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- PDB-4n3b: Crystal Structure of human O-GlcNAc Transferase bound to a peptid... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4n3b
タイトルCrystal Structure of human O-GlcNAc Transferase bound to a peptide from HCF-1 pro-repeat2(1-26)E10Q and UDP-5SGlcNAc
要素
  • Host cell factor 1
  • UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
キーワードTRANSFERASE/SUBSTRATE / Glycosyltransferase / O-GlcNAc Transferase / Proteolysis Substrate / TPR domain / TPR binding / TRANSFERASE-SUBSTRATE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of non-canonical inflammasome complex assembly / protein N-acetylglucosaminyltransferase complex / protein O-acetylglucosaminyltransferase activity / RNA polymerase II C-terminal domain S5 O-GlcNAc transferase activity / RNA polymerase II C-terminal domain S7 O-GlcNAc transferase activity / release from viral latency / regulation of insulin receptor signaling pathway / protein O-GlcNAc transferase / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / acetylglucosaminyltransferase activity ...negative regulation of non-canonical inflammasome complex assembly / protein N-acetylglucosaminyltransferase complex / protein O-acetylglucosaminyltransferase activity / RNA polymerase II C-terminal domain S5 O-GlcNAc transferase activity / RNA polymerase II C-terminal domain S7 O-GlcNAc transferase activity / release from viral latency / regulation of insulin receptor signaling pathway / protein O-GlcNAc transferase / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / acetylglucosaminyltransferase activity / regulation of Rac protein signal transduction / regulation of necroptotic process / negative regulation of stem cell population maintenance / protein O-linked glycosylation / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / NSL complex / regulation of glycolytic process / RIPK1-mediated regulated necrosis / regulation of gluconeogenesis / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / histone methyltransferase complex / regulation of synapse assembly / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / Sin3-type complex / positive regulation of stem cell population maintenance / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / hemopoiesis / positive regulation of proteolysis / MLL1 complex / histone acetyltransferase complex / regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of lipid biosynthetic process / mitophagy / positive regulation of cell cycle / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of protein ubiquitination / positive regulation of TORC1 signaling / response to nutrient / negative regulation of cell migration / positive regulation of translation / cell projection / response to insulin / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / circadian regulation of gene expression / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / mitochondrial membrane / cellular response to glucose stimulus / protein processing / chromatin DNA binding / Regulation of necroptotic cell death / UCH proteinases / chromatin organization / HATs acetylate histones / positive regulation of cold-induced thermogenesis / protein-macromolecule adaptor activity / DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / protein stabilization / cadherin binding / chromatin remodeling / neuronal cell body / apoptotic process / chromatin binding / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / glutamatergic synapse / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Host cell factor / Host cell factor, Kelch-repeats domain / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 - #150 / UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110kDa subunit / Rossmann fold - #11380 / O-GlcNAc transferase, C-terminal / Glycosyl transferase family 41 / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 / TPR repeat / KLHDC2/KLHL20/DRC7 Kelch-repeats domain ...Host cell factor / Host cell factor, Kelch-repeats domain / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 - #150 / UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110kDa subunit / Rossmann fold - #11380 / O-GlcNAc transferase, C-terminal / Glycosyl transferase family 41 / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 / TPR repeat / KLHDC2/KLHL20/DRC7 Kelch-repeats domain / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Kelch-type beta propeller / Tetratricopeptide repeat domain / Tetratricopeptide repeat / Glycogen Phosphorylase B; / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-12V / UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit / Host cell factor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.17 Å
データ登録者Lazarus, M.B. / Herr, W. / Walker, S.
引用ジャーナル: Science / 年: 2013
タイトル: HCF-1 is cleaved in the active site of O-GlcNAc transferase.
著者: Lazarus, M.B. / Jiang, J. / Kapuria, V. / Bhuiyan, T. / Janetzko, J. / Zandberg, W.F. / Vocadlo, D.J. / Herr, W. / Walker, S.
