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- PDB-4mzs: Mouse cathepsin s with covalent ligand (3S,4S)-1-[(2-CHLOROPHENYL... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4mzs
タイトルMouse cathepsin s with covalent ligand (3S,4S)-1-[(2-CHLOROPHENYL)SULFONYL]-N-[(2E)-2-IMINOETHYL]-4-(MORPHOLIN-4-YLCARBONYL)PYRROLIDINE-3-CARBOXAMIDE
要素Cathepsin S
キーワードhydrolase/hydrolase inhibitor / HYDROLASE / CYSTEINE PROTEASE / hydrolase-hydrolase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Trafficking and processing of endosomal TLR / cathepsin S / Degradation of the extracellular matrix / basement membrane disassembly / positive regulation of cation channel activity / MHC class II antigen presentation / phagocytic vesicle / Neutrophil degranulation / proteolysis involved in protein catabolic process ...Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Trafficking and processing of endosomal TLR / cathepsin S / Degradation of the extracellular matrix / basement membrane disassembly / positive regulation of cation channel activity / MHC class II antigen presentation / phagocytic vesicle / Neutrophil degranulation / proteolysis involved in protein catabolic process / early endosome lumen / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of inflammatory response / peptidase activity / lysosome / cysteine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular space / membrane
類似検索 - 分子機能
Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal ...Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-2EV / Cathepsin S
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Kuglstatter, A. / Stihle, M.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2013
タイトル: Identification of potent and selective cathepsin S inhibitors containing different central cyclic scaffolds.
著者: Hilpert, H. / Mauser, H. / Humm, R. / Anselm, L. / Kuehne, H. / Hartmann, G. / Gruener, S. / Banner, D.W. / Benz, J. / Gsell, B. / Kuglstatter, A. / Stihle, M. / Thoma, R. / Sanchez, R.A. / ...著者: Hilpert, H. / Mauser, H. / Humm, R. / Anselm, L. / Kuehne, H. / Hartmann, G. / Gruener, S. / Banner, D.W. / Benz, J. / Gsell, B. / Kuglstatter, A. / Stihle, M. / Thoma, R. / Sanchez, R.A. / Iding, H. / Wirz, B. / Haap, W.
履歴
登録2013年9月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年8月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cathepsin S
B: Cathepsin S
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,2114
ポリマ－49,3252
非ポリマー8862
水4,954275
1
A: Cathepsin S
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,1052
ポリマ－24,6621
非ポリマー4431
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Cathepsin S
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,1052
ポリマ－24,6621
非ポリマー4431
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)36.542, 88.959, 120.941
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Cathepsin S


分子量: 24662.480 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 116-340 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ctss, Cats / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O70370, cathepsin S
#2: 化合物 ChemComp-2EV / (3S,4S)-1-[(2-chlorophenyl)sulfonyl]-N-[(2E)-2-iminoethyl]-4-(morpholin-4-ylcarbonyl)pyrrolidine-3-carboxamide


分子量: 442.917 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H23ClN4O5S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 275 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.27 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 25% PEG 3350, 0.1 M BIS-TRIS, 0.2 M AMMONIUM SULPHATE, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年6月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→44.48 Å / Num. obs: 34621 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.46 % / Biso Wilson estimate: 35.43 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.0673 / Net I/σ(I): 13.32
反射 シェル解像度: 1.85→1.94 Å / 冗長度: 6.67 % / Mean I/σ(I) obs: 1.84 / Num. unique all: 4947 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
RemDAqデータ収集
PHASER位相決定
BUSTER2.11.4精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4BS5

4bs5


解像度: 1.85→44.48 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9305 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9146 / SU R Cruickshank DPI: 0.178 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2697 1743 5.05 %RANDOM
Rwork0.2239 ---
obs0.2264 34521 99.78 %-
原子変位パラメータBiso mean: 39.52 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.6419 Å20 Å20 Å2
2---13.0123 Å20 Å2
3---7.3704 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.299 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→44.48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3338 0 58 275 3671
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0093486HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.024718HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1158SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes90HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes510HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3486HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.02
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.53
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion422SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4292SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.91 Å / Total num. of bins used: 17
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2903 137 4.65 %
Rwork0.2914 2808 -
all0.2914 2945 -
obs--99.78 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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