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- PDB-4lwo: Crystal structure of PRMT6 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4lwo
タイトルCrystal structure of PRMT6
要素Arginine N-methyltransferase, putative
キーワードTRANSFERASE / SAM binding domain / arginine methylation
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-arginine C-methyltransferase activity / peptidyl-arginine methylation, to asymmetrical-dimethyl arginine / histone arginine N-methyltransferase activity / protein-arginine N-methyltransferase activity / histone methyltransferase activity / chromatin remodeling / regulation of DNA-templated transcription / cytosol
類似検索 - 分子機能
Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / : / Arginine methyltransferase oligomerization subdomain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / Distorted Sandwich / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold ...Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / : / Arginine methyltransferase oligomerization subdomain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / Distorted Sandwich / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Arginine N-methyltransferase, putative
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.203 Å
データ登録者Zhu, Y. / Wang, C. / Shi, Y. / Teng, M.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2014
タイトル: Crystal Structure of Arginine Methyltransferase 6 from Trypanosoma brucei
著者: Wang, C. / Zhu, Y. / Chen, J. / Li, X. / Peng, J. / Chen, J. / Zou, Y. / Zhang, Z. / Jin, H. / Yang, P. / Wu, J. / Niu, L. / Gong, Q. / Teng, M. / Shi, Y.
履歴
登録2013年7月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年2月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Arginine N-methyltransferase, putative
A: Arginine N-methyltransferase, putative
E: Arginine N-methyltransferase, putative
G: Arginine N-methyltransferase, putative


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)165,0304
ポリマ－165,0304
非ポリマー00
水2,882160
1
B: Arginine N-methyltransferase, putative
A: Arginine N-methyltransferase, putative


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,5152
ポリマ－82,5152
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3240 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area28330 Å2
手法PISA
2
E: Arginine N-methyltransferase, putative
G: Arginine N-methyltransferase, putative


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,5152
ポリマ－82,5152
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3290 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area28070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.903, 143.256, 75.603
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.67, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Arginine N-methyltransferase, putative


分子量: 41257.465 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
株: 927/4 GUTat10.1 / 遺伝子: Tb927.5.3960 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q57U70
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 160 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.93 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 100mM Citrate pH 5.5, 20% PEG 3000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE
放射モノクロメーター: Ni FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. all: 77167 / Num. obs: 77126 / Biso Wilson estimate: 34.29 Å2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
HKL-2000データ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.203→44.035 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.41 / FOM work R set: 0.8029 / SU ML: 0.28 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 27.09 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2487 3869 5.02 %
Rwork0.202 --
obs0.2044 77126 97.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 90.13 Å2 / Biso mean: 37.5116 Å2 / Biso min: 13.42 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.203→44.035 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10348 0 0 160 10508
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00810614
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.13914440
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.1493678
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0761675
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051839
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 28

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.203-2.22980.28041310.23922448257991
2.2298-2.25810.311160.23832614273098
2.2581-2.28780.33721750.2422575275097
2.2878-2.31910.31641250.23712608273398
2.3191-2.35230.29621220.24022586270897
2.3523-2.38740.32121550.22912618277398
2.3874-2.42470.27911400.2392610275098
2.4247-2.46440.30411330.23632601273498
2.4644-2.50690.31831240.25272614273898
2.5069-2.55250.34771420.23792637277998
2.5525-2.60160.27871300.22442613274398
2.6016-2.65470.29671350.21532585272098
2.6547-2.71240.27311500.20632633278398
2.7124-2.77550.30171500.22252597274798
2.7755-2.84490.29161150.23252671278698
2.8449-2.92180.3121570.22662599275698
2.9218-3.00770.27761170.22022631274899
3.0077-3.10480.28251500.2322650280099
3.1048-3.21570.30371360.23062639277599
3.2157-3.34440.29021240.2252628275299
3.3444-3.49660.25991460.20122636278299
3.4966-3.68080.2281470.1842642278999
3.6808-3.91130.21131370.18722632276999
3.9113-4.21310.21891500.17522630278099
4.2131-4.63670.20071360.16732668280499
4.6367-5.30660.1841220.17272669279198
5.3066-6.6820.21291650.19662587275297
6.682-44.04390.17931390.16542636277597

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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