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万見
- PDB-4mb5: Crystal structure of E153Q mutant of cold-adapted chitinase from ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4mb5
タイトルCrystal structure of E153Q mutant of cold-adapted chitinase from Moritella complex with Nag5
要素Chitinase 60
キーワードHYDROLASE / TIM-barrel / alpha/beta-barrel Ig-like / Immunoglobulin like domain / ChBD / Chitin binding domain / Chitinase / hydrolaze / low activity mutant / Nag5 / ligand binding
機能・相同性
機能・相同性情報


chitinase / chitinase activity / chitin catabolic process / chitin binding / carbohydrate binding / carbohydrate metabolic process / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Pesticidal crystal protein Cry22Aa, Ig-like domain / Bacterial surface protein, Ig-like domain / Carbohydrate-binding module superfamily 5/12 / : / Carbohydrate-binding module family 5/12 / Chitin-binding domain type 3 / Seminal Fluid Protein PDC-109 (Domain B) / Carbohydrate-binding module family 5/12 / Carbohydrate-binding module superfamily 5/12 / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) active site ...Pesticidal crystal protein Cry22Aa, Ig-like domain / Bacterial surface protein, Ig-like domain / Carbohydrate-binding module superfamily 5/12 / : / Carbohydrate-binding module family 5/12 / Chitin-binding domain type 3 / Seminal Fluid Protein PDC-109 (Domain B) / Carbohydrate-binding module family 5/12 / Carbohydrate-binding module superfamily 5/12 / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) active site / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) active site signature. / Chitinase II / Glyco_18 / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) domain profile. / Glycosyl hydrolases family 18 / Glycoside hydrolase family 18, catalytic domain / Ribbon / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / Immunoglobulins / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLYCINE / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Chitinase 60
類似検索 - 構成要素
生物種Moritella marina (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.639 Å
データ登録者Malecki, P.H. / Vorgias, C.E. / Rypniewski, W.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr D Biol Crystallogr / 年: 2014
タイトル: Crystal structures of substrate-bound chitinase from the psychrophilic bacterium Moritella marina and its structure in solution.
著者: Piotr H Malecki / Constantinos E Vorgias / Maxim V Petoukhov / Dmitri I Svergun / Wojciech Rypniewski /
要旨: The four-domain structure of chitinase 60 from Moritella marina (MmChi60) is outstanding in its complexity. Many glycoside hydrolases, such as chitinases and cellulases, have multi-domain structures, ...The four-domain structure of chitinase 60 from Moritella marina (MmChi60) is outstanding in its complexity. Many glycoside hydrolases, such as chitinases and cellulases, have multi-domain structures, but only a few have been solved. The flexibility of the hinge regions between the domains apparently makes these proteins difficult to crystallize. The analysis of an active-site mutant of MmChi60 in an unliganded form and in complex with the substrates NAG4 and NAG5 revealed significant differences in the substrate-binding site compared with the previously determined complexes of most studied chitinases. A SAXS experiment demonstrated that in addition to the elongated state found in the crystal, the protein can adapt other conformations in solution ranging from fully extended to compact.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2013
タイトル: Structure of a complete four-domain chitinase from Moritella marina, a marine psychrophilic bacterium
著者: Malecki, P.H. / Raczynska, J.E. / Vorgias, C.E. / Rypniewski, W.
履歴
登録2013年8月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年3月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chitinase 60
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,40811
ポリマ－58,6161
非ポリマー1,79210
水12,611700
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)67.057, 67.057, 256.633
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number151
Space group name H-MP3112
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-837-

HOH

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 2分子 A

#1: タンパク質 Chitinase 60


分子量: 58616.371 Da / 分子数: 1 / 変異: E153Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Moritella marina (バクテリア) / 遺伝子: chi60 / プラスミド: pET-11a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B1VBB0, chitinase
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1033.979 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAca1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,5,4/[a2122h-1a_1-5_2*NCC/3=O][a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-2-2-2-2/a4-b1_b4-c1_c4-d1_d4-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}}}LINUCSPDB-CARE

