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- PDB-6z8v: X-ray structure of the complex between human alpha thrombin and a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6z8v
タイトルX-ray structure of the complex between human alpha thrombin and a thrombin binding aptamer variant (TBA-3L), which contains 1-beta-D-lactopyranosyl residue in the side chain of Thy3 at N3.
要素
  • (Prothrombin) x 2
  • TBA-3L
キーワードHYDROLASE / Modified aptamer / DNA-protein complex / Anticoaugulant / G-quadruplex
機能・相同性
機能・相同性情報


cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / thrombin-activated receptor signaling pathway / negative regulation of astrocyte differentiation / regulation of blood coagulation / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / Defective F8 cleavage by thrombin ...cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / thrombin-activated receptor signaling pathway / negative regulation of astrocyte differentiation / regulation of blood coagulation / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / ligand-gated ion channel signaling pathway / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of platelet activation / negative regulation of blood coagulation / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / regulation of cytosolic calcium ion concentration / Gamma-carboxylation of protein precursors / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / fibrinolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of proteolysis / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / Peptide ligand-binding receptors / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / Regulation of Complement cascade / acute-phase response / Cell surface interactions at the vascular wall / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / growth factor activity / lipopolysaccharide binding / positive regulation of insulin secretion / platelet activation / response to wounding / Golgi lumen / positive regulation of protein localization to nucleus / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / blood coagulation / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / regulation of cell shape / heparin binding / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / : / positive regulation of cell growth / blood microparticle / G alpha (q) signalling events / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. ...Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-0G6 / : / DNA / DNA (> 10) / Prothrombin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.58 Å
データ登録者Troisi, R. / Timofeev, E.N. / Sica, F.
資金援助 ロシア, 1件
組織認可番号国
Russian Foundation for Basic Research18-04-00614 ロシア
引用ジャーナル: Mol Ther Nucleic Acids / 年: 2021
タイトル: Expanding the recognition interface of the thrombin-binding aptamer HD1 through modification of residues T3 and T12.
著者: Smirnov, I. / Kolganova, N. / Troisi, R. / Sica, F. / Timofeev, E.
履歴
登録2020年6月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年3月3日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _citation.country / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: Prothrombin
H: Prothrombin
A: TBA-3L
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,2176
ポリマ－38,7013
非ポリマー5163
水3,639202
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3600 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area14030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.916, 94.916, 125.397
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

-
タンパク質・ペプチド / タンパク質 / DNA鎖 , 3種, 3分子 LHA

#1: タンパク質・ペプチド Prothrombin / Coagulation factor II


分子量: 4096.534 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#2: タンパク質 Prothrombin / Coagulation factor II


分子量: 29780.219 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#3: DNA鎖 TBA-3L


分子量: 4824.127 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

-
非ポリマー , 4種, 205分子

#4: 化合物 ChemComp-0G6 / D-phenylalanyl-N-[(2S,3S)-6-{[amino(iminio)methyl]amino}-1-chloro-2-hydroxyhexan-3-yl]-L-prolinamide / PPACK


タイプ: peptide-like / 分子量: 453.986 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H34ClN6O3
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 202 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.5 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 200 mM KCl, 35% v/v pentaerythritol propoxylate, 50 mM HEPES, pH 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年12月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.58→82.2 Å / Num. obs: 54291 / % possible obs: 95.9 % / 冗長度: 19.6 % / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 23.2
反射 シェル解像度: 1.58→1.76 Å / 冗長度: 10.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique obs: 2718 / CC1/2: 0.8 / % possible all: 81.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
autoPROCdata processing
STARANISOdata processing
PHASER位相決定
REFMAC5.8.0258精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1PPB

1ppb


解像度: 1.58→82.2 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / SU B: 3.677 / SU ML: 0.055 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.09 / ESU R Free: 0.091 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2057 2675 4.9 %RANDOM
Rwork0.1797 ---
obs0.181 51616 60.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 74.07 Å2 / Biso mean: 27.472 Å2 / Biso min: 13.15 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å2-0 Å2
3----0 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.58→82.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2239 312 32 202 2785
Biso mean--19.05 33.52 -
残基数----294
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0122728
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.221.6053759
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.3035284
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.43621.406128
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.74915409
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.5781519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1530.2340
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0140.021999
LS精密化 シェル解像度: 1.581→1.622 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.287 5 -
Rwork0.316 166 -
all-171 -
obs--2.61 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.80130.02351.7851.96720.46763.2768-0.0616-0.0540.21970.0093-0.04410.2939-0.3193-0.32320.10570.0660.0160.02660.0928-0.01680.0765-60.146335.27127.6925
21.09480.05850.12571.64080.51451.68440.0382-0.011-0.08780.02220.0137-0.06560.1039-0.0044-0.05190.0144-0.01-0.00360.02080.00020.0105-48.490521.88240.0852
34.4941-0.5707-0.46632.25610.46042.02630.02420.13070.21110.0819-0.053-0.0611-0.10360.00210.02880.0803-0.05270.00570.07160.0010.0999-32.311744.75648.9672
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1L7 - 217
2X-RAY DIFFRACTION2H37 - 551
3X-RAY DIFFRACTION3A1 - 234

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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