履歴
登録2013年10月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年1月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
B: Host cell factor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,2923
ポリマ－83,6682
非ポリマー6231
水2,234124
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2680 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area27540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.910, 98.910, 364.931
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit / O-GlcNAc transferase subunit p110 / O-linked N-acetylglucosamine transferase 110 kDa subunit / OGT


分子量: 80974.508 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 323-1041 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: OGT / プラスミド: pET23 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O15294, protein O-GlcNAc transferase
#2: タンパク質・ペプチド Host cell factor 1


分子量: 2693.877 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1072-1097 / Mutation: E10Q / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P51610
#3: 化合物 ChemComp-12V / (2S,3R,4R,5S,6R)-3-(acetylamino)-4,5-dihydroxy-6-(hydroxymethyl)tetrahydro-2H-thiopyran-2-yl [(2R,3S,4R,5R)-5-(2,4-dioxo-3,4-dihydropyrimidin-1(2H)-yl)-3,4-dihydroxytetrahydrofuran-2-yl]methyl dihydrogen diphosphate / URIDINE DIPHOSPHO-5-THIO-N-ACETYLGLUCOSAMINE / ウリジン5′-二りん酸P2-[3α-(アセチルアミノ)-4β,5α-ジヒドロキシ-6β-(ヒドロ(以下略)


分子量: 623.419 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H27N3O16P2S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 124 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細AUTHORS STATE THAT THIS IS A MUTATION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.06 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 1.4M Sodium Malonate, 0.1M Bis Tris Propane, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年11月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.17→85.658 Å / Num. all: 56847 / Num. obs: 56847 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.6 % / Biso Wilson estimate: 33.05 Å2 / Rsym value: 0.123 / Net I/σ(I): 11.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.17-2.294.70.76213783280860.76299.5
2.29-2.4370.6181.25375576730.618100
2.43-2.68.40.461.66140772820.46100
2.6-2.818.60.3122.45823167670.312100
2.81-3.088.40.1893.95263562880.189100
3.08-3.448.40.1136.34792556990.113100
3.44-3.978.20.07494197551010.074100
3.97-4.868.30.05710.93611243640.057100
4.86-6.888.20.0639.72845334810.063100
6.88-52.1337.10.0638.21502421060.06399.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.20データスケーリング
PHENIX1.8.1_1168精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
CBASSデータ収集
iMOSFLMデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.17→49.592 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.33 / FOM work R set: 0.8571 / SU ML: 0.22 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 20.88 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2228 2823 4.98 %
Rwork0.1922 --
obs0.1937 56713 99.89 %
all-59536 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 142.16 Å2 / Biso mean: 50.5013 Å2 / Biso min: 32.58 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.17→49.592 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5648 0 39 124 5811
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0035844
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.737944
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051887
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031030
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.6712182
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.17-2.2120.32611320.30062606273898
2.212-2.25220.33591490.273626312780100
2.2522-2.29550.25531390.253826292768100
2.2955-2.34230.28011540.244726222776100
2.3423-2.39330.23451180.231226442762100
2.3933-2.44890.27471200.222526702790100
2.4489-2.51020.28681610.225626222783100
2.5102-2.57810.22821500.209426222772100
2.5781-2.65390.23641260.213326792805100
2.6539-2.73960.22721620.211826622824100
2.7396-2.83750.25851320.213926712803100
2.8375-2.95110.25691250.21726922817100
2.9511-3.08540.25771420.208826742816100
3.0854-3.2480.19291220.204527012823100
