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万見
- PDB-4mgs: BiXyn10A CBM1 APO -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4mgs
タイトルBiXyn10A CBM1 APO
要素Putative glycosyl hydrolase family 10
キーワードHYDROLASE / Endo-xylanase
機能・相同性
機能・相同性情報


polysaccharide catabolic process / hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds
類似検索 - 分子機能
Glycoside hydrolase family 10 / Glycoside hydrolase family 10 domain / Glycosyl hydrolase family 10 / Glycosyl hydrolase family 10 / Galactose-binding domain-like / Galactose-binding-like domain superfamily / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Glycoside hydrolase superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Putative glycosyl hydrolase family 10
類似検索 - 構成要素
生物種Bacteroides intestinalis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Chekan, J.R. / Nair, S.K.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2014
タイトル: Xylan utilization in human gut commensal bacteria is orchestrated by unique modular organization of polysaccharide-degrading enzymes.
著者: Zhang, M. / Chekan, J.R. / Dodd, D. / Hong, P.Y. / Radlinski, L. / Revindran, V. / Nair, S.K. / Mackie, R.I. / Cann, I.
履歴
登録2013年8月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年8月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年9月3日Group: Database references
改定 1.22014年9月24日Group: Database references
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative glycosyl hydrolase family 10


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,7531
ポリマ－16,7531
非ポリマー00
水3,423190
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.737, 90.659, 30.998
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-948-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Putative glycosyl hydrolase family 10


分子量: 16752.572 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 153-302 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacteroides intestinalis (バクテリア)
株: DSM 17393 / 遺伝子: BACINT_04215 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B3CET4
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 190 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.39 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: 2.5 M Ammonium Sulfate, 0.1 M Bicine, pH 9.0, 42 mg/mL, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 296K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年7月28日
放射モノクロメーター: C(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→22.793 Å / Num. all: 14417 / Num. obs: 14363 / % possible obs: 99.97 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 21.5
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.501 / Mean I/σ(I) obs: 2.38 / Num. unique all: 695 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称分類
MD2データ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.8→22.79 Å / SU ML: 0.19 / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 18 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1856 1437 10 %
Rwork0.1588 --
obs0.1616 14363 99.97 %
all-14417 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→22.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1115 0 0 190 1305
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061153
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0241557
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.636414
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073164
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004199
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.86520.29521380.20981235X-RAY DIFFRACTION100
1.8652-1.93980.2291420.18161280X-RAY DIFFRACTION100
1.9398-2.02810.20151410.16831275X-RAY DIFFRACTION100
2.0281-2.13490.22471400.15621259X-RAY DIFFRACTION100
2.1349-2.26850.19611430.15331286X-RAY DIFFRACTION100
2.2685-2.44350.20411430.16781280X-RAY DIFFRACTION100
2.4435-2.68910.19921420.16971286X-RAY DIFFRACTION100
2.6891-3.07740.18291450.16461304X-RAY DIFFRACTION100
3.0774-3.87410.16231470.1381325X-RAY DIFFRACTION100
3.8741-22.79450.14671560.15171396X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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