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万見
- PDB-4n6y: Pim1 Complexed with a phenylcarboxamide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4n6y
タイトルPim1 Complexed with a phenylcarboxamide
要素Serine/threonine-protein kinase pim-1
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / kinase / phosphorylation / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cardioblast proliferation / regulation of hematopoietic stem cell proliferation / cellular detoxification / vitamin D receptor signaling pathway / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / transcription factor binding / positive regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / ribosomal small subunit binding / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / positive regulation of TORC1 signaling ...positive regulation of cardioblast proliferation / regulation of hematopoietic stem cell proliferation / cellular detoxification / vitamin D receptor signaling pathway / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / transcription factor binding / positive regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / ribosomal small subunit binding / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / positive regulation of TORC1 signaling / Signaling by FLT3 fusion proteins / negative regulation of innate immune response / positive regulation of brown fat cell differentiation / protein serine/threonine kinase activator activity / regulation of transmembrane transporter activity / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / cellular response to type II interferon / manganese ion binding / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / protein autophosphorylation / protein stabilization / non-specific serine/threonine protein kinase / cell cycle / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / nucleolus / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Serine/threonine-protein kinase pim-1/2/3 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...Serine/threonine-protein kinase pim-1/2/3 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-2HV / Serine/threonine-protein kinase pim-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Bellamacina, C.R. / Le, V. / Shu, W. / Burger, M.T. / Bussiere, D.
引用ジャーナル: ACS Med Chem Lett / 年: 2013
タイトル: Structure Guided Optimization, in Vitro Activity, and in Vivo Activity of Pan-PIM Kinase Inhibitors.
著者: Burger, M.T. / Han, W. / Lan, J. / Nishiguchi, G. / Bellamacina, C. / Lindval, M. / Atallah, G. / Ding, Y. / Mathur, M. / McBride, C. / Beans, E.L. / Muller, K. / Tamez, V. / Zhang, Y. / Huh, ...著者: Burger, M.T. / Han, W. / Lan, J. / Nishiguchi, G. / Bellamacina, C. / Lindval, M. / Atallah, G. / Ding, Y. / Mathur, M. / McBride, C. / Beans, E.L. / Muller, K. / Tamez, V. / Zhang, Y. / Huh, K. / Feucht, P. / Zavorotinskaya, T. / Dai, Y. / Holash, J. / Castillo, J. / Langowski, J. / Wang, Y. / Chen, M.Y. / Garcia, P.D.
履歴
登録2013年10月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年7月2日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase pim-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,9412
ポリマ－37,5971
非ポリマー3441
水3,801211
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.875, 97.875, 80.454
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase pim-1


分子量: 37596.703 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 93-404 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PIM1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3
参照: UniProt: P11309, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-2HV / 2-(acetylamino)-N-[2-(piperidin-1-yl)phenyl]-1,3-thiazole-4-carboxamide


分子量: 344.431 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H20N4O2S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 211 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.43 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: RESERVOIR SOLUTION - 0.7M (NH4)2HPO4, 0.3M NACL, 0.1M NACITRATE, PH 5.5, PROTEIN SOLUTION - 7.5MG/ML IN 20MM HEPES, 100MM NACL, 5MM DTT, PH 8, COMPOUND WAS SOAKED IN, TEMPERATURE 298.0K, ...詳細: RESERVOIR SOLUTION - 0.7M (NH4)2HPO4, 0.3M NACL, 0.1M NACITRATE, PH 5.5, PROTEIN SOLUTION - 7.5MG/ML IN 20MM HEPES, 100MM NACL, 5MM DTT, PH 8, COMPOUND WAS SOAKED IN, TEMPERATURE 298.0K, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 160 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS V / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 13638 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 50.47 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.178 / Net I/σ(I): 10.3
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.833 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
MOLREP位相決定
BUSTER2.11.2精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.6→22.2 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9481 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.907 / SU R Cruickshank DPI: 0.343 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.212 671 4.95 %RANDOM
Rwork0.1565 ---
obs0.1592 13554 100 %-
原子変位パラメータBiso mean: 37.29 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.2442 Å20 Å20 Å2
2---2.2442 Å20 Å2
3---4.4884 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.256 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→22.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2224 0 24 211 2459
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.012329HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.113182HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d802SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes57HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes356HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2329HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.8
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.8
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion279SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2819SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.81 Å / Total num. of bins used: 7
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2844 139 4.99 %
Rwork0.1972 2648 -
all0.2014 2787 -
obs--100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 30.8034 Å / Origin y: 27.5888 Å / Origin z: 0.1209 Å
111213212223313233
T-0.0488 Å20.0126 Å2-0.0285 Å2--0.0533 Å20.0261 Å2---0.1553 Å2
L1.6187 °2-0.3775 °2-0.1051 °2-1.0687 °20.0969 °2--1.6928 °2
S-0.055 Å °-0.1392 Å °0.0438 Å °-0.0171 Å °0.1307 Å °0.0746 Å °-0.0172 Å °-0.1054 Å °-0.0757 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|32 - A|305 }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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