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- PDB-4lqy: Crystal Structure of Human ENPP4 with AMP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4lqy
タイトルCrystal Structure of Human ENPP4 with AMP
要素Bis(5'-adenosyl)-triphosphatase ENPP4
キーワードHYDROLASE / NPP4 / ENPP4 / phosphodiesterase
機能・相同性
機能・相同性情報


purine ribonucleoside catabolic process / bis(5'-adenosyl)-triphosphatase / bis(5'-adenosyl)-triphosphatase activity / ficolin-1-rich granule membrane / positive regulation of blood coagulation / blood coagulation / Neutrophil degranulation / extracellular exosome / membrane / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Gyrase A; domain 2 - #180 / Type I phosphodiesterase/nucleotide pyrophosphatase/phosphate transferase / Type I phosphodiesterase / nucleotide pyrophosphatase / Alkaline Phosphatase, subunit A / Alkaline Phosphatase, subunit A / Alkaline-phosphatase-like, core domain superfamily / Gyrase A; domain 2 / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / Bis(5'-adenosyl)-triphosphatase ENPP4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.54 Å
データ登録者Albright, R.A. / Braddock, D.T.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2014
タイトル: Molecular basis of purinergic signal metabolism by ectonucleotide pyrophosphatase/phosphodiesterases 4 and 1 and implications in stroke.
著者: Albright, R.A. / Ornstein, D.L. / Cao, W. / Chang, W.C. / Robert, D. / Tehan, M. / Hoyer, D. / Liu, L. / Stabach, P. / Yang, G. / De La Cruz, E.M. / Braddock, D.T.
#1: ジャーナル: Blood / 年: 2012
タイトル: NPP4 is a procoagulant enzyme on the surface of vascular endothelium
著者: Albright, R.A. / Chang, W.C. / Robert, D. / Ornstein, D.L. / Cao, W. / Liu, L. / Redick, M.E. / Young, J.I. / De La Cruz, E.M. / Braddock, D.T.
履歴
登録2013年7月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月26日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bis(5'-adenosyl)-triphosphatase ENPP4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,4557
ポリマ－46,1101
非ポリマー1,3456
水8,359464
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)181.533, 51.143, 52.741
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 102.380, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-873-

HOH

21A-981-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Bis(5'-adenosyl)-triphosphatase ENPP4 / AP3A hydrolase / AP3Aase / Ectonucleotide pyrophosphatase/phosphodiesterase family member 4 / E-NPP 4 / NPP-4


分子量: 46109.957 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 16-402 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ENPP4, KIAA0879, NPP4 / プラスミド: pFASTBAC1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 株 (発現宿主): HIGH5 / 参照: UniProt: Q9Y6X5, bis(5'-adenosyl)-triphosphatase

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糖 , 2種, 3分子

#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 3種, 467分子

#4: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP


分子量: 347.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 464 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.2 %
結晶化温度: 293 K / 手法: ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 200 mM ammonium citrate dibasic, 17.5% to 19.5% (w/v) PEG 3350, pH 6.5, hanging drop, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年5月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. obs: 74645 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Χ2: 1.872 / Net I/σ(I): 14.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.5-1.543.40.66249911.309194.2
1.54-1.583.90.53453101.247198.6
1.58-1.633.90.42352891.229198.9
1.63-1.683.90.33952801.308198.8
1.68-1.743.90.24853191.4199.1
1.74-1.813.90.19853441.453199.1
1.81-1.893.90.15453711.696199.5
1.89-1.993.90.1253331.884199.6
1.99-2.113.90.09353652.151199.6
2.11-2.2840.07753772.239199.9
2.28-2.5140.06654112.1931100
2.51-2.874.10.06354032.7161100
2.87-3.6140.04754532.486199.9
3.61-5040.0453992.609197.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.8.2_1309精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2GSU

2gsu


解像度: 1.54→37.852 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8934 / SU ML: 0.15 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 18.01 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1844 3515 5.06 %
Rwork0.1402 --
obs0.1424 69525 99.14 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 75.61 Å2 / Biso mean: 26.3885 Å2 / Biso min: 8.67 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.54→37.852 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3068 0 81 464 3613
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093248
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.274431
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.088484
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007561
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.4731174
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 25

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.54-1.5610.28841290.1812557268696
1.561-1.58330.26131580.1712569272799
1.5833-1.60690.24161390.16392635277499
1.6069-1.6320.24981530.16042592274599
1.632-1.65880.23571260.15462614274099
1.6588-1.68740.23011590.14192590274999
1.6874-1.71810.20051380.14032642278099
1.7181-1.75110.20811430.13732659280299
1.7511-1.78680.23471210.13982600272199
1.7868-1.82570.17841150.13352690280599
1.8257-1.86820.1911340.1272602273699
1.8682-1.91490.17481150.127126772792100
1.9149-1.96670.16341420.127426702812100
1.9667-2.02450.1811420.128826272769100
2.0245-2.08990.18951460.129426482794100
2.0899-2.16460.17141450.12826302775100
2.1646-2.25120.19651400.128526642804100
2.2512-2.35370.16291410.131626552796100
2.3537-2.47770.17341410.138126602801100
2.4777-2.63290.19491460.140626872833100
2.6329-2.83610.17691480.141226642812100
2.8361-3.12140.17161540.143626682822100
3.1214-3.57280.15351400.131526752815100
3.5728-4.50020.16851360.1332717285399
4.5002-37.8520.1971640.16942618278295

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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