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- PDB-4lp5: Crystal structure of the full-length human RAGE extracellular dom... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4lp5
タイトルCrystal structure of the full-length human RAGE extracellular domain (VC1C2 fragment)
要素Advanced glycosylation end product-specific receptor
キーワードSIGNALING PROTEIN / Immunoglobulin fold / pattern recognition receptor / signaling receptor / Membrane
機能・相同性
機能・相同性情報


advanced glycation end-product receptor activity / negative regulation of blood circulation / positive regulation of endothelin production / regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / glucose mediated signaling pathway / positive regulation of monocyte extravasation / regulation of T cell mediated cytotoxicity / positive regulation of DNA-templated DNA replication / positive regulation of dendritic cell differentiation / negative regulation of long-term synaptic depression ...advanced glycation end-product receptor activity / negative regulation of blood circulation / positive regulation of endothelin production / regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / glucose mediated signaling pathway / positive regulation of monocyte extravasation / regulation of T cell mediated cytotoxicity / positive regulation of DNA-templated DNA replication / positive regulation of dendritic cell differentiation / negative regulation of long-term synaptic depression / regulation of p38MAPK cascade / regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of amyloid precursor protein catabolic process / induction of positive chemotaxis / transcytosis / positive regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / S100 protein binding / protein localization to membrane / regulation of long-term synaptic potentiation / positive regulation of p38MAPK cascade / negative regulation of connective tissue replacement involved in inflammatory response wound healing / regulation of spontaneous synaptic transmission / scavenger receptor activity / laminin receptor activity / positive regulation of double-strand break repair / negative regulation of interleukin-10 production / positive regulation of activated T cell proliferation / response to amyloid-beta / TRAF6 mediated NF-kB activation / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / negative regulation of long-term synaptic potentiation / phagocytic cup / phagocytosis / transport across blood-brain barrier / positive regulation of chemokine production / positive regulation of interleukin-12 production / positive regulation of interleukin-1 beta production / astrocyte activation / positive regulation of JNK cascade / microglial cell activation / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / regulation of synaptic plasticity / positive regulation of interleukin-6 production / response to wounding / fibrillar center / cellular response to amyloid-beta / neuron projection development / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / positive regulation of tumor necrosis factor production / transmembrane signaling receptor activity / cell junction / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / regulation of inflammatory response / molecular adaptor activity / histone binding / learning or memory / response to hypoxia / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / postsynapse / apical plasma membrane / inflammatory response / protein-containing complex binding / cell surface / DNA binding / RNA binding / extracellular region / identical protein binding / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / CD80-like, immunoglobulin C2-set / CD80-like C2-set immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site ...: / CD80-like, immunoglobulin C2-set / CD80-like C2-set immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Advanced glycosylation end product-specific receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Yatime, L. / Andersen, G.R.
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2013
タイトル: Structural insights into the oligomerization mode of the human receptor for advanced glycation end-products.
著者: Yatime, L. / Andersen, G.R.
履歴
登録2013年7月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年10月30日Group: Database references
改定 1.22013年11月27日Group: Database references
改定 1.32013年12月18日Group: Database references
改定 1.42017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.52023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.62024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Advanced glycosylation end product-specific receptor
A: Advanced glycosylation end product-specific receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,3612
ポリマ－65,3612
非ポリマー00
水00
1
B: Advanced glycosylation end product-specific receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,6801
ポリマ－32,6801
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
A: Advanced glycosylation end product-specific receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,6801
ポリマ－32,6801
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)180.010, 180.010, 48.950
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

-
要素

#1: タンパク質 Advanced glycosylation end product-specific receptor / Receptor for advanced glycosylation end products


分子量: 32680.297 Da / 分子数: 2
断片: V, C1 and C2 domains (VC1C2 fragment), full-length ectodomain (UNP residues 23-323)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AGER, RAGE / プラスミド: pETM11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Shuffle T7 Express / 参照: UniProt: Q15109
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.88 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1 M Tris, 10% Ethanol, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年10月23日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.8→80 Å / Num. all: 8902 / Num. obs: 8902 / % possible obs: 96.4 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 10.8 % / Biso Wilson estimate: 136 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Net I/σ(I): 23.23
反射 シェル
解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
3.8-3.90.8432.94172.3
3.9-40.6023.87177.2
4-4.10.3995.51199.8
4.1-4.30.2398.871100
4.3-4.50.15712.481100
4.5-50.09818.361100
5-5.50.08223.121100
5.5-60.06628.191100
6-70.06132.021100
7-80.04346.41100
8-100.03258.871100
10-150.02965.251100
15-200.03159.34199
200.03412.16196.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.8.2_1309精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
RemDAqデータ収集
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4LP4

4lp4


解像度: 3.8→31.179 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.55 / σ(F): 2 / 位相誤差: 36.66 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2859 890 10.11 %
Rwork0.2422 --
obs0.2467 8799 95.53 %
all-8803 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 130.558 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.8→31.179 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3902 0 0 0 3902
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0054013
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.985467
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.2891533
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056598
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006726
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.8-4.03820.39911110.34761019X-RAY DIFFRACTION75
4.0382-4.34920.36081340.26551382X-RAY DIFFRACTION100
4.3492-4.78540.29141470.24011379X-RAY DIFFRACTION100
4.7854-5.47470.2821680.23711364X-RAY DIFFRACTION100
5.4747-6.88530.30061690.27851358X-RAY DIFFRACTION100
6.8853-31.17970.24711610.21011407X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.39740.91440.82098.587-2.55158.28480.4781-1.88140.56631.0052-0.4231.18440.61980.16670.22791.06110.16360.40721.11150.00141.051356.781-42.18476.5373
25.00720.7179-2.96693.3487-0.23638.48510.60080.37640.7025-0.56620.28710.4245-0.80270.2722-1.04530.9127-0.01290.14571.35570.20941.195384.8956-30.0762-19.872
36.8455-1.725-0.42415.30240.358.99570.566-1.50422.77430.7906-0.30450.6483-0.78461.6553-0.0981.1533-0.12110.47341.0447-0.45472.774755.0311-18.3187.2659
46.88651.7470.75182.34261.55631.19990.3813-0.79761.1333-0.08550.11070.28770.1833-0.53930.13520.8705-0.02680.45560.8291-0.05662.967217.5706-31.642-0.3564
57.89031.8282-0.38622.2462-2.47398.86310.52840.26250.2079-0.39140.3713-1.33730.0901-0.8364-0.54770.5911-0.08950.07610.9097-0.34641.2641127.9787-29.5181-46.7347
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND RESID 23:117
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND RESID 118:231
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN B AND RESID 23:117
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN B AND RESID 118:231
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN A AND RESID 232:321

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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