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- PDB-4mpv: Human beta-tryptase co-crystal structure with (2R,4S)-N,N'-bis[3-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4mpv
タイトルHuman beta-tryptase co-crystal structure with (2R,4S)-N,N'-bis[3-({4-[3-(aminomethyl)phenyl]piperidin-1-yl}carbonyl)phenyl]-4-hydroxy-2-(2-hydroxypropan-2-yl)-5,5-dimethyl-1,3-dioxolane-2,4-dicarboxamide
要素Tryptase alpha/beta-1
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / coferon / alpha-hydroxyketone / small molecule inhibitor / drug discovery / self-assembly / crystal catalysis / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


tryptase / Activation of Matrix Metalloproteinases / extracellular matrix disassembly / serine-type peptidase activity / defense response / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases ...Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-2A4 / Tryptase alpha/beta-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.305 Å
データ登録者White, A. / Stein, A.J. / Suto, R.
引用ジャーナル: Acs Med.Chem.Lett. / 年: 2018
タイトル: Target-Directed Self-Assembly of Homodimeric Drugs Against beta-Tryptase.
著者: Giardina, S.F. / Werner, D.S. / Pingle, M. / Foreman, K.W. / Bergstrom, D.E. / Arnold, L.D. / Barany, F.
履歴
登録2013年9月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年9月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tryptase alpha/beta-1
B: Tryptase alpha/beta-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,64010
ポリマ－54,9832
非ポリマー1,6578
水2,774154
1
A: Tryptase alpha/beta-1
B: Tryptase alpha/beta-1
ヘテロ分子

A: Tryptase alpha/beta-1
B: Tryptase alpha/beta-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,28020
ポリマ－109,9664
非ポリマー3,31416
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555-x,-x+y,-z+1/31
Buried area9840 Å2
ΔGint-163 kcal/mol
Surface area39160 Å2
手法PISA
2


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4030 Å2
ΔGint-73 kcal/mol
Surface area20470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.490, 78.490, 165.481
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Tryptase alpha/beta-1 / Tryptase-1 / Tryptase I / Tryptase alpha-1


分子量: 27491.426 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 31-275 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TPS1, TPS2, TPSAB1, TPSB1 / 発現宿主: Komagataella pastoris (菌類) / 参照: UniProt: Q15661, tryptase

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非ポリマー , 5種, 162分子

#2: 化合物 ChemComp-2A4 / (2R,4S)-N,N'-bis[3-({4-[3-(aminomethyl)phenyl]piperidin-1-yl}carbonyl)phenyl]-4-hydroxy-2-(2-hydroxypropan-2-yl)-5,5-dimethyl-1,3-dioxolane-2,4-dicarboxamide


分子量: 847.010 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C48H58N6O8
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 154 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細N132K IS A NATURAL VARIANT.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.04 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 30% PEG1500, 0.1 M sodium acetate, pH 4.6, 0.2 M ammonium sulfate, individual monocrystals equilibrated with 30% PEG1500, 0.1 M MES, pH 5.5, 0.2 M ammonium sulfate and soaked 20 hours in same ...詳細: 30% PEG1500, 0.1 M sodium acetate, pH 4.6, 0.2 M ammonium sulfate, individual monocrystals equilibrated with 30% PEG1500, 0.1 M MES, pH 5.5, 0.2 M ammonium sulfate and soaked 20 hours in same solution supplemented with compound 3A, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年2月25日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. all: 26782 / Num. obs: 26755 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.094 / Χ2: 1.68 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.3-2.384.80.63626181.5051100
2.38-2.484.80.51426101.4671100
2.48-2.594.80.40726471.4511100
2.59-2.734.90.28626341.4771100
2.73-2.94.80.21626601.5421100
2.9-3.124.80.14726531.6011100
3.12-3.444.80.126631.861199.9
3.44-3.934.70.08226922.19199.9
3.93-4.954.60.06127211.944199.9
4.95-504.50.05428571.77199.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.305→19.87 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / WRfactor Rfree: 0.2191 / WRfactor Rwork: 0.1661 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8338 / SU R Cruickshank DPI: 0.2822 / SU Rfree: 0.22 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.282 / ESU R Free: 0.22 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2302 1337 5 %RANDOM
Rwork0.1723 ---
all0.1752 26779 --
obs0.1752 26530 99.07 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 121.24 Å2 / Biso mean: 47.8862 Å2 / Biso min: 25.47 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.04 Å20.04 Å2-0 Å2
2--0.04 Å2-0 Å2
3----0.13 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.305→19.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3832 0 107 154 4093
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0194146
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.023796
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8391.9875692
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg3.53238732
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7635484
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.80123.371178
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.11815582
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.8911524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1010.2598
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0214632
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0230.02984
LS精密化 シェル解像度: 2.305→2.364 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.297 85 -
Rwork0.256 1733 -
all-1818 -
obs--97.27 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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