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- PDB-4mt8: Structure of the ERS1 dimerization and histidine phosphotransfer ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4mt8
タイトルStructure of the ERS1 dimerization and histidine phosphotransfer domain from Arabidopsis thaliana
要素Ethylene response sensor 1
キーワードTRANSFERASE / Four helix bundle / Histidine kinase / CTR1 / ER Membrane
機能・相同性
機能・相同性情報


ethylene binding / negative regulation of ethylene-activated signaling pathway / ethylene-activated signaling pathway / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; タンパク質-セリン/スレオニンキナーゼ / protein histidine kinase activity / histidine kinase / phosphorelay sensor kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum ...ethylene binding / negative regulation of ethylene-activated signaling pathway / ethylene-activated signaling pathway / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; タンパク質-セリン/スレオニンキナーゼ / protein histidine kinase activity / histidine kinase / phosphorelay sensor kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphotransfer (DHp) domain / His Kinase A (phospho-acceptor) domain / His Kinase A (phosphoacceptor) domain / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphoacceptor domain / Signal transduction histidine kinase-related protein, C-terminal / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphoacceptor domain superfamily / Histidine kinase domain / Histidine kinase domain profile. / GAF domain / Domain present in phytochromes and cGMP-specific phosphodiesterases. ...Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphotransfer (DHp) domain / His Kinase A (phospho-acceptor) domain / His Kinase A (phosphoacceptor) domain / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphoacceptor domain / Signal transduction histidine kinase-related protein, C-terminal / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphoacceptor domain superfamily / Histidine kinase domain / Histidine kinase domain profile. / GAF domain / Domain present in phytochromes and cGMP-specific phosphodiesterases. / GAF domain / GAF-like domain superfamily / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Ethylene response sensor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Mayerhofer, H. / Mueller-Dieckmann, J.
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2015
タイトル: Structural model of the cytosolic domain of the plant ethylene receptor 1 (ETR1).
著者: Hubert Mayerhofer / Saravanan Panneerselvam / Heidi Kaljunen / Anne Tuukkanen / Haydyn D T Mertens / Jochen Mueller-Dieckmann /
要旨: Ethylene initiates important aspects of plant growth and development through disulfide-linked receptor dimers located in the endoplasmic reticulum. The receptors feature a small transmembrane, ...Ethylene initiates important aspects of plant growth and development through disulfide-linked receptor dimers located in the endoplasmic reticulum. The receptors feature a small transmembrane, ethylene binding domain followed by a large cytosolic domain, which serves as a scaffold for the assembly of large molecular weight complexes of different ethylene receptors and other cellular participants of the ethylene signaling pathway. Here we report the crystallographic structures of the ethylene receptor 1 (ETR1) catalytic ATP-binding and the ethylene response sensor 1 dimerization histidine phosphotransfer (DHp) domains and the solution structure of the entire cytosolic domain of ETR1, all from Arabidopsis thaliana. The isolated dimeric ethylene response sensor 1 DHp domain is asymmetric, the result of different helical bending angles close to the conserved His residue. The structures of the catalytic ATP-binding, DHp, and receiver domains of ethylene receptors and of a homologous, but dissimilar, GAF domain were refined against experimental small angle x-ray scattering data, leading to a structural model of the entire cytosolic domain of the ethylene receptor 1. The model illustrates that the cytosolic domain is shaped like a dumbbell and that the receiver domain is flexible and assumes a position different from those observed in prokaryotic histidine kinases. Furthermore the cytosolic domain of ETR1 plays a key role, interacting with all other receptors and several participants of the ethylene signaling pathway. Our model, therefore, provides the first step toward a detailed understanding of the molecular mechanics of this important signal transduction process in plants.
履歴
登録2013年9月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年10月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月17日Group: Database references
改定 1.22015年3月18日Group: Database references
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ethylene response sensor 1
B: Ethylene response sensor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,9082
ポリマ－22,9082
非ポリマー00
水1,51384
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4050 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area12040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.042, 98.747, 77.177
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-531-

HOH

詳細Asymmetric dimer

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要素

#1: タンパク質 Ethylene response sensor 1 / AtERS1 / Protein ERS1


分子量: 11454.065 Da / 分子数: 2
断片: dimerization and histidine phosphotransfer domain residues 308-407
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: At2g40940, ERS, ERS1, T20B5.14 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q38846, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; タンパク質-セリン/スレオニンキナーゼ, histidine kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 84 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.58 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.18 M l-proline, 0.1 M HEPES pH 7.5, 9% PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.923 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年3月5日
放射モノクロメーター: Si(311) and Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.923 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→49.3 Å / Num. all: 23082 / Num. obs: 22944 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 43.7 Å2 / Net I/σ(I): 14.3
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / % possible all: 97.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DNAデータ収集
SHELXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: dev_1092)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.9→49.3 Å / SU ML: 0.2 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.28 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2265 1159 5.06 %Random
Rwork0.1948 ---
obs0.1964 22919 99.8 %-
all-22964 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→49.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1545 0 0 84 1629
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0181578
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5092129
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.07608
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.088258
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008275
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.98650.31311470.27162679X-RAY DIFFRACTION100
1.9865-2.09120.26981600.23022663X-RAY DIFFRACTION100
2.0912-2.22220.28111480.2022690X-RAY DIFFRACTION100
2.2222-2.39380.2321470.1872695X-RAY DIFFRACTION100
2.3938-2.63470.20751400.17432692X-RAY DIFFRACTION100
2.6347-3.01590.19981380.17952739X-RAY DIFFRACTION100
3.0159-3.79950.1941360.19672764X-RAY DIFFRACTION100
3.7995-49.39020.23911430.19492838X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.5752-2.106-0.14156.5341.20391.1574-0.0383-0.06820.29660.30410.1013-0.5585-0.3507-0.1492-0.15730.26260.00150.13150.27570.02750.329723.463630.533314.6731
22.001-1.58330.13342.6298-0.18393.08490.11780.01940.06-0.2130.1673-0.30590.00110.2441-0.23690.08790.0051-0.00860.2340.01450.140933.02040.35646.1868
30.6637-1.15070.31637.32430.35110.38530.18560.03450.5082-1.08750.3351-0.0118-0.7419-0.0315-0.35440.7370.06670.43150.32990.02130.620621.484242.55716.55
41.8633-0.56230.46032.6188-0.18693.20810.2415-0.1871-0.1973-0.18760.13530.55580.1362-0.2818-0.26350.0807-0.05330.00330.25710.050.211824.2287-0.856911.6704
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 307 through 371 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 372 through 406 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 312 through 350 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 351 through 407 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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