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- PDB-4mws: Crystal structure of human PPCA (trigonal crystal form 1) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4mws
タイトルCrystal structure of human PPCA (trigonal crystal form 1)
要素Lysosomal protective protein
キーワードHYDROLASE / cathepsin A / glycoprotein / serine protease / carboxypeptidase / protective protein / N-linked glycosylation / proteolytically activated form / lysosomal enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


carboxypeptidase C / Defective NEU1 causes sialidosis / serine-type carboxypeptidase activity / Sialic acid metabolism / regulation of chaperone-mediated autophagy / Glycosphingolipid catabolism / negative regulation of chaperone-mediated autophagy / carboxypeptidase activity / MHC class II antigen presentation / lysosomal lumen ...carboxypeptidase C / Defective NEU1 causes sialidosis / serine-type carboxypeptidase activity / Sialic acid metabolism / regulation of chaperone-mediated autophagy / Glycosphingolipid catabolism / negative regulation of chaperone-mediated autophagy / carboxypeptidase activity / MHC class II antigen presentation / lysosomal lumen / enzyme activator activity / intracellular protein transport / regulation of protein stability / azurophil granule lumen / lysosome / intracellular membrane-bounded organelle / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum / proteolysis / extracellular exosome / extracellular region / membrane
類似検索 - 分子機能
Serine carboxypeptidase, serine active site / Serine carboxypeptidases, serine active site. / Peptidase S10, serine carboxypeptidase / Serine carboxypeptidases, histidine active site / Serine carboxypeptidase / Serine carboxypeptidases, histidine active site. / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Lysosomal protective protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Kolli, N. / Garman, S.C.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2014
タイトル: Proteolytic activation of human cathepsin A.
著者: Kolli, N. / Garman, S.C.
履歴
登録2013年9月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年3月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年4月15日Group: Database references
改定 1.22017年8月23日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.detector
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 2.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysosomal protective protein
B: Lysosomal protective protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,5658
ポリマ－97,3112
非ポリマー2,2546
水724
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6240 Å2
ΔGint20 kcal/mol
Surface area33220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)134.889, 134.889, 99.805
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ALA / Beg label comp-ID: ALA / End auth comp-ID: TYR / End label comp-ID: TYR / Refine code: _ / Auth seq-ID: 1 - 452 / Label seq-ID: 1 - 422

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Lysosomal protective protein / Carboxypeptidase C / Carboxypeptidase L / Cathepsin A / Protective protein cathepsin A / PPCA / ...Carboxypeptidase C / Carboxypeptidase L / Cathepsin A / Protective protein cathepsin A / PPCA / Protective protein for beta-galactosidase


分子量: 48655.582 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Selected with blasticidin / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTSA, PPGB / プラスミド: pIB/V5-His-TOPO TA / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 株 (発現宿主): HI-FIVE / 参照: UniProt: P10619, carboxypeptidase C

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糖 , 3種, 4分子

#2: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-3)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 894.823 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3DManpb1-4DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-3]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/4,5,4/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-2-1-3-4/a3-b1_a4-c1_c4-d1_d3-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(3+1)][a-L-Fucp]{}[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-3)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 732.682 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-3]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,4,3/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5][a1122h-1b_1-5]/1-2-1-3/a3-b1_a4-c1_c4-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(3+1)][a-L-Fucp]{}[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 2種, 6分子

#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細AN UNIDENTIFIED PROTEASE CONVERTED THE ZYMOGEN INTO ACTIVE ENZYME. PUTATIVE TERMINI ASSUME ...AN UNIDENTIFIED PROTEASE CONVERTED THE ZYMOGEN INTO ACTIVE ENZYME. PUTATIVE TERMINI ASSUME PROTEOLYTIC REMOVAL OF 263-292, CONSISTENT WITH MASS SPECTROMETRY AND N-TERMINAL SEQUENCING DATA.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.31 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 10% PEG 3350, 0.1M sodium formate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: PILATUS CBF / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年8月12日 / 詳細: FOCUSING MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.53
11-h,-k,l20.47
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. all: 26252 / Num. obs: 25989 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 75.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.149 / Χ2: 1.52 / Net I/σ(I): 5.5
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.8-2.855.20.88412571.079198
2.85-2.95.80.71912901.034199.5
2.9-2.965.70.60712850.967199.3
2.96-3.025.60.53313010.983199.9
3.02-3.085.60.48412751.097199.5
3.08-3.155.60.41912851.05199.5
3.15-3.235.50.35413101.164199.6
3.23-3.325.40.31112821.1721100
3.32-3.425.20.25812951.234199.5
3.42-3.535.10.22312601.341196.3
3.53-3.655.70.1913361.442199.8
3.65-3.85.60.16612871.596199.8
3.8-3.975.70.15112961.581199.8
3.97-4.185.50.13213141.752199.7
4.18-4.445.30.11712942.112199.7
4.44-4.795.30.1112962.245197
4.79-5.275.60.10913182.173199.7
5.27-6.035.50.10613311.881199.7
6.03-7.595.20.09613051.848197
7.59-505.20.08513722.669196.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.7.0029精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1IVY

1ivy


解像度: 2.8→45.89 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 19.907 / SU ML: 0.186 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.062 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1951 1258 4.9 %RANDOM
Rwork0.1465 ---
obs0.1489 25868 98.85 %-
all-26169 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 143.32 Å2 / Biso mean: 67.8703 Å2 / Biso min: 34.94 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--19.15 Å20 Å20 Å2
2---19.15 Å20 Å2
3---38.29 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→45.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6596 0 149 4 6749
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.026950
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.026309
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1641.9789466
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.7853.00214475
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1865822
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.42924.824340
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.27151076
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.9161526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0630.21017
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0217916
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021670
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 25478 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.04 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.873 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.359 98 -
Rwork0.245 1781 -
all-1879 -
obs--98.38 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2639-0.0568-0.10891.0286-0.03440.3084-0.0010.0322-0.0077-0.03650.0185-0.031-0.0376-0.0617-0.01750.1246-0.0033-0.0040.20690.01390.004516.956-26.593-6.488
20.9145-0.6097-0.41710.92120.15810.3251-0.1472-0.1046-0.04560.04480.0782-0.03830.15460.09310.0690.18340.04280.03850.18150.02270.02138.721-62.887-10.282
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 182
2X-RAY DIFFRACTION1A183 - 303
3X-RAY DIFFRACTION1A304 - 452
4X-RAY DIFFRACTION2B1 - 182
5X-RAY DIFFRACTION2B183 - 303
6X-RAY DIFFRACTION2B304 - 452

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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