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- PDB-4mzk: Crystal Structure of MTIP from Plasmodium falciparum in complex w... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4mzk
タイトルCrystal Structure of MTIP from Plasmodium falciparum in complex with pGly[807,811], a stapled myoA tail peptide
要素
  • Myosin A tail domain interacting protein
  • pGly[807,811], a stapled myoA tail peptide
キーワードPROTEIN BINDING/inhibitor / Actomyosin motor / Stapled peptides / PROTEIN BINDING-inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


pellicle / inner membrane pellicle complex / glideosome / myosin II complex / myosin complex / microfilament motor activity / cytoskeletal motor activity / actin filament organization / actin filament binding / actin cytoskeleton ...pellicle / inner membrane pellicle complex / glideosome / myosin II complex / myosin complex / microfilament motor activity / cytoskeletal motor activity / actin filament organization / actin filament binding / actin cytoskeleton / actin binding / calcium ion binding / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Myosin A tail domain interacting protein, N-terminal / Class XIV myosin, motor domain / EF-hand domain / : / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / Kinesin motor domain superfamily ...: / Myosin A tail domain interacting protein, N-terminal / Class XIV myosin, motor domain / EF-hand domain / : / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / Kinesin motor domain superfamily / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
pGly[807,811], a stapled myoA tail peptide / Myosin A tail domain interacting protein / Myosin-A
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.82 Å
データ登録者Douse, C.H. / Garnett, J.A. / Maas, S.J. / Cota, E. / Tate, E.W.
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2014
タイトル: Crystal Structures of Stapled and Hydrogen Bond Surrogate Peptides Targeting a Fully Buried Protein-Helix Interaction.
著者: Douse, C.H. / Maas, S.J. / Thomas, J.C. / Garnett, J.A. / Sun, Y. / Cota, E. / Tate, E.W.
履歴
登録2013年9月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年8月20日Group: Database references
改定 1.22014年9月3日Group: Database references
改定 1.32017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_value_order / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myosin A tail domain interacting protein
T: pGly[807,811], a stapled myoA tail peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,6762
ポリマ－18,6762
非ポリマー00
水1,820101
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2340 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area8430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.980, 55.030, 75.830
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Myosin A tail domain interacting protein


分子量: 16498.234 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 61-204 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
株: 3D7 / 遺伝子: MTIP, PFL2225w / プラスミド: pRSETA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q8I4W8
#2: タンパク質・ペプチド pGly[807,811], a stapled myoA tail peptide / PfM-A


タイプ: Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 2177.744 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 799-816 / 由来タイプ: 合成
詳細: Synthesised peptide mimic of Plasmodium falciparum myosin A tail using Fmoc-Solid Phase Peptide Synthesis
由来: (合成) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
参照: UniProt: Q8IDR3, pGly[807,811], a stapled myoA tail peptide
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 101 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE PEPTIDE CORRESPONDING TO CHAIN T IS A STAPLED PEPTIDE. THE NLE T 807 AND NLE T 811 ARE CYCLIZED ...THE PEPTIDE CORRESPONDING TO CHAIN T IS A STAPLED PEPTIDE. THE NLE T 807 AND NLE T 811 ARE CYCLIZED THROUGH THEIR SIDE CHAINS AND A DOUBLE BOND INVOLVING CE ATOMS. SEE LINK RECORDS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.02 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Reservoir solution: 200 mM ammonium acetate, 10 mM magnesium acetate, 50 mM sodium cacodylate trihydrate, 30 % PEG 8000, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年4月25日
放射モノクロメーター: Double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.82→37.98 Å / Num. all: 14866 / Num. obs: 14865 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 12.9 % / Rmerge(I) obs: 0.069 / Net I/σ(I): 26.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allDiffraction-ID% possible all
1.82-1.8713.40.783.81057199.9
8.14-37.989.90.02477209199.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Adxvdata processing
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 4AOM

