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万見
- PDB-4lot: C1s CUB2-CCP1-CCP2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4lot
タイトルC1s CUB2-CCP1-CCP2
要素Complement C1s subcomponent heavy chain
キーワードHYDROLASE / CUB domain / CCP domain / Complement C1s
機能・相同性
機能・相同性情報


complement subcomponent C_overbar_1s_ / Classical antibody-mediated complement activation / Initial triggering of complement / complement activation, classical pathway / Regulation of Complement cascade / blood microparticle / serine-type endopeptidase activity / innate immune response / calcium ion binding / proteolysis ...complement subcomponent C_overbar_1s_ / Classical antibody-mediated complement activation / Initial triggering of complement / complement activation, classical pathway / Regulation of Complement cascade / blood microparticle / serine-type endopeptidase activity / innate immune response / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Spermadhesin, CUB domain / Peptidase S1