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- PDB-4aom: MTIP and MyoA complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4aom
タイトルMTIP and MyoA complex
要素
  • MYOSIN A TAIL DOMAIN INTERACTING PROTEIN
  • MYOSIN-A
キーワードMEMBRANE PROTEIN/MOTOR PROTEIN (生体膜) / MEMBRANE PROTEIN-MOTOR PROTEIN COMPLEX (生体膜)
機能・相同性
機能・相同性情報


pellicle / glideosome / inner membrane pellicle complex / vesicle transport along actin filament / myosin II complex / myosin complex / microfilament motor activity / cytoskeletal motor activity / actin filament organization / actin filament binding ...pellicle / glideosome / inner membrane pellicle complex / vesicle transport along actin filament / myosin II complex / myosin complex / microfilament motor activity / cytoskeletal motor activity / actin filament organization / actin filament binding / マイクロフィラメント / actin binding / vesicle / calcium ion binding / ATP binding / 細胞膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
: / Myosin A tail domain interacting protein, N-terminal / Class XIV myosin, motor domain / EF-hand domain / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / Kinesin motor domain superfamily / EFハンド ...: / Myosin A tail domain interacting protein, N-terminal / Class XIV myosin, motor domain / EF-hand domain / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / Kinesin motor domain superfamily / EFハンド / Recoverin; domain 1 / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Myosin A tail domain interacting protein / Myosin-A / Myosin-A
類似検索 - 構成要素
生物種PLASMODIUM FALCIPARUM (マラリア病原虫)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.939 Å
データ登録者Salgado, P.S. / Douse, C.H. / Simpson, P.J. / Thomas, J.C. / Holder, A.A. / Tate, E.W. / Cota, E.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Regulation of the Plasmodium Motor Complex: Phosphorylation of Myosin a Tail Interacting Protein (Mtip) Loosens its Grip on Myoa
著者: Douse, C.H. / Green, J.L. / Salgado, P.S. / Simpson, P.J. / Thomas, J.C. / Holder, A.A. / Tate, E.W. / Cota, E.
履歴
登録2012年3月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年9月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年11月7日Group: Database references
改定 1.22013年11月13日Group: Database references / Structure summary
改定 1.32017年7月5日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MYOSIN A TAIL DOMAIN INTERACTING PROTEIN
T: MYOSIN-A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,8392
ポリマ－18,8392
非ポリマー00
水3,873215
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2260 Å2
ΔGint-16.3 kcal/mol
Surface area8620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.264, 54.704, 75.024
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 MYOSIN A TAIL DOMAIN INTERACTING PROTEIN / MTIP


分子量: 16701.496 Da / 分子数: 1 / 断片: MYOSIN-A INTERACTING DOMAIN, RESIDUES 60-204 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) PLASMODIUM FALCIPARUM (マラリア病原虫)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8I4W8
#2: タンパク質・ペプチド MYOSIN-A / PFM-A / MYOA


分子量: 2137.680 Da / 分子数: 1 / 断片: TAIL, RESIDUES 799-816 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: N-TERMINAL ACETYLATED
由来: (合成) PLASMODIUM FALCIPARUM (マラリア病原虫)
参照: UniProt: Q9UAR6, UniProt: Q8IDR3*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 215 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.8 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5 / 詳細: 0.2M POTASSIUM THIOCYANATE, 20% PEG3350, pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54187
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944 / 検出器: CCD
放射モノクロメーター: CU / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54187 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.94→13.91 Å / Num. obs: 11754 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(I): 5.4 / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.21 / Net I/σ(I): 10.8
反射 シェル解像度: 1.94→2.04 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.15 / Mean I/σ(I) obs: 5.4 / % possible all: 94.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2QAC

2qac


解像度: 1.939→13.218 Å / SU ML: 0.19 / σ(F): 1.12 / 位相誤差: 19.92 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2231 562 4.8 %
Rwork0.1766 --
obs0.1788 11676 98.43 %
溶媒の処理減衰半径: 0.73 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 41.249 Å2 / ksol: 0.353 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.2299 Å20 Å20 Å2
2---0.0141 Å20 Å2
3----0.2159 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.939→13.218 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1296 0 0 215 1511
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071314
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9681769
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.217497
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.064198
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004229
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9386-2.13290.26141480.18112647X-RAY DIFFRACTION96
2.1329-2.43990.23621400.16742746X-RAY DIFFRACTION98
2.4399-3.06770.20731330.17922784X-RAY DIFFRACTION99
3.0677-13.21870.21161410.17782937X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -12.7346 Å / Origin y: -3.5085 Å / Origin z: 10.5338 Å
111213212223313233
T0.0248 Å20.0049 Å2-0.0033 Å2-0.0328 Å20.0067 Å2--0.0323 Å2
L0.1864 °2-0.1413 °20.1225 °2-0.2313 °2-0.0964 °2--0.3808 °2
S-0.0011 Å °0.0084 Å °0.0356 Å °-0.0406 Å °-0.0054 Å °-0.0178 Å °0.0078 Å °0.0559 Å °0.0028 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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