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- PDB-5v80: PIM1 kinase in complex with Cpd1 (1-methyl-4-(3-(6-(piperazin-1-y... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5v80
タイトルPIM1 kinase in complex with Cpd1 (1-methyl-4-(3-(6-(piperazin-1-yl)pyridin-2-yl)-1H-pyrazolo[3,4-c]pyridin-5-yl)piperazin-2-one)
要素Serine/threonine-protein kinase pim-1
キーワードTRANSFERASE/INHIBITOR / PIM1 / SBDD / TRANSFERASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cardioblast proliferation / regulation of hematopoietic stem cell proliferation / vitamin D receptor signaling pathway / cellular detoxification / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / transcription factor binding / positive regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / ribosomal small subunit binding / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / positive regulation of brown fat cell differentiation ...positive regulation of cardioblast proliferation / regulation of hematopoietic stem cell proliferation / vitamin D receptor signaling pathway / cellular detoxification / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / transcription factor binding / positive regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / ribosomal small subunit binding / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / positive regulation of brown fat cell differentiation / Signaling by FLT3 fusion proteins / positive regulation of TORC1 signaling / negative regulation of innate immune response / regulation of mitotic cell cycle / protein serine/threonine kinase activator activity / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / regulation of transmembrane transporter activity / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / cellular response to type II interferon / manganese ion binding / protein autophosphorylation / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / protein stabilization / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serine/threonine-protein kinase pim-1/2/3 / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain ...Serine/threonine-protein kinase pim-1/2/3 / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-971 / PHOSPHATE ION / Serine/threonine-protein kinase pim-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.252 Å
データ登録者Murray, J.M. / Wallweber, H.
引用ジャーナル: J. Med. Chem. / 年: 2017
タイトル: Discovery of 5-Azaindazole (GNE-955) as a Potent Pan-Pim Inhibitor with Optimized Bioavailability.
著者: Wang, X. / Kolesnikov, A. / Tay, S. / Chan, G. / Chao, Q. / Do, S. / Drummond, J. / Ebens, A.J. / Liu, N. / Ly, J. / Harstad, E. / Hu, H. / Moffat, J. / Munugalavadla, V. / Murray, J. / ...著者: Wang, X. / Kolesnikov, A. / Tay, S. / Chan, G. / Chao, Q. / Do, S. / Drummond, J. / Ebens, A.J. / Liu, N. / Ly, J. / Harstad, E. / Hu, H. / Moffat, J. / Munugalavadla, V. / Murray, J. / Slaga, D. / Tsui, V. / Volgraf, M. / Wallweber, H. / Chang, J.H.
履歴
登録2017年3月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年4月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase pim-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,9353
ポリマ－34,4471
非ポリマー4872
水1,40578
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area200 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area12900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.669, 97.669, 80.579
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase pim-1


分子量: 34447.141 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 29-313 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PIM1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P11309, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-971 / 1-methyl-4-{3-[6-(piperazin-1-yl)pyridin-2-yl]-1H-pyrazolo[3,4-c]pyridin-5-yl}piperazin-2-one / Cpd1


分子量: 392.458 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H24N8O
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 78 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.06 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 0.1 M Tris 8.5, LiSO4, PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.02→48.834 Å / Num. obs: 28768 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.5 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Rpim(I) all: 0.023 / Net I/σ(I): 19.9
反射 シェル解像度: 2.02→2.022 Å / 冗長度: 7.6 % / Rmerge(I) obs: 1.096 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique obs: 256 / CC1/2: 0.682 / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.6.4_486精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.252→48.834 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 19.63
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2122 1046 5.06 %
Rwork0.1752 --
obs0.1771 20687 99.63 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / Bsol: 40.97 Å2 / ksol: 0.363 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 124.92 Å2 / Biso mean: 47.1997 Å2 / Biso min: 17.95 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.4012 Å20 Å20 Å2
2---0.4012 Å2-0 Å2
3---0.8025 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.252→48.834 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2212 0 35 78 2325
Biso mean--47.84 44.79 -
残基数----273
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062309
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9243139
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.069331
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003406
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.941836
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.2522-2.3710.23221500.18512779292999
2.371-2.51950.23711390.1892782292199
2.5195-2.7140.23021620.202327902952100
2.714-2.98710.2411520.188327872939100
2.9871-3.41920.19931480.185328152963100
3.4192-4.30750.20941450.16628152960100
4.3075-48.8460.19751500.162528733023100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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