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万見
- PDB-4mov: 1.45 A Resolution Crystal Structure of Protein Phosphatase 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4mov
タイトル1.45 A Resolution Crystal Structure of Protein Phosphatase 1
要素Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
キーワードHYDROLASE / catalytic subunit / Serine/threonine phosphatase / nucleus
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of glycogen catabolic process / PTW/PP1 phosphatase complex / glycogen granule / regulation of glycogen biosynthetic process / protein phosphatase 1 binding / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / regulation of canonical Wnt signaling pathway / regulation of translational initiation / myosin phosphatase activity ...regulation of glycogen catabolic process / PTW/PP1 phosphatase complex / glycogen granule / regulation of glycogen biosynthetic process / protein phosphatase 1 binding / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / regulation of canonical Wnt signaling pathway / regulation of translational initiation / myosin phosphatase activity / branching morphogenesis of an epithelial tube / protein serine/threonine phosphatase activity / glycogen metabolic process / protein-serine/threonine phosphatase / Triglyceride catabolism / Maturation of hRSV A proteins / entrainment of circadian clock by photoperiod / phosphatase activity / phosphoprotein phosphatase activity / DARPP-32 events / ribonucleoprotein complex binding / dephosphorylation / protein dephosphorylation / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / adherens junction / response to lead ion / lung development / circadian regulation of gene expression / regulation of circadian rhythm / Circadian Clock / presynapse / perikaryon / dendritic spine / cell cycle / cell division / glutamatergic synapse / nucleolus / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like ...Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / PHOSPHATE ION / Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.4503 Å
データ登録者Choy, M.S. / Peti, W. / Page, R.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2014
タイトル: Understanding the antagonism of retinoblastoma protein dephosphorylation by PNUTS provides insights into the PP1 regulatory code.
著者: Choy, M.S. / Hieke, M. / Kumar, G.S. / Lewis, G.R. / Gonzalez-Dewhitt, K.R. / Kessler, R.P. / Stein, B.J. / Hessenberger, M. / Nairn, A.C. / Peti, W. / Page, R.
履歴
登録2013年9月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年3月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年4月23日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
B: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,80510
ポリマ－68,3242
非ポリマー4818
水11,187621
1
A: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,4386
ポリマ－34,1621
非ポリマー2765
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,3674
ポリマ－34,1621
非ポリマー2053
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.724, 77.600, 133.035
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit / PP-1A


分子量: 34162.148 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP1CA, PPP1A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P62136, protein-serine/threonine phosphatase
#2: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 621 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.46 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1 M HEPES, 1.0 M Lithium Chloride, 20% PEG 6000, pH 7, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→46.929 Å / Num. all: 120975 / Num. obs: 120264 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 11.81 Å2
反射 シェル解像度: 1.45→1.48 Å / % possible all: 93.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALAデータスケーリング
PHENIX1.8.2_1309精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
CBASSデータ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB ENTRY 3E7A

3e7a


解像度: 1.4503→46.929 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.24 / SU ML: 0.11 / σ(F): 0 / 位相誤差: 14.83 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1665 6022 5.01 %Random
Rwork0.1501 ---
obs0.1509 120168 99.38 %-
all-120918 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 69.63 Å2 / Biso mean: 16.7662 Å2 / Biso min: 1.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4503→46.929 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4607 0 16 621 5244
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0134906
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5366681
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.107731
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008872
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.4491838
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.4503-1.46680.22041790.17923498367792
1.4668-1.48410.17812000.1673545374595
1.4841-1.50220.19912040.16593649385397
1.5022-1.52120.19271890.16353766395599
1.5212-1.54120.19341960.155337753971100
1.5412-1.56230.15662330.148137543987100
1.5623-1.58470.17221970.145937943991100
1.5847-1.60830.16531930.140537943987100
1.6083-1.63340.14651950.138737823977100
1.6334-1.66020.16772060.138137853991100
1.6602-1.68890.15731810.136938504031100
1.6889-1.71960.16281810.141137973978100
1.7196-1.75260.17671850.144638234008100
1.7526-1.78840.15671700.145938243994100
1.7884-1.82730.17092110.145138114022100
1.8273-1.86980.16131930.144837963989100
1.8698-1.91660.18462050.148338154020100
1.9166-1.96840.17212030.145637984001100
1.9684-2.02630.15312030.142638184021100
2.0263-2.09170.1682090.146938214030100
2.0917-2.16650.15592150.141438064021100
2.1665-2.25320.15812000.144238494049100
2.2532-2.35580.16442240.150738314055100
2.3558-2.480.16932150.151338024017100
2.48-2.63530.16941920.155738754067100
2.6353-2.83880.19172010.160538674068100
2.8388-3.12440.16162230.159638584081100
3.1244-3.57640.17622160.148938814097100
3.5764-4.50530.13541830.137639744157100
4.5053-46.95340.17142200.166441084328100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0014-0.00010.00020.0003-0.00050.001-0.00250.00340.0073-0.00190.0014-0.0018-0.00910.0091-0.00050.0456-0.01280.00580.07910.00810.082642.825428.557758.9214
20.07240.01960.04520.03440.01290.02870.0233-0.0672-0.00230.03860.00640.00960.0193-0.04670.0836-0.048-0.0306-0.00050.02430.00070.008934.005223.385375.9364
30.0110.00450.00250.01320.00870.0063-0.017-0.07140.0330.0351-0.0268-0.0063-0.0259-0.0581-0.00980.10330.012-0.00370.11-0.02320.071536.81433.425288.6364
40.00110.0001-0.00050.00120.00020.00110.0015-0.00440.00310.00220.00030.0060.0162-0.00950.00040.1005-0.0287-0.00230.0603-0.0050.079761.072542.5818113.4912
50.0230.00690.01910.04540.02620.02820.0010.0338-0.0101-0.04150.0294-0.046-0.03450.03950.03140.1129-0.04020.03130.0266-0.03920.063867.581348.490697.6596
60.0128-0.00310.0080.0036-0.00490.0071-0.02310.0569-0.0226-0.0684-0.00120.0346-0.061-0.0038-0.00420.1742-0.0178-0.00280.0901-0.0160.069158.705350.55482.7702
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resid 7:32A7 - 32
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resid 33:216A33 - 216
3X-RAY DIFFRACTION3chain A and resid 217:299A217 - 299
4X-RAY DIFFRACTION4chain B and resid 7:32B7 - 32
5X-RAY DIFFRACTION5chain B and resid 33:198B33 - 198
6X-RAY DIFFRACTION6chain B and resid 199:299B199 - 299

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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