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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 1hst | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| タイトル | CRYSTAL STRUCTURE OF GLOBULAR DOMAIN OF HISTONE H5 AND ITS IMPLICATIONS FOR NUCLEOSOME BINDING | ||||||
要素 | HISTONE H5 | ||||||
キーワード | CHROMOSOMAL PROTEIN | ||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報negative regulation of DNA recombination / chromosome condensation / nucleosomal DNA binding / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / chromatin organization / double-stranded DNA binding / nucleus 類似検索 - 分子機能 | ||||||
| 生物種 | ![]() | ||||||
| 手法 | X線回折 / 解像度: 2.6 Å | ||||||
データ登録者 | Ramakrishnan, V. / Finch, J.T. / Graziano, V. / Lee, P.L. / Sweet, R.M. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nature / 年: 1993タイトル: Crystal structure of globular domain of histone H5 and its implications for nucleosome binding. 著者: Ramakrishnan, V. / Finch, J.T. / Graziano, V. / Lee, P.L. / Sweet, R.M. #1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1990タイトル: Crystallization of the Globular Domain of Histone H5 著者: Graziano, V. / Gerchman, S.E. / Wonacott, A.J. / Sweet, R.M. / Wells, J.R.E. / White, S.W. / Ramakrishnan, V. | ||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 1hst.cif.gz | 38.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb1hst.ent.gz | 27.3 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 1hst.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| 文書・要旨 | 1hst_validation.pdf.gz | 374.8 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | 1hst_full_validation.pdf.gz | 379.9 KB | 表示 | |
| XML形式データ | 1hst_validation.xml.gz | 5 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | 1hst_validation.cif.gz | 6.9 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hs/1hst ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hs/1hst | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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| 1 | ![]()
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| 2 | ![]()
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| 単位格子 |
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| Atom site foot note | 1: RESIDUES A 39 - A 44 AND B 39 - B 44 FORM A LOOP BETWEEN HELICES I AND II. THESE ARE NOT WELL DEFINED IN THE DENSITY, AND THEIR POSITIONS ARE ONLY PRELIMINARY. | ||||||||
| 非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper: (Code: given Matrix: (-0.7827, -0.2417, 0.5735), ベクター: 詳細 | THE TRANSFORMATION PRESENTED ON *MTRIX* RECORDS BELOW WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR CHAIN *B* WHEN APPLIED TO CHAIN *A*. HOWEVER, THE CONFORMATION OF THE REGION FROM RESIDUE 78 TO RESIDUE 97 IS DIFFERENT IN THE TWO CHAINS. | |
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要素
| #1: タンパク質 | 分子量: 9789.352 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() |
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-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: X線回折 |
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試料調製
| 結晶 | マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.03 % |
|---|---|
| 結晶化 | *PLUS pH: 8.2 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: referred to J.Mol.Biol. 212.253-257 1990 |
| 溶液の組成 | *PLUS 濃度: 2.2 M / 一般名: phosphate |
-データ収集
| 放射 | 散乱光タイプ: x-ray |
|---|---|
| 放射波長 | 相対比: 1 |
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解析
| ソフトウェア |
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| 精密化 | 解像度: 2.6→6 Å / Rfactor Rwork: 0.27 / Rfactor obs: 0.27 / σ(F): 0 詳細: RESIDUES 24 - 96 ARE REPRESENTED IN THIS ENTRY, ALTHOUGH POORLY DEFINED DENSITY IS VISIBLE BEYOND RESIDUE 96 OF CHAIN *A*. OF THE 89 RESIDUES OF THE POLYPEPTIDE CHAIN, 5 RESIDUES AT THE N- ...詳細: RESIDUES 24 - 96 ARE REPRESENTED IN THIS ENTRY, ALTHOUGH POORLY DEFINED DENSITY IS VISIBLE BEYOND RESIDUE 96 OF CHAIN *A*. OF THE 89 RESIDUES OF THE POLYPEPTIDE CHAIN, 5 RESIDUES AT THE N-TERMINUS AND 11 RESIDUES AT THE C-TERMINUS HAVE NOT BEEN INCLUDED IN THE MODEL; THUS THE R-FACTOR IS SOMEWHAT HIGH AT THIS POINT. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.6→6 Å
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| 拘束条件 |
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| 精密化 | *PLUS 最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 6 Å / σ(F): 0 / Rfactor all: 0.27 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 拘束条件 | *PLUS タイプ: x_angle_d / Dev ideal: 3.1 |
ムービー
コントローラー
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X線回折
引用









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