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- PDB-4m8g: Crystal structure of Se-Met hN33/Tusc3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4m8g
タイトルCrystal structure of Se-Met hN33/Tusc3
要素Tumor suppressor candidate 3
キーワードOXIDOREDUCTASE / thioredoxin-like fold / thiol/disulfide oxidoreductase / thiol/disulfide exchange reactions / redox-active protein
機能・相同性
機能・相同性情報


Asparagine N-linked glycosylation / magnesium ion transport / Miscellaneous transport and binding events / magnesium ion transmembrane transport / oligosaccharyltransferase complex / magnesium ion transmembrane transporter activity / : / protein N-linked glycosylation / transmembrane transport / cognition ...Asparagine N-linked glycosylation / magnesium ion transport / Miscellaneous transport and binding events / magnesium ion transmembrane transport / oligosaccharyltransferase complex / magnesium ion transmembrane transporter activity / : / protein N-linked glycosylation / transmembrane transport / cognition / Maturation of spike protein / endoplasmic reticulum membrane / mitochondrion / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Oligosaccharyl transferase complex, subunit OST3/OST6 / OST3 / OST6 family, transporter family / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Dolichyl-diphosphooligosaccharide--protein glycosyltransferase subunit TUSC3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Mohorko, E. / Owen, R.L. / Malojcic, G. / Brozzo, M.S. / Aebi, M. / Glockshuber, R.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2014
タイトル: Structural basis of substrate specificity of human oligosaccharyl transferase subunit n33/tusc3 and its role in regulating protein N-glycosylation.
著者: Mohorko, E. / Owen, R.L. / Malojcic, G. / Brozzo, M.S. / Aebi, M. / Glockshuber, R.
履歴
登録2013年8月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年3月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年5月7日Group: Database references
改定 1.22024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_sheet
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_sheet.number_strands

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tumor suppressor candidate 3
B: Tumor suppressor candidate 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,9402
ポリマ－38,9402
非ポリマー00
水2,018112
1
A: Tumor suppressor candidate 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,4701
ポリマ－19,4701
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Tumor suppressor candidate 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,4701
ポリマ－19,4701
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.107, 64.456, 62.467
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.45, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Tumor suppressor candidate 3 / Magnesium uptake/transporter TUSC3 / Protein N33


分子量: 19470.133 Da / 分子数: 2 / 断片: soluble domain of N33/Tusc3 / 変異: C123S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: N33, TUSC3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13454
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 112 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.64 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2 M KSCN, 10.5% PEG 8K, 10% PEG 1K in 100 mM cacodylic acid-NaOH, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.9787 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9787 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→64.45 Å / Num. obs: 20996 / % possible obs: 100 % / Rmerge(I) obs: 0.072 / Rsym value: 0.072 / Net I/σ(I): 31.1
反射 シェル解像度: 2→2.11 Å / Rmerge(I) obs: 0.322 / Mean I/σ(I) obs: 11.4 / Rsym value: 0.322 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (phenix.refine: 1.8.2_1309) / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2→44.836 Å / SU ML: 0.14 / σ(F): 0 / 位相誤差: 25.88 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2484 396 1.89 %
Rwork0.2286 --
obs0.229 20996 99.57 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→44.836 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2269 0 0 112 2381
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012328
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4753134
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.555865
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.11320
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009411
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0001-2.28950.24491420.22316784X-RAY DIFFRACTION99
2.2895-2.88440.26351370.24556841X-RAY DIFFRACTION100
2.8844-44.84770.24161170.22266975X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.7702-1.1059-0.85442.53090.49723.17540.1145-0.03490.7670.5675-0.03640.2719-1.3769-0.64550.12210.39770.1181-0.00960.19790.00390.32044.065936.86660.1893
23.8055-0.0329-1.2581.11980.14442.3108-0.16930.12970.13950.0780.0966-0.0715-0.0133-0.0650.06470.13020.032-0.02650.083-0.010.136210.027128.099758.7676
38.5694-3.7806-1.27234.33570.34052.2572-0.02920.25340.7472-0.09410.0545-0.3488-0.0280.0963-0.09390.1184-0.0313-0.01130.1171-0.01360.18497.159231.810944.8436
44.18630.19350.27092.34240.56664.6354-0.1132-0.0826-0.06730.16540.1031-0.21760.0690.57250.00830.12680.0069-0.0040.136-0.01010.133911.910225.398656.4409
54.5616-0.6165-0.87245.12381.28036.7198-0.2151-0.4236-0.30090.60590.1799-0.08860.6556-0.05050.05910.16320.0064-0.00270.10910.02270.12282.09617.818857.0807
64.4635-2.4327-2.21254.43750.15884.23810.06320.06580.0127-0.2094-0.07670.40230.0386-0.2148-0.00660.1-0.0231-0.04660.1497-0.03620.1215-0.409423.262544.4692
70.93060.5490.8084.1728-0.06042.7030.59630.4423-0.3017-1.1207-0.2611.22461.2257-0.5474-0.17971.18570.219-0.3880.59720.11241.038213.30376.379995.5413
81.9982-0.4241-0.58410.62670.01613.4789-0.06190.0175-0.1808-0.03350.1149-0.08320.5240.1787-0.12990.26120.0213-0.01250.1399-0.02840.1526.963613.571694.2603
93.78191.55994.68891.31122.05365.16510.12550.3080.1135-0.0578-0.17310.07890.0427-0.11010.05330.181-0.0045-0.02290.1969-0.03520.1725-4.026615.729380.3278
103.63-4.7160.14366.4572-0.9823.0791-0.01080.3672-0.6988-0.05140.0991-0.05360.2670.176-0.03150.19610.030.00050.1775-0.06160.23547.455311.406176.217
111.84630.198-0.40122.11860.97234.27480.18140.07150.02040.2142-0.16610.02660.2343-0.25350.02270.18270-0.03670.1895-0.05730.20042.291117.86787.0626
124.4863-0.21092.50746.4873-0.38942.16850.1938-0.20810.14050.3219-0.0441-0.3244-0.76570.7245-0.05050.2027-0.00810.01620.2232-0.06490.157111.432125.987388.8095
134.9611-1.95881.3893.82740.20454.26710.0015-0.08480.228-0.28750.2238-0.2986-0.15770.3979-0.2280.09460.00780.04050.1784-0.0360.155614.599420.692376.7924
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 13 through 28 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 29 through 58 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 59 through 77 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 78 through 110 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 111 through 126 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 127 through 154 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 13 through 22 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 23 through 45 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 46 through 58 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 59 through 77 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 78 through 111 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 112 through 126 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'B' and (resid 127 through 153 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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