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- PDB-4m3l: Crystal Structure of the coiled coil domain of MuRF1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4m3l
タイトルCrystal Structure of the coiled coil domain of MuRF1
要素E3 ubiquitin-protein ligase TRIM63
キーワードLIGASE / E3 ubiquitin ligase / titin / sarcoskeleton
機能・相同性
機能・相同性情報


response to electrical stimulus involved in regulation of muscle adaptation / skeletal muscle atrophy / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy / M band / negative regulation of glycolytic process / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / response to glucocorticoid / titin binding / response to interleukin-1 / muscle contraction ...response to electrical stimulus involved in regulation of muscle adaptation / skeletal muscle atrophy / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy / M band / negative regulation of glycolytic process / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / response to glucocorticoid / titin binding / response to interleukin-1 / muscle contraction / RING-type E3 ubiquitin transferase / Z disc / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / microtubule / protein ubiquitination / signal transduction / zinc ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase TRIM63, RING finger, HC subclass / COS domain / COS domain profile. / Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #170 ...E3 ubiquitin-protein ligase TRIM63, RING finger, HC subclass / COS domain / COS domain profile. / Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #170 / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / E3 ubiquitin-protein ligase TRIM63
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / ARCIMBOLDO (fragment based ab initio) / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Mayans, O. / Franke, B.
引用ジャーナル: Open Biol / 年: 2014
タイトル: Molecular basis for the fold organization and sarcomeric targeting of the muscle atrogin MuRF1.
著者: Franke, B. / Gasch, A. / Rodriguez, D. / Chami, M. / Khan, M.M. / Rudolf, R. / Bibby, J. / Hanashima, A. / Bogomolovas, J. / von Castelmur, E. / Rigden, D.J. / Uson, I. / Labeit, S. / Mayans, O.
履歴
登録2013年8月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年3月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月10日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / entity
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name / _entity.formula_weight
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.formula_weight / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM63
C: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM63
B: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM63
D: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM63
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,68225
ポリマ－28,0194
非ポリマー1,66321
水99155
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11580 Å2
ΔGint-112 kcal/mol
Surface area16110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.790, 24.410, 75.390
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.65, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細AUTHORS STATE THAT THE BIOLOGICAL UNIT IS UNKNOWN

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要素

#1: タンパク質
E3 ubiquitin-protein ligase TRIM63 / Iris RING finger protein / Muscle-specific RING finger protein 1 / MuRF-1 / MuRF1 / RING finger ...Iris RING finger protein / Muscle-specific RING finger protein 1 / MuRF-1 / MuRF1 / RING finger protein 28 / Striated muscle RING zinc finger protein / Tripartite motif-containing protein 63


分子量: 7004.825 Da / 分子数: 4 / 断片: unp residues 214-271 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IRF, MURF1, RNF28, SMRZ, TRIM63 / プラスミド: pETM-11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q969Q1, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 55 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.48 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 35% MPD, 0.1M sodium acetate, 20% glycerol, 20mM sodium fluoride, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年3月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→20 Å / Num. obs: 14624 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.64 % / Rsym value: 0.027 / Net I/σ(I): 17.24
反射 シェル解像度: 2.1→2.15 Å / 冗長度: 3.74 % / Mean I/σ(I) obs: 3.31 / Rsym value: 0.45 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Arcimboldo位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: ARCIMBOLDO (fragment based ab initio)
解像度: 2.1→19.815 Å / SU ML: 0.28 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 30.2 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2615 724 4.96 %
Rwork0.2118 --
obs0.2145 14598 97.81 %
all-14624 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.0973 Å20 Å2-10.444 Å2
2--0.169 Å2-0 Å2
3----0.0717 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→19.815 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1848 0 110 55 2013
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061954
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8362595
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.568761
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051303
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003328
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1001-2.26210.28881210.25282745X-RAY DIFFRACTION98
2.2621-2.48930.30251580.21462716X-RAY DIFFRACTION98
2.4893-2.84860.28011400.20442762X-RAY DIFFRACTION99
2.8486-3.58550.25591400.20172808X-RAY DIFFRACTION98
3.5855-19.81580.24181650.20962843X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.3332-2.24255.23311.4801-2.50015.1214-0.2347-0.4652-0.3540.00850.40420.3269-0.221-0.5034-0.16370.21870.01610.00390.22640.00270.225629.69730.710370.5599
28.5649-7.82537.51867.4836-6.3657.24090.30290.55220.4547-0.347-0.4453-0.26710.26360.12050.15040.21770.00030.07190.43520.13760.34661.938723.370832.1602
36.5764-5.71946.54696.7445-6.71847.9482-0.0739-0.1801-0.0397-0.03030.09910.00720.0326-0.13630.01530.1126-0.01750.06690.103-0.01610.161141.5287-4.396871.9451
46.7224-3.00496.7712.2745-3.27928.8844-0.4489-0.24420.2960.15430.2364-0.1501-0.3642-0.73290.07840.2387-0.00990.01810.22230.03780.22424.142118.732244.7815
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID -3:270 )A-3 - 270
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN B AND RESID -3:268 )B-3 - 268
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN C AND RESID -2:268 )C-2 - 268
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN D AND RESID 214:266 )D214 - 266

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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