3.248-3.45140.23031460.185727032849100
3.4514-3.71780.20391420.174127172859100
3.7178-4.09180.20841330.158827572890100
4.0918-4.68350.1741560.144827562912100
4.6835-5.89920.19991530.165828042957100
5.8992-49.60480.19741610.1830283189100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.3254-0.79640.95524.51892.75394.5995-0.0213-0.7432-0.19750.44540.30370.13360.0145-0.7242-0.32710.5240.10350.05740.7108-0.03320.4916-19.4562-42.291161.3207
24.3114-1.36210.86283.9087-2.0864.89680.0507-0.18420.55750.13630.1126-0.0418-0.8813-0.077-0.17630.57540.04330.07220.5615-0.13730.5376-13.5851-36.822955.4803
31.86650.05840.01361.89920.01751.9343-0.0666-0.07980.04270.2010.0335-0.0648-0.023-0.01880.02960.38440.005-0.00480.4926-0.00850.4042-6.2805-49.886949.3703
40.078-0.13270.59551.3848-1.33823.7749-0.0047-0.06220.0886-0.00590.0920.13930.034-0.4037-0.07650.2975-0.03420.00650.5250.01840.3967-17.5386-53.260930.2773
53.95371.51151.10534.2685-0.49262.36170.1436-0.17810.24930.1794-0.01660.2322-0.3475-0.3967-0.1090.40510.08220.04840.56670.01950.4442-19.7571-35.741328.8457
61.3658-0.0221-0.27580.99310.40333.01420.0748-0.14910.3130.1590.0229-0.2057-0.5960.3179-0.08590.4475-0.0969-0.00440.3916-0.00940.46275.0481-27.968826.3205
75.5914-1.5962-1.65921.5462-1.58164.5325-0.18460.8716-0.1399-0.46930.11760.13960.2718-0.20740.08370.4604-0.01930.03470.65560.03770.47784.3406-47.6995-12.5666
84.54260.2126-0.77052.7441-1.32566.99820.0890.6287-0.0117-0.264-0.1179-0.1578-0.01250.3774-0.07050.3656-0.06550.04470.6502-0.01560.45413.3482-50.2227-11.3212
92.72550.1135-1.10750.73450.18651.5123-0.03310.1267-0.1576-0.0344-0.0198-0.15850.02940.30250.070.3654-0.01830.02980.50680.04380.444312.8235-52.21021.5944
102.65090.411-0.29841.4124-0.73482.1430.01140.42270.028-0.22210.0760.15940.0981-0.3193-0.08030.3017-0.0307-0.01810.51310.0420.3503-12.7141-48.44963.9185
113.1244-0.6451-0.92140.66210.01472.2601-0.01530.3135-0.5228-0.11510.09140.35010.4839-1.1117-0.01310.4317-0.1707-0.03220.71420.04980.5057-15.9069-55.03673.6915
120.7538-0.5283-0.25310.7336-0.05752.51390.08250.20540.1241-0.0638-0.0450.0457-0.3023-0.1914-0.04320.3271-0.00210.00890.44230.08170.4252-4.5654-37.09055.2874
132.5111-0.6664-1.25041.50240.76585.39820.04140.19680.136-0.0431-0.10080.0099-0.6668-0.8991-0.07280.37980.0902-0.03060.67810.10730.4153-16.5469-36.1491-4.4025
142.70030.90671.15851.67561.13.6988-0.15670.56050.455-0.3206-0.0978-0.0238-0.58520.2428-0.01330.4614-0.00310.05590.58120.1580.52850.2877-32.9899-6.6346
151.602-0.0658-0.82942.77281.60753.64140.21420.0690.78940.04270.0211-0.0712-1.37090.2766-0.22790.7993-0.10410.05530.3770.07560.65293.6297-16.41118.6758
163.8931-4.0157-2.6944.62813.05962.0309-0.2517-0.9954-0.00110.27430.18750.23380.19240.06750.01820.34420.0793-0.0740.5644-0.00550.5089-1.077-45.765521.9035
174.528-0.4754-3.97232.82130.06713.49330.4068-0.46140.43080.15320.12610.2337-0.07960.2103-0.56430.4281-0.06820.02690.55070.00430.4874-16.0579-47.649846.0936
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 313:325)A313 - 325
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 326:346)A326 - 346
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 347:408)A347 - 408
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 409:476)A409 - 476
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 477:515)A477 - 515
6X-RAY DIFFRACTION6(chain A and resid 516:706)A516 - 706
7X-RAY DIFFRACTION7(chain A and resid 707:723)A707 - 723
8X-RAY DIFFRACTION8(chain A and resid 724:786)A724 - 786
9X-RAY DIFFRACTION9(chain A and resid 787:828)A787 - 828
10X-RAY DIFFRACTION10(chain A and resid 829:876)A829 - 876
11X-RAY DIFFRACTION11(chain A and resid 877:895)A877 - 895
12X-RAY DIFFRACTION12(chain A and resid 896:959)A896 - 959
13X-RAY DIFFRACTION13(chain A and resid 960:977)A960 - 977
14X-RAY DIFFRACTION14(chain A and resid 978:995)A978 - 995
15X-RAY DIFFRACTION15(chain A and resid 996:1028)A996 - 1028
16X-RAY DIFFRACTION16(chain B and resid 5:13)B5 - 13
17X-RAY DIFFRACTION17(chain B and resid 14:24)B14 - 24

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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