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- PDB-4mjs: crystal structure of a PB1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4mjs
タイトルcrystal structure of a PB1 complex
要素
  • Protein kinase C zeta type
  • Sequestosome-1
キーワードTRANSFERASE/PROTEIN BINDING / PB1 domain / PB1 heterodimer and protein interaction / TRANSFERASE-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / VEGFR2 mediated cell proliferation / calcium,diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / activation of phospholipase D activity / protein localization => GO:0008104 / brown fat cell proliferation / protein localization to perinuclear region of cytoplasm / protein kinase C signaling / negative regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / regulation of Ras protein signal transduction ...TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / VEGFR2 mediated cell proliferation / calcium,diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / activation of phospholipase D activity / protein localization => GO:0008104 / brown fat cell proliferation / protein localization to perinuclear region of cytoplasm / protein kinase C signaling / negative regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / regulation of Ras protein signal transduction / protein targeting to vacuole involved in autophagy / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / Lewy body / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / protein kinase C / response to mitochondrial depolarisation / aggrephagy / amphisome / positive regulation of T-helper 2 cell differentiation / negative regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / myelin sheath abaxonal region / positive regulation of T-helper 2 cell cytokine production / positive regulation of protein transport / vesicle transport along microtubule / pexophagy / apical cortex / regulation of protein complex stability / autophagy of mitochondrion / endosome organization / positive regulation of interleukin-13 production / positive regulation of interleukin-5 production / non-membrane-bounded organelle assembly / molecular sequestering activity / axon hillock / membrane hyperpolarization / negative regulation of hydrolase activity / phagophore assembly site / regulation of mitochondrion organization / aggresome / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / ubiquitin-modified protein reader activity / Nuclear events mediated by NFE2L2 / autolysosome / positive regulation of cell-matrix adhesion / microtubule organizing center / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / intracellular non-membrane-bounded organelle / neuron projection extension / endosomal transport / temperature homeostasis / establishment of cell polarity / immune system process / positive regulation of interleukin-4 production / cell leading edge / membrane depolarization / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / phospholipase binding / positive regulation of interleukin-10 production / mitophagy / potassium channel regulator activity / bicellular tight junction / autophagosome / positive regulation of synaptic transmission / negative regulation of protein-containing complex assembly / long-term memory / positive regulation of autophagy / energy homeostasis / signaling adaptor activity / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / stress fiber / inclusion body / sperm midpiece / negative regulation of protein ubiquitination / 14-3-3 protein binding / protein sequestering activity / p75NTR recruits signalling complexes / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Pexophagy / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / activation of protein kinase B activity / NF-kB is activated and signals survival / NRIF signals cell death from the nucleus / sarcomere / SH2 domain binding / molecular condensate scaffold activity / ubiquitin binding / positive regulation of long-term synaptic potentiation / protein localization to plasma membrane / response to ischemia / long-term synaptic potentiation / macroautophagy / protein kinase C binding / positive regulation of protein localization to plasma membrane / ionotropic glutamate receptor binding / P-body / protein catabolic process / protein localization / receptor tyrosine kinase binding / PML body
類似検索 - 分子機能
Protein kinase C / Protein kinase C, PB1 domain / Sequestosome-1, UBA domain / Sequestosome-1, PB1 domain / UBA domain / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain profile. / PB1 domain / Protein kinase, C-terminal ...Protein kinase C / Protein kinase C, PB1 domain / Sequestosome-1, UBA domain / Sequestosome-1, PB1 domain / UBA domain / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain profile. / PB1 domain / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / Ubiquitin associated domain / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Ubiquitin-associated domain / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / UBA-like superfamily / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein kinase C zeta type / Sequestosome-1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Ren, J. / Wang, Z.X. / Wu, J.W.
引用ジャーナル: Sci China Life Sci / 年: 2014
タイトル: Structural and biochemical insights into the homotypic PB1-PB1 complex between PKC zeta and p62
著者: Ren, J. / Wang, J. / Wang, Z.X. / Wu, J.W.
履歴
登録2013年9月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年8月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月29日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Protein kinase C zeta type
B: Sequestosome-1
C: Protein kinase C zeta type
D: Sequestosome-1
E: Protein kinase C zeta type
F: Sequestosome-1
G: Protein kinase C zeta type
H: Sequestosome-1
I: Protein kinase C zeta type
J: Sequestosome-1
K: Protein kinase C zeta type
L: Sequestosome-1
M: Protein kinase C zeta type
N: Sequestosome-1
O: Protein kinase C zeta type
P: Sequestosome-1
Q: Protein kinase C zeta type
R: Sequestosome-1
S: Protein kinase C zeta type
T: Sequestosome-1
U: Protein kinase C zeta type
V: Sequestosome-1
W: Protein kinase C zeta type
X: Sequestosome-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)262,20728
ポリマ－261,95824
非ポリマー2484
水7,152397
1
A: Protein kinase C zeta type
B: Sequestosome-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,8302
ポリマ－21,8302
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Protein kinase C zeta type
D: Sequestosome-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,8302
ポリマ－21,8302
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
E: Protein kinase C zeta type
F: Sequestosome-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,8302
ポリマ－21,8302
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
G: Protein kinase C zeta type
H: Sequestosome-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,8923
ポリマ－21,8302
非ポリマー621
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
I: Protein kinase C zeta type
J: Sequestosome-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,8302
ポリマ－21,8302
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
6
K: Protein kinase C zeta type
L: Sequestosome-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,8302
ポリマ－21,8302
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
7
M: Protein kinase C zeta type
N: Sequestosome-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,8923
ポリマ－21,8302
非ポリマー621
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
8
O: Protein kinase C zeta type
P: Sequestosome-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,8923
ポリマ－21,8302
非ポリマー621
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
9
Q: Protein kinase C zeta type
R: Sequestosome-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,8302
ポリマ－21,8302
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
10
S: Protein kinase C zeta type
T: Sequestosome-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,8302
ポリマ－21,8302
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
11
U: Protein kinase C zeta type
V: Sequestosome-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,8302
ポリマ－21,8302
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
12
W: Protein kinase C zeta type
X: Sequestosome-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,8923
ポリマ－21,8302
非ポリマー621
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)85.715, 135.681, 259.559
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Protein kinase C zeta type / nPKC-zeta