4aom


解像度: 1.82→37.915 Å / SU ML: 0.26 / σ(F): 1.49 / 位相誤差: 21.78 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2251 754 5.08 %Random
Rwork0.18 ---
obs-14820 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 27.279 Å2 / ksol: 0.31 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.82→37.915 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1252 0 0 101 1353
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071281
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.021727
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.606474
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.071196
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003222
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.82-1.88510.32281260.2722611X-RAY DIFFRACTION100
1.8851-1.96050.31510.21762601X-RAY DIFFRACTION100
1.9605-2.04980.22421500.19332610X-RAY DIFFRACTION100
2.0498-2.15780.25241590.19082597X-RAY DIFFRACTION100
2.1578-2.2930.23981350.18022625X-RAY DIFFRACTION100
2.293-2.470.26121350.18262622X-RAY DIFFRACTION100
2.47-2.71850.18951560.1812577X-RAY DIFFRACTION100
2.7185-3.11170.21331350.18152613X-RAY DIFFRACTION100
3.1117-3.91980.21781270.16752640X-RAY DIFFRACTION100
3.9198-37.92320.19511250.16442628X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.1399-0.98251.63494.1463-1.20723.4345-0.25690.2871-1.19570.60120.15370.13930.8085-0.259-0.06270.4579-0.07410.05670.3378-0.00690.454114.5737-14.11835.4728
24.39061.9734-0.16143.7046-0.32772.5582-0.10250.295-0.2201-0.52870.047-0.19440.29490.07560.06550.21230.00560.0030.1491-0.01910.129521.5776-5.6423-4.9436
34.3272-0.0661-0.27462.53130.04223.3218-0.1182-0.03680.3616-0.12010.1168-0.0527-0.273-0.0423-0.0420.15580.00590.01070.12980.00310.150821.39580.83742.0621
42.1782-0.77030.4541.04310.49751.693-0.1537-0.2070.19860.14920.0344-0.03590.0562-0.06030.11070.15050.0066-0.02350.115-0.01140.153123.5421-1.548911.385
53.6842-0.225-0.19731.9129-0.06283.17290.15130.054-0.187-0.02810.0411-0.13550.36970.2201-0.18060.18250.0243-0.00160.134-0.00490.148724.7958-7.80695.3112
65.2007-0.8398-2.88871.88270.85362.1633-0.13520.0443-0.54990.2087-0.13620.31250.1478-0.17890.31230.1436-0.0040.02820.15780.01320.315610.5748-5.173815.1657
73.40960.48140.40044.22890.08913.7865-0.0793-0.3344-0.49020.35420.0171-0.16310.29820.16520.11040.1462-0.00870.02750.21210.01050.15754.04927.264622.4164
84.0325-1.55344.21392.2427-1.89584.4511-0.0172-1.716-0.13611.0720.47830.0554-0.1062-0.0046-0.18080.29650.06580.05240.5082-0.02980.2769-2.768315.924426.641
91.82560.1273-0.38510.87530.25831.04210.0290.01440.2592-0.0560.029-0.0802-0.1512-0.0202-0.00080.20850.01690.05510.1633-0.03250.20648.890516.716216.9435
104.64870.43730.69533.34810.50111.4948-0.13190.92720.6919-0.71220.36230.20350.0029-0.6820.15180.34470.01840.00320.38740.13310.19415.12417.24797.7005
113.98430.0157-0.34364.8351-0.49453.46930.00980.4546-0.2628-0.4454-0.07570.47130.232-0.3730.06580.1515-0.0319-0.03370.2209-0.03220.193-0.79868.498313.6789
123.88370.0181-0.07363.712-0.21125.80570.1343-0.0669-0.04040.03040.05380.1877-0.2371-0.1449-0.16650.11460.02140.02470.12310.00110.166111.76166.224714.535
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 63:73 )A63 - 73
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND RESID 74:88 )A74 - 88
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND RESID 89:101 )A89 - 101
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN A AND RESID 102:120 )A102 - 120
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN A AND RESID 121:133 )A121 - 133
6X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN A AND RESID 134:140 )A134 - 140
7X-RAY DIFFRACTION7( CHAIN A AND RESID 141:151 )A141 - 151
8X-RAY DIFFRACTION8( CHAIN A AND RESID 152:157 )A152 - 157
9X-RAY DIFFRACTION9( CHAIN A AND RESID 158:176 )A158 - 176
10X-RAY DIFFRACTION10( CHAIN A AND RESID 177:191 )A177 - 191
11X-RAY DIFFRACTION11( CHAIN A AND RESID 192:204 )A192 - 204
12X-RAY DIFFRACTION12( CHAIN T AND RESID 799:816 )T799 - 816

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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