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Yorodumi- PDB-6uxo: Crystal structure of BAK core domain BH3-groove-dimer in complex ... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6uxo | ||||||||||||
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Title | Crystal structure of BAK core domain BH3-groove-dimer in complex with DDM | ||||||||||||
Components | Bcl-2 homologous antagonist/killer | ||||||||||||
Keywords | APOPTOSIS / Pore-forming Protein | ||||||||||||
Function / homology | Function and homology information Activation and oligomerization of BAK protein / response to mycotoxin / B cell negative selection / BAK complex / apoptotic process involved in blood vessel morphogenesis / negative regulation of endoplasmic reticulum calcium ion concentration / response to fungus / limb morphogenesis / Release of apoptotic factors from the mitochondria / endocrine pancreas development ...Activation and oligomerization of BAK protein / response to mycotoxin / B cell negative selection / BAK complex / apoptotic process involved in blood vessel morphogenesis / negative regulation of endoplasmic reticulum calcium ion concentration / response to fungus / limb morphogenesis / Release of apoptotic factors from the mitochondria / endocrine pancreas development / post-embryonic camera-type eye morphogenesis / establishment or maintenance of transmembrane electrochemical gradient / positive regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / B cell apoptotic process / negative regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / activation of cysteine-type endopeptidase activity / positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / endoplasmic reticulum calcium ion homeostasis / regulation of mitochondrial membrane permeability / calcium ion transport into cytosol / response to UV-C / fibroblast apoptotic process / mitochondrial fusion / Bcl-2 family protein complex / myeloid cell homeostasis / BH domain binding / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / porin activity / thymocyte apoptotic process / pore complex / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / negative regulation of peptidyl-serine phosphorylation / positive regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / vagina development / B cell homeostasis / positive regulation of proteolysis / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / blood vessel remodeling / cellular response to unfolded protein / Pyroptosis / animal organ regeneration / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / epithelial cell proliferation / heat shock protein binding / intrinsic apoptotic signaling pathway / release of cytochrome c from mitochondria / regulation of mitochondrial membrane potential / establishment of localization in cell / response to gamma radiation / apoptotic signaling pathway / positive regulation of protein-containing complex assembly / cellular response to mechanical stimulus / response to hydrogen peroxide / response to organic cyclic compound / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / cellular response to UV / protein-folding chaperone binding / response to ethanol / transmembrane transporter binding / mitochondrial outer membrane / regulation of cell cycle / response to xenobiotic stimulus / protein heterodimerization activity / positive regulation of apoptotic process / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of gene expression / protein-containing complex binding / apoptotic process / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / mitochondrion / identical protein binding / metal ion binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 1.799 Å | ||||||||||||
Authors | Cowan, A.D. / Colman, P.M. / Czabotar, P.E. | ||||||||||||
Funding support | Australia, 3items
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Citation | Journal: Nat.Struct.Mol.Biol. / Year: 2020 Title: BAK core dimers bind lipids and can be bridged by them. Authors: Cowan, A.D. / Smith, N.A. / Sandow, J.J. / Kapp, E.A. / Rustam, Y.H. / Murphy, J.M. / Brouwer, J.M. / Bernardini, J.P. / Roy, M.J. / Wardak, A.Z. / Tan, I.K. / Webb, A.I. / Gulbis, J.M. / ...Authors: Cowan, A.D. / Smith, N.A. / Sandow, J.J. / Kapp, E.A. / Rustam, Y.H. / Murphy, J.M. / Brouwer, J.M. / Bernardini, J.P. / Roy, M.J. / Wardak, A.Z. / Tan, I.K. / Webb, A.I. / Gulbis, J.M. / Smith, B.J. / Reid, G.E. / Dewson, G. / Colman, P.M. / Czabotar, P.E. | ||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6uxo.cif.gz | 429.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6uxo.ent.gz | 359.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6uxo.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6uxo_validation.pdf.gz | 1.3 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 6uxo_full_validation.pdf.gz | 1.3 MB | Display | |
Data in XML | 6uxo_validation.xml.gz | 9.3 KB | Display | |
Data in CIF | 6uxo_validation.cif.gz | 21.8 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ux/6uxo ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ux/6uxo | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 6uxmSC 6uxnC 6uxpC 6uxqC 6uxrC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
-Protein / Sugars , 2 types, 36 molecules ABCDEFGHIJKL
#1: Protein | Mass: 9500.688 Da / Num. of mol.: 12 / Fragment: Core/dimerisation domain, residues 68-148 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: BAK1, BAK, BCL2L7, CDN1 / Plasmid: pGEX-6P-3 / Production host: Escherichia coli BL21 (bacteria) / Strain (production host): BL21 / References: UniProt: Q16611 #2: Sugar | ChemComp-LMT / |
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-Non-polymers , 4 types, 392 molecules
#3: Chemical | ChemComp-SO4 / #4: Chemical | ChemComp-ACT / #5: Chemical | ChemComp-EDO / #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.92 Å3/Da / Density % sol: 57.9 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 4.6 Details: ammonium sulfate, n-Dodecyl-b-D-maltoside, sodium acetate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Australian Synchrotron / Beamline: MX1 / Wavelength: 0.9537 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 210r / Detector: CCD / Date: Dec 1, 2015 | ||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9537 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.799→45.92 Å / Num. obs: 121101 / % possible obs: 99.6 % / Redundancy: 3.8 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Rpim(I) all: 0.047 / Rrim(I) all: 0.092 / Net I/σ(I): 11.6 | ||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
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Phasing MR |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 6UXM Resolution: 1.799→39.454 Å / SU ML: 0.26 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / Phase error: 28.48
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 165.36 Å2 / Biso mean: 45.523 Å2 / Biso min: 17.16 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.799→39.454 Å
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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