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- PDB-4m6b: Crystal structure of yeast Swr1-Z domain in complex with H2A.Z-H2... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4m6b
タイトルCrystal structure of yeast Swr1-Z domain in complex with H2A.Z-H2B dimer
要素
  • Chimera protein of Histone H2B.1 and Histone H2A.Z
  • Helicase SWR1
キーワードStructural Protein/Hydrolase / Chromatin remodeler / Histone binding / Structural Protein-Hydrolase complex
機能・相同性
機能・相同性情報


HATs acetylate histones / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, non-stop decay / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / HDACs deacetylate histones / Swr1 complex / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Oxidative Stress Induced Senescence ...HATs acetylate histones / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, non-stop decay / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / HDACs deacetylate histones / Swr1 complex / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Oxidative Stress Induced Senescence / replication fork protection complex / postreplication repair / recombinational repair / silent mating-type cassette heterochromatin formation / RNA Polymerase I Promoter Escape / Estrogen-dependent gene expression / Ub-specific processing proteases / transcription elongation by RNA polymerase II / euchromatin / chromatin DNA binding / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / chromatin organization / molecular adaptor activity / DNA helicase / histone binding / forked DNA-dependent helicase activity / single-stranded 3'-5' DNA helicase activity / four-way junction helicase activity / double-stranded DNA helicase activity / chromatin remodeling / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein heterodimerization activity / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / structural molecule activity / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / DNA binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / domain in helicases and associated with SANT domains / HSA domain / Helicase/SANT-associated domain / HSA domain profile. / Histone, subunit A / Histone, subunit A / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal ...: / domain in helicases and associated with SANT domains / HSA domain / Helicase/SANT-associated domain / HSA domain profile. / Histone, subunit A / Histone, subunit A / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / : / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Helicase conserved C-terminal domain / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2B.1 / Helicase SWR1 / Histone H2A.Z
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.78 Å
データ登録者Hong, J.J. / Feng, H.Q. / Wang, F. / Ranjan, A. / Chen, J.H. / Jiang, J.S. / Girlando, R. / Xiao, T.S. / Wu, C. / Bai, Y.W.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2014
タイトル: The Catalytic Subunit of the SWR1 Remodeler Is a Histone Chaperone for the H2A.Z-H2B Dimer.
著者: Hong, J. / Feng, H. / Wang, F. / Ranjan, A. / Chen, J. / Jiang, J. / Ghirlando, R. / Xiao, T.S. / Wu, C. / Bai, Y.
履歴
登録2013年8月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年2月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年1月13日Group: Structure summary
改定 1.22017年7月26日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42024年2月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chimera protein of Histone H2B.1 and Histone H2A.Z
C: Helicase SWR1
D: Chimera protein of Histone H2B.1 and Histone H2A.Z
F: Helicase SWR1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,3514
ポリマ－54,3514
非ポリマー00
水3,369187
1
A: Chimera protein of Histone H2B.1 and Histone H2A.Z
C: Helicase SWR1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,1762
ポリマ－27,1762
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1950 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area10820 Å2
手法PISA
2
D: Chimera protein of Histone H2B.1 and Histone H2A.Z
F: Helicase SWR1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,1762
ポリマ－27,1762
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1990 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area10490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.667, 69.917, 101.724
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Chimera protein of Histone H2B.1 and Histone H2A.Z


分子量: 21205.436 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
遺伝子: HTB1, H2B1, SPT12, YDR224C, YD9934.09C, HTZ1, H2AZ, HTA3, YOL012C, O2345
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-Codonplus(DE3)-RIPL / 参照: UniProt: P02293, UniProt: Q12692
#2: タンパク質 Helicase SWR1


分子量: 5970.131 Da / 分子数: 2 / Fragment: Swr1-Z domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SWR1, YDR334W, D9651.6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-Codonplus(DE3)-RIPL / 参照: UniProt: Q05471, DNA helicase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 187 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.74 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 10% (w/v) PEG 2000 MME, 100 mM HEPES, pH 7.5, 50 mM Calcium chloride, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 274 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年3月2日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.78→50 Å / Num. all: 45391 / Num. obs: 43986 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 17.1
反射 シェル解像度: 1.78→1.83 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.59 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 75.6

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解析

ソフトウェア
名称分類
Blu-Iceデータ収集
PHASER位相決定
CNS精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.78→50 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22 2224 -RANDOM
Rwork0.211 ---
all0.226 45621 --
obs0.226 43984 96.4 %-
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.23 Å0.22 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.17 Å0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.78→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3211 0 0 187 3398
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.64
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.272
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.985
LS精密化 シェル解像度: 1.78→1.84 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.278 174 -
Rwork0.272 --
obs-3289 73 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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