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万見
- PDB-4m9r: Crystal structure of CED-3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4m9r
タイトルCrystal structure of CED-3
要素Cell death protein 3
キーワードHYDROLASE / caspase / protease / CED-4
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of cellular response to manganese ion / positive regulation of cellular response to gamma radiation / : / Apoptosis induced DNA fragmentation / AKT phosphorylates targets in the cytosol / Signaling by Hippo / : / : / : / Regulation of TNFR1 signaling ...negative regulation of cellular response to manganese ion / positive regulation of cellular response to gamma radiation / : / Apoptosis induced DNA fragmentation / AKT phosphorylates targets in the cytosol / Signaling by Hippo / : / : / : / Regulation of TNFR1 signaling / regulation of vulval development / regulation of development, heterochronic / caspase complex / positive regulation of apoptotic process involved in development / positive regulation of synapse pruning / caspase-7 / positive regulation of protein processing / apoptotic process involved in development / regulation of cell fate specification / cysteine-type endopeptidase activator activity / programmed cell death / embryo development ending in birth or egg hatching / actin filament depolymerization / negative regulation of execution phase of apoptosis / execution phase of apoptosis / cysteine-type endopeptidase activator activity involved in apoptotic process / muscle cell cellular homeostasis / regulation of locomotion / regulation of synapse organization / protein autoprocessing / regulation of cell adhesion / protein catabolic process / regulation of protein stability / enzyme activator activity / positive regulation of neuron apoptotic process / presynapse / endopeptidase activity / nuclear membrane / defense response to Gram-negative bacterium / perikaryon / cysteine-type endopeptidase activity / neuronal cell body / apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / mitochondrion / proteolysis / membrane / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Caspase recruitment domain / Rossmann fold - #1460 / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Peptidase C14 family / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site ...Caspase recruitment domain / Rossmann fold - #1460 / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Peptidase C14 family / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / Death-like domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cell death protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.656 Å
データ登録者Xu, Y. / Jeffrey, P.D. / Shi, Y.G.
引用ジャーナル: Genes Dev. / 年: 2013
タイトル: Mechanistic insights into CED-4-mediated activation of CED-3
著者: Huang, W. / Jiang, T. / Choi, W. / Qi, S. / Pang, Y. / Hu, Q. / Xu, Y. / Gong, X. / Jeffrey, P.D. / Wang, J. / Shi, Y.G.
履歴
登録2013年8月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年10月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell death protein 3
B: Cell death protein 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,4752
ポリマ－69,4752
非ポリマー00
水1267
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3240 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area19400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)121.070, 121.070, 58.470
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number80
Space group name H-MI41
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11segid A and resid 208:315
21segid B and resid 208:315
12segid A and resid 320:337
22segid B and resid 320:337
13segid A and resid 338:357
23segid B and resid 338:357
14segid A and resid 370:418
24segid B and resid 370:418
15segid A and resid 437:468
25segid B and resid 437:468
16segid A and resid 481:500
26segid B and resid 481:500

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth seq-ID
111segid A and resid 208:315208 - 315
211segid B and resid 208:315208 - 315
112segid A and resid 320:337320 - 337
212segid B and resid 320:337320 - 337
113segid A and resid 338:357338 - 357
213segid B and resid 338:357338 - 357
114segid A and resid 370:418370 - 418
214segid B and resid 370:418370 - 418
115segid A and resid 437:468437 - 468
215segid B and resid 437:468437 - 468
116segid A and resid 481:500481 - 500
216segid B and resid 481:500481 - 500

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

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要素

#1: タンパク質 Cell death protein 3 / CED-3 / Cell death protein 3 subunit 1 / Cell death protein 3 subunit 2


分子量: 34737.500 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 198-503 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: ced-3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P42573, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.542 Å3/Da / 溶媒含有率: 20.23 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M HEPES, 20%(w/v) PEG3350, 0.2M (NH4)2SO4 , pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2005年11月30日 / 詳細: mirror
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→20.178 Å / Num. all: 12370 / Num. obs: 11999 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / Biso Wilson estimate: 65.44 Å2
反射 シェル解像度: 2.65→2.92 Å / % possible all: 89.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1CP3

1cp3


解像度: 2.656→20.178 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.7752 / SU ML: 0.42 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 29.01 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2603 576 4.8 %random
Rwork0.2062 ---
all0.2088 12338 --
obs0.2088 11997 97.24 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 80.247 Å2 / ksol: 0.376 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 215.83 Å2 / Biso mean: 82.168 Å2 / Biso min: 32.97 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-9.8377 Å20 Å2-0 Å2
2--9.8377 Å20 Å2
3----19.6754 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.656→20.178 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3814 0 0 7 3821
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0053894
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8345259
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.058587
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004679
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.0171432
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A873X-RAY DIFFRACTIONTORSIONAL0.402
12B873X-RAY DIFFRACTIONTORSIONAL0.402
21A141X-RAY DIFFRACTIONTORSIONAL0.221
22B141X-RAY DIFFRACTIONTORSIONAL0.221
31A150X-RAY DIFFRACTIONTORSIONAL0.373
32B150X-RAY DIFFRACTIONTORSIONAL0.373
41A87X-RAY DIFFRACTIONTORSIONAL0.514
42B87X-RAY DIFFRACTIONTORSIONAL0.514
51A244X-RAY DIFFRACTIONTORSIONAL0.264
52B244X-RAY DIFFRACTIONTORSIONAL0.264
61A178X-RAY DIFFRACTIONTORSIONAL0.446
62B178X-RAY DIFFRACTIONTORSIONAL0.446
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 4

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.6564-2.92310.35821360.29952745288194
2.9231-3.34440.27991550.23872853300899
3.3444-4.20730.25491310.18022912304399
4.2073-20.17890.23871540.19352911306598
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.80920.79630.56573.0861-0.51042.6446-0.0291-0.34430.22840.38950.0796-0.0983-0.15790.1506-0.04130.52020.0064-0.05250.5711-0.13420.43272.3678-23.017534.5774
22.50250.47521.37863.59751.2083.4766-0.0738-0.08120.32260.09840.0033-0.0332-0.3777-0.40740.08520.52870.0330.0420.5185-0.13450.4722-2.4143-24.892824.3551
33.05230.2948-0.99992.0339-0.653.3305-0.07240.1283-0.0119-0.58280.1664-0.15180.48920.053-0.05260.72560.00670.06230.4945-0.18830.53211.7198-39.32793.1908
42.43080.2105-0.36132.21510.60242.32670.0967-0.0719-0.0401-0.2095-0.0772-0.11930.4509-0.1354-0.03050.5868-0.0313-0.01140.4443-0.0440.4058-1.8906-38.003112.2196
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESSEQ 208:337)A208 - 337
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESSEQ 338:500)A338 - 500
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN B AND (RESSEQ 208:337)B208 - 337
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN B AND (RESSEQ 338:500)B338 - 500

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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