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- PDB-4may: Crystal structure of an immune complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4may
タイトルCrystal structure of an immune complex
要素
  • (MHC class II ...) x 2
  • HY.1B11 TCR alpha chain
  • UL15 peptide-HY.1B11 TCR beta chain, chimeric construct
キーワードIMMUNE SYSTEM / immune complex / autoimmunity / multiple sclerosis / antigen presentation
機能・相同性
機能・相同性情報


antigen processing and presentation of peptide or polysaccharide antigen via MHC class II / MHC class II protein complex / adaptive immune response / endosome membrane / lysosomal membrane
類似検索 - 分子機能
Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / MHC class II, beta chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, beta domain / Class II histocompatibility antigen, beta domain / MHC class II, alpha chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / MHC class II, alpha/beta chain, N-terminal / MHC classes I/II-like antigen recognition protein ...Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / MHC class II, beta chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, beta domain / Class II histocompatibility antigen, beta domain / MHC class II, alpha chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / MHC class II, alpha/beta chain, N-terminal / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Roll / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
MHC class II HLA-DQ-alpha chain / MHC class II antigen
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
unidentified herpesvirus (ウイルス)
homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Sethi, D.K. / Wucherpfennig, K.W.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2013
タイトル: Crossreactivity of a human autoimmune TCR is dominated by a single TCR loop.
著者: Sethi, D.K. / Gordo, S. / Schubert, D.A. / Wucherpfennig, K.W.
履歴
登録2013年8月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年10月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年11月6日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MHC class II HLA-DQ-alpha chain
B: MHC class II antigen
C: HY.1B11 TCR alpha chain
D: UL15 peptide-HY.1B11 TCR beta chain, chimeric construct
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,7465
ポリマ－96,6504
非ポリマー961
水6,395355
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13310 Å2
ΔGint-86 kcal/mol
Surface area36900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.514, 123.176, 134.088
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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MHC class II ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 MHC class II HLA-DQ-alpha chain


分子量: 20762.135 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HLA-DQ1 alpha chain, HLA-DQA1 / プラスミド: pEE13.1
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
株 (発現宿主): Lec3.2.8.1 / 参照: UniProt: Q30066
#2: タンパク質 MHC class II antigen


分子量: 23232.916 Da / 分子数: 1 / Fragment: unp residues 31-230 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: HLA CLASS II HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN, HLA-DQ1 beta chain, HLA-DQB1
プラスミド: pEE13.1
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
株 (発現宿主): Lec3.2.8.1 / 参照: UniProt: Q67AJ6

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タンパク質 , 2種, 2分子 CD

#3: タンパク質 HY.1B11 TCR alpha chain


分子量: 23266.727 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pet22b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#4: タンパク質 UL15 peptide-HY.1B11 TCR beta chain, chimeric construct


分子量: 29388.637 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) unidentified herpesvirus, homo sapiens
プラスミド: pet22b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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非ポリマー , 2種, 356分子

#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 355 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細RESIDUE -21 TO -10 ARE PART OF PEPTIDE FROM UL15 PROTEIN OF HERPES VIRUS COVALENTLY ATTACHED TO ...RESIDUE -21 TO -10 ARE PART OF PEPTIDE FROM UL15 PROTEIN OF HERPES VIRUS COVALENTLY ATTACHED TO BETA CHAIN OF TCR THROUGH A LINKER

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.3 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.1
詳細: 50mM Citrate buffer, 10% PEG8000,0.12M Ammonium Sulfate, pH 6.1, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.978 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年10月21日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. all: 61669 / Num. obs: 61418 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 36.09 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Χ2: 1.001 / Net I/σ(I): 8.4
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.2-2.284.50.85760610.753199.7
2.28-2.374.60.69560110.724199.7
2.37-2.484.60.52961010.729199.8
2.48-2.614.60.38160910.741199.9
2.61-2.774.60.25461050.773199.9
2.77-2.994.60.15461550.8551100
2.99-3.294.60.0961380.9761100
3.29-3.764.60.05761871.2341100
3.76-4.744.50.0562281.931199.8
4.74-504.40.03563411.293197.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.8.2_1309精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ収集
DENZOデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→39.259 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8232 / SU ML: 0.25 / σ(F): 0 / 位相誤差: 24.52 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2359 3127 5.1 %RANDOM
Rwork0.1963 ---
obs0.1984 61350 99.51 %-
all-61652 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 105.83 Å2 / Biso mean: 42.9739 Å2 / Biso min: 20.51 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→39.259 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6412 0 5 355 6772
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0086588
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1918955
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.086970
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041173
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.3272365
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 22

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.2003-2.23470.26591490.25462526267597
2.2347-2.27130.29661400.255526262766100
2.2713-2.31040.33191380.25525782716100
2.3104-2.35250.34221420.243226492791100
2.3525-2.39770.3121360.248726182754100
2.3977-2.44660.29611460.23726052751100
2.4466-2.49980.26441270.233826712798100
2.4998-2.5580.2841510.229925882739100
2.558-2.62190.26761390.219126292768100
2.6219-2.69280.28071510.213326432794100
2.6928-2.7720.26031380.213326272765100
2.772-2.86150.31111490.219426362785100
2.8615-2.96370.23541480.215726322780100
2.9637-3.08230.28891300.208226772807100
3.0823-3.22250.22341220.213126812803100
3.2225-3.39230.26221470.198526602807100
3.3923-3.60470.23451400.19726682808100
3.6047-3.88280.21521470.182926732820100
3.8828-4.27320.20311460.162326892835100
4.2732-4.89050.16391580.142226772835100
4.8905-6.15770.1791360.1752713284999
6.1577-39.26560.23131470.19362757290496
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -6.8254 Å / Origin y: 22.804 Å / Origin z: -30.2356 Å
111213212223313233
T0.2348 Å20.0011 Å20.0042 Å2-0.2286 Å2-0.003 Å2--0.2282 Å2
L0.2015 °2-0.1488 °20.2225 °2-0.3471 °2-0.3266 °2--0.4455 °2
S-0.0384 Å °-0.0561 Å °0.0179 Å °0.0953 Å °0.046 Å °0.0145 Å °-0.0801 Å °-0.1026 Å °0.0518 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA0 - 180
2X-RAY DIFFRACTION1allB3 - 191
3X-RAY DIFFRACTION1allC2 - 192
4X-RAY DIFFRACTION1allD-21 - 240
5X-RAY DIFFRACTION1all1
6X-RAY DIFFRACTION1allD - C1 - 397

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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