poirier, G.G. / Xu, W.
履歴
登録2013年10月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年9月24日Group: Database references
改定 1.22024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Poly(ADP-ribose) glycohydrolase
B: Poly(ADP-ribose) glycohydrolase
C: Poly(ADP-ribose) glycohydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)183,97011
ポリマ－181,7093
非ポリマー2,2628
水1,65792
1
A: Poly(ADP-ribose) glycohydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,3664
ポリマ－60,5701
非ポリマー7963
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Poly(ADP-ribose) glycohydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,2393
ポリマ－60,5701
非ポリマー6692
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Poly(ADP-ribose) glycohydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,3664
ポリマ－60,5701
非ポリマー7963
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)188.949, 55.569, 165.993
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

-
要素

#1: タンパク質 Poly(ADP-ribose) glycohydrolase


分子量: 60569.629 Da / 分子数: 3 / 断片: catalytic domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Parg / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O88622, poly(ADP-ribose) glycohydrolase
#2: 化合物 ChemComp-A1R / 5'-O-[(S)-{[(S)-{[(2R,3R,4S)-3,4-DIHYDROXYPYRROLIDIN-2-YL]METHOXY}(HYDROXY)PHOSPHORYL]OXY}(HYDROXY)PHOSPHORYL]ADENOSINE / アデノシン5′-二りん酸β-[(3β,4β-ジヒドロキシピロリジン-2α-イル)メチル]


分子量: 542.332 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H24N6O12P2
#3: 化合物
ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 92 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.17 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.22M KI, 20% PEG3,350, pH 7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 0.9774 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年12月18日
放射モノクロメーター: Double crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9774 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→40 Å / Num. all: 62309 / Num. obs: 62060 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 1.5 / Observed criterion σ(I): 1.5 / Rmerge(I) obs: 0.09
反射 シェル解像度: 2.5→2.57 Å / Rmerge(I) obs: 0.834

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.5.0110精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: molecular replacement-SAD / 解像度: 2.5→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.919 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 25.218 / SU ML: 0.269 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.723 / ESU R Free: 0.33 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2821 3125 5.1 %RANDOM
Rwork0.2424 ---
all0.2445 62653 --
obs0.2445 61826 98.68 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 372.05 Å2 / Biso mean: 76.4507 Å2 / Biso min: 16.42 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.52 Å20 Å20 Å2
2---0.19 Å20 Å2
3---2.71 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12219 0 110 92 12421
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.02212637
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.028864
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0111.96917122
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.792321433
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.36351497
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.64423.046604
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.632152184
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.87115108
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0570.21841
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.02113854
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022716
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.09247509
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2243009
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.929612152
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.27165128
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.492104970
LS精密化 シェル解像度: 2.486→2.551 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.42 220 -
Rwork0.382 3895 -
all-4115 -
obs--90 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.97080.2246-0.36111.9343-0.45991.2154-0.084-0.5279-0.08490.18830.0355-0.3132-0.00590.16490.04850.3397-0.04250.06880.0887-0.03070.08563.537734.091715.3526
220.8558-4.9263-2.5184.48820.02621.6687-1.2298-2.50690.26790.56611.1336-0.31410.2312-0.02610.09620.4160.12950.02670.6725-0.12840.140963.821834.672670.5111
35.7530.3367-1.03471.94220.03541.0394-0.15160.24880.0829-0.25650.1421-0.04510.08340.09510.00950.3371-0.15010.03480.10790.00860.031330.25762.938540.0289
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A444 - 955
2X-RAY DIFFRACTION1A1001 - 1003
3X-RAY DIFFRACTION1A1101 - 1145
4X-RAY DIFFRACTION2B446 - 955
5X-RAY DIFFRACTION2B1001 - 1002
6X-RAY DIFFRACTION2B1101 - 1106
7X-RAY DIFFRACTION3C444 - 956
8X-RAY DIFFRACTION3C1001 - 1003
9X-RAY DIFFRACTION3C1101 - 1141

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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