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非ポリマー , 6種, 709分子

#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#6: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 化合物 ChemComp-GLY / GLYCINE / グリシン


タイプ: peptide linking / 分子量: 75.067 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO2
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 700 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細THE SEQUENCE DISCREPANCIES (R452H, A470T) WERE NOT INTENTIONAL MUTATIONS, AND COULD BE THE CORRECT ...THE SEQUENCE DISCREPANCIES (R452H, A470T) WERE NOT INTENTIONAL MUTATIONS, AND COULD BE THE CORRECT SEQUENCE OF THE NATIVE GENE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.71 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 12.5% w/v PEG 1000, 12.5% w/v PEG 3350, 12.5% v/v MPD, 0.02M Na-L-glutamate, 0.02M alanine (racemic), 0.02M glycine, 0.02M lysine HCl (racemic), 0.02M serine (racemic), 0.1M MES/imidazole pH ...詳細: 12.5% w/v PEG 1000, 12.5% w/v PEG 3350, 12.5% v/v MPD, 0.02M Na-L-glutamate, 0.02M alanine (racemic), 0.02M glycine, 0.02M lysine HCl (racemic), 0.02M serine (racemic), 0.1M MES/imidazole pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2012年7月12日
放射モノクロメーター: Double-crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
Reflection数: 534253 / Rmerge(I) obs: 0.072 / D res high: 1.639 Å / Num. obs: 81640 / % possible obs: 99.9
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)Num. obs% possible obs (%)IDRmerge(I) obs
1.6391.741298299.310.905
1.741.861234410010.545
1.862.011146110010.291
2.012.21061210010.169
2.22.46963910010.106
2.462.84848110010.069
2.843.47722010010.04
3.474.89566010010.026
4.8934.44323999.710.02
反射解像度: 1.639→34.44 Å / Num. all: 81642 / Num. obs: 81642 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 16.83 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Net I/σ(I): 17.72
反射 シェル解像度: 1.639→1.74 Å / 冗長度: 6.52 % / Rmerge(I) obs: 0.905 / Mean I/σ(I) obs: 1.89 / % possible all: 99.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHENIX1.8.1_1168精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
MAR345dtbデータ収集
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4HMC

4hmc


解像度: 1.639→34.439 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.19 / SU ML: 0.16 / σ(F): 2 / 位相誤差: 17.49 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.177 1000 1.23 %
Rwork0.1463 --
obs0.1467 81625 99.86 %
all-81642 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 24.5852 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.16 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.639→34.439 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4137 0 119 700 4956
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0194429
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.7696047
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.2911590
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.215678
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011790
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6388-1.72520.26071410.239311333X-RAY DIFFRACTION99
1.7252-1.83320.23121410.196111404X-RAY DIFFRACTION100
1.8332-1.97480.18691430.16511529X-RAY DIFFRACTION100
1.9748-2.17350.16491420.135411427X-RAY DIFFRACTION100
2.1735-2.48790.16991430.128511528X-RAY DIFFRACTION100
2.4879-3.13420.16371440.137411562X-RAY DIFFRACTION100
3.1342-34.44680.16831460.137211842X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0882-0.0999-0.19850.5674-0.01581.4678-0.04450.0385-0.01350.01230.0524-0.00430.1003-0.083-0.00830.20630.0189-0.01150.0461-0.01160.09652.533926.123322.9697
20.51390.0293-1.2074-0.0335-0.36192.7547-0.12980.0386-0.0789-0.10050.0512-0.04440.2858-0.1220.10930.3462-0.10930.01550.1601-0.02220.2161-21.3986-0.587660.7829
32.98190.63980.93414.01841.24243.14350.2657-0.46220.55430.5331-0.27220.3095-0.7617-0.27480.0280.5988-0.09810.17930.2703-0.04460.3568-28.908721.6614112.9618
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESSEQ 23:346)
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESSEQ 357:500)
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESSEQ 501:550)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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