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- PDB-4moy: Structure of a second nuclear PP1 Holoenzyme, crystal form 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4moy
タイトルStructure of a second nuclear PP1 Holoenzyme, crystal form 1
要素(Serine/threonine-protein phosphatase ...) x 2
キーワードHYDROLASE/NUCLEAR PROTEIN / Serine/threonine phosphatase / Nucleus / HYDROLASE-NUCLEAR PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of mitotic DNA damage checkpoint / regulation of glycogen catabolic process / PTW/PP1 phosphatase complex / protein phosphatase type 1 complex / glycogen granule / protein phosphatase 1 binding / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / regulation of translational initiation in response to stress / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / regulation of canonical Wnt signaling pathway ...negative regulation of mitotic DNA damage checkpoint / regulation of glycogen catabolic process / PTW/PP1 phosphatase complex / protein phosphatase type 1 complex / glycogen granule / protein phosphatase 1 binding / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / regulation of translational initiation in response to stress / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / regulation of canonical Wnt signaling pathway / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / dephosphorylation / protein serine/threonine phosphatase activity / protein phosphatase inhibitor activity / branching morphogenesis of an epithelial tube / histone H2AXS140 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat Y1 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat T4 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S2 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S7 phosphatase activity / MAP kinase serine/threonine phosphatase activity / glycogen metabolic process / calmodulin-dependent protein phosphatase activity / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / Triglyceride catabolism / entrainment of circadian clock by photoperiod / Maturation of hRSV A proteins / positive regulation of telomere maintenance / phosphatase activity / telomere maintenance in response to DNA damage / phosphoprotein phosphatase activity / DARPP-32 events / transition metal ion binding / positive regulation of glycogen biosynthetic process / ribonucleoprotein complex binding / protein dephosphorylation / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / adherens junction / lung development / circadian regulation of gene expression / response to lead ion / regulation of circadian rhythm / : / presynapse / dendritic spine / perikaryon / chromosome, telomeric region / nuclear body / iron ion binding / cell division / chromatin / nucleolus / glutamatergic synapse / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / : / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / Transcription elongation factor, TFIIS/CRSP70, N-terminal, sub-type / Domain in the N-terminus of transcription elongation factor S-II (and elsewhere) / Zinc finger C-x8-C-x5-C-x3-H type (and similar) / TFIIS N-terminal domain profile. / Transcription factor IIS, N-terminal / TFIIS helical bundle-like domain / Zinc finger, CCCH-type superfamily ...Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / : / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / Transcription elongation factor, TFIIS/CRSP70, N-terminal, sub-type / Domain in the N-terminus of transcription elongation factor S-II (and elsewhere) / Zinc finger C-x8-C-x5-C-x3-H type (and similar) / TFIIS N-terminal domain profile. / Transcription factor IIS, N-terminal / TFIIS helical bundle-like domain / Zinc finger, CCCH-type superfamily / zinc finger / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / TFIIS/LEDGF domain superfamily / Zinc finger, CCCH-type / Zinc finger C3H1-type profile. / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / PHOSPHATE ION / Serine/threonine-protein phosphatase 1 regulatory subunit 10 / Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1953 Å
データ登録者Choy, M.S. / Hieke, M. / Peti, W. / Page, R.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2014
タイトル: Understanding the antagonism of retinoblastoma protein dephosphorylation by PNUTS provides insights into the PP1 regulatory code.
著者: Choy, M.S. / Hieke, M. / Kumar, G.S. / Lewis, G.R. / Gonzalez-Dewhitt, K.R. / Kessler, R.P. / Stein, B.J. / Hessenberger, M. / Nairn, A.C. / Peti, W. / Page, R.
履歴
登録2013年9月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年3月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年4月23日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
B: Serine/threonine-protein phosphatase 1 regulatory subunit 10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,8068
ポリマ－39,3812
非ポリマー4246
水2,864159
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4360 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area13370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)130.788, 130.788, 47.725
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-530-

HOH

21A-566-

HOH

31A-624-

HOH

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要素

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Serine/threonine-protein phosphatase ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit / PP-1A


分子量: 34162.148 Da / 分子数: 1 / 断片: PP1 alpha catalytic subunit / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP1CA, PPP1A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P62136, protein-serine/threonine phosphatase
#2: タンパク質・ペプチド Serine/threonine-protein phosphatase 1 regulatory subunit 10 / MHC class I region proline-rich protein CAT53 / Phosphatase 1 nuclear targeting subunit / Protein PNUTS


分子量: 5218.873 Da / 分子数: 1 / 断片: PP1 Nuclear Targeting Subunit / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Ppp1r10, Cat53, Pnuts / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O55000

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非ポリマー , 5種, 165分子

#3: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 159 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.89 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.8
詳細: 0.1 M Tris, 1 M LiCl, 18% PEG 6000, pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年6月15日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.195→43.98 Å / Num. all: 24218 / Num. obs: 24217 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): -3
反射 シェル解像度: 2.195→2.24 Å / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CBASSデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1953→43.98 Å / SU ML: 0.22 / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 19.05 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1852 1237 5.11 %Random
Rwork0.1514 ---
all0.1531 24221 --
obs0.1531 24199 99.91 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1953→43.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2585 0 20 159 2764
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012686
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1843656
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.056971
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.077393
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005472
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1953-2.28310.25721370.21192534X-RAY DIFFRACTION99
2.2831-2.3870.23221340.18072525X-RAY DIFFRACTION100
2.387-2.51290.23271350.17412527X-RAY DIFFRACTION100
2.5129-2.67030.22251420.17222516X-RAY DIFFRACTION100
2.6703-2.87640.24971290.17522526X-RAY DIFFRACTION100
2.8764-3.16580.22051430.16622564X-RAY DIFFRACTION100
3.1658-3.62380.20321490.15512538X-RAY DIFFRACTION100
3.6238-4.56480.151380.11792557X-RAY DIFFRACTION100
4.5648-43.98910.14031300.14532675X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.04670.19460.28514.05261.33021.84670.0293-0.0347-0.06760.137-0.30880.64970.0728-0.22750.24010.17950.01870.04020.2179-0.0640.234842.368222.670419.4766
20.5233-0.34780.4311.37160.26822.156-0.01230.2832-0.1040.0927-0.25770.0916-0.0042-0.49730.10670.2648-0.0420.01990.3914-0.03040.239255.086928.940520.7716
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 7 through 300 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 390 through 424 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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