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- PDB-4mx2: Crystal Structure of adenylosuccinate lyase from Leishmania donovani -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4mx2
タイトルCrystal Structure of adenylosuccinate lyase from Leishmania donovani
要素Adenylosuccinate lyase
キーワードLYASE / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


adenylosuccinate lyase / N6-(1,2-dicarboxyethyl)AMP AMP-lyase (fumarate-forming) activity / (S)-2-(5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamido) succinate lyase (fumarate-forming) activity / 'de novo' AMP biosynthetic process / 'de novo' IMP biosynthetic process / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Adenylosuccinate lyase PurB, C-terminal / : / Adenylosuccinate lyase C-terminal / Adenylosuccinate lyase / Fumarase/aspartase (C-terminal domain) / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / Lyase ...Adenylosuccinate lyase PurB, C-terminal / : / Adenylosuccinate lyase C-terminal / Adenylosuccinate lyase / Fumarase/aspartase (C-terminal domain) / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / Lyase / Fumarase/aspartase (N-terminal domain) / Ribonucleotide Reductase Protein R1; domain 1 / Fumarase/aspartase (Central domain) / Fumarase C; Chain A, domain 2 / Fumarase C; Chain B, domain 1 / Fumarase/histidase, N-terminal / L-Aspartase-like / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / Adenylosuccinate lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Leishmania donovani (ドノバンリーシュマニア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Wernimont, A.K. / Loppnau, P. / Dong, A. / Krojer, T. / Bradley, A. / Bushell, S. / von Delft, F. / Robinson, D. / Gilbert, I. / Bountra, C. ...Wernimont, A.K. / Loppnau, P. / Dong, A. / Krojer, T. / Bradley, A. / Bushell, S. / von Delft, F. / Robinson, D. / Gilbert, I. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Hui, R. / Mottaghi, K. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of adenylosuccinate lyase from Leishmania donovani
著者: Wernimont, A.K. / Loppnau, P. / Dong, A. / Krojer, T. / Bradley, A. / Bushell, S. / von Delft, F. / Robinson, D. / Gilbert, I. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Hui, R. / Mottaghi, K.
履歴
登録2013年9月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年4月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenylosuccinate lyase
B: Adenylosuccinate lyase
C: Adenylosuccinate lyase
D: Adenylosuccinate lyase
E: Adenylosuccinate lyase
F: Adenylosuccinate lyase
G: Adenylosuccinate lyase
H: Adenylosuccinate lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)432,53520
ポリマ－429,3768
非ポリマー3,15812
水33,9041882
1
A: Adenylosuccinate lyase
B: Adenylosuccinate lyase
E: Adenylosuccinate lyase
F: Adenylosuccinate lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)216,1699
ポリマ－214,6884
非ポリマー1,4815
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area31460 Å2
ΔGint-149 kcal/mol
Surface area54030 Å2
手法PISA
2
C: Adenylosuccinate lyase
D: Adenylosuccinate lyase
G: Adenylosuccinate lyase
H: Adenylosuccinate lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)216,36511
ポリマ－214,6884
非ポリマー1,6777
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area31960 Å2
ΔGint-208 kcal/mol
Surface area54080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)124.015, 194.697, 147.507
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 91.310, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
Adenylosuccinate lyase


分子量: 53672.059 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Leishmania donovani (ドノバンリーシュマニア)
遺伝子: ASL, LdBPK_040440.1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A7LBL3
#2: 化合物
ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE


分子量: 347.221 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1882 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.67 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 25 % PEG 3350, 0.2 M LiSO4, 0.1 M BisTris pH 6.5, AMP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年6月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.88→50 Å / Num. all: 283875 / Num. obs: 269966 / % possible obs: 95.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 19.34 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.125 / Net I/σ(I): 5.88
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
1.88-1.990.6221.691218544112389.8
1.99-2.130.3972.521168443972392.4
2.13-2.30.2733.651143033745293.3
2.3-2.520.1974.861119143505295
2.52-2.810.1456.351055923260797.6
2.81-3.250.118.681030722924499.3
3.25-3.970.08811.27836552480199.3
3.97-5.60.08412.44666301923699.5
5.60.07912.14367591072898.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
BUSTER-TNTBUSTER 2.10.0精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
XDSデータスケーリング
Aimlessデータスケーリング
BALBES位相決定
BUSTER2.10.0精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→34.98 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9168 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8869 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.07 / SU R Cruickshank DPI: 0.189 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2534 13161 5.02 %RANDOM
Rwork0.2177 ---
obs0.2195 261938 95.68 %-
all-273764 --
原子変位パラメータBiso max: 119.68 Å2 / Biso mean: 20.6767 Å2 / Biso min: 3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.0561 Å20 Å20.1019 Å2
2---1.1639 Å20 Å2
3---1.22 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.246 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→34.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数26918 0 205 1882 29005
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d9743SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes663HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes4289HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it28243HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion3775SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact36541SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d28243HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg38524HARMONIC20.96
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.97
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.03
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2545 902 4.86 %
Rwork0.2262 17672 -
all0.2275 18574 -
obs--95.68 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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