分子量: 10287.679 Da / 分子数: 12 / 断片: PB1 domain, UNP residues 15-101 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Pkcz, Prkcz / プラスミド: PGEX4T2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P09217, protein kinase C
#2: タンパク質
Sequestosome-1 / EBI3-associated protein of 60 kDa / EBIAP / p60 / Phosphotyrosine-independent ligand for the Lck ...EBI3-associated protein of 60 kDa / EBIAP / p60 / Phosphotyrosine-independent ligand for the Lck SH2 domain of 62 kDa / Ubiquitin-binding protein p62


分子量: 11542.182 Da / 分子数: 12 / 断片: PB1 domain, UNP residues 3-102 / Mutation: D69A,D71R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ORCA, OSIL, SQSTM1 / プラスミド: PACYCduet / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q13501
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 397 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.3 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1M Tris-HCl, 8% PEG8000, 0.4M MgCl2, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97892 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年12月22日
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97892 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→40 Å / Num. all: 105540 / Num. obs: 105401 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 5 / Observed criterion σ(I): 5 / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.086 / Net I/σ(I): 22.6
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.519 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1WMH

1wmh


解像度: 2.5→39.534 Å / SU ML: 0.37 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.45 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2871 5264 5 %
Rwork0.2378 --
obs0.2402 105316 99.91 %
all-105540 -
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 30.28 Å2 / ksol: 0.31 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.1569 Å2-0 Å20 Å2
2---1.5123 Å2-0 Å2
3---4.0658 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→39.534 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16410 0 16 397 16823
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00916736
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.222511
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.1376270
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0782499
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0052882
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5-2.52840.38131650.27413315X-RAY DIFFRACTION100
2.5284-2.55820.31731660.26573275X-RAY DIFFRACTION100
2.5582-2.58930.34891730.26073334X-RAY DIFFRACTION100
2.5893-2.62210.33071850.26213262X-RAY DIFFRACTION100
2.6221-2.65660.35571810.27153294X-RAY DIFFRACTION100
2.6566-2.6930.33091980.27213282X-RAY DIFFRACTION100
2.693-2.73150.36581500.28273319X-RAY DIFFRACTION100
2.7315-2.77220.34021920.28073322X-RAY DIFFRACTION100
2.7722-2.81550.30071480.26353297X-RAY DIFFRACTION100
2.8155-2.86170.34271900.27033289X-RAY DIFFRACTION100
2.8617-2.9110.33691870.26753273X-RAY DIFFRACTION100
2.911-2.96390.31191760.26093347X-RAY DIFFRACTION100
2.9639-3.02090.32871640.24933308X-RAY DIFFRACTION100
3.0209-3.08250.30511870.25873314X-RAY DIFFRACTION100
3.0825-3.14950.34491590.25783320X-RAY DIFFRACTION100
3.1495-3.22280.32351700.25723296X-RAY DIFFRACTION100
3.2228-3.30330.27841640.24593354X-RAY DIFFRACTION100
3.3033-3.39260.32221660.24893341X-RAY DIFFRACTION100
3.3926-3.49240.28681680.24373288X-RAY DIFFRACTION100
3.4924-3.6050.32391890.25293341X-RAY DIFFRACTION100
3.605-3.73380.25331720.2363348X-RAY DIFFRACTION100
3.7338-3.88320.28171610.21713354X-RAY DIFFRACTION100
3.8832-4.05970.26361730.21533342X-RAY DIFFRACTION100
4.0597-4.27350.25461820.2053352X-RAY DIFFRACTION100
4.2735-4.54090.24511690.18713367X-RAY DIFFRACTION100
4.5409-4.89090.21961870.18673354X-RAY DIFFRACTION100
4.8909-5.3820.23921830.20863395X-RAY DIFFRACTION100
5.382-6.15830.30291860.27213405X-RAY DIFFRACTION100
6.1583-7.74920.26491890.26743424X-RAY DIFFRACTION100
7.7492-39.53850.2771840.23233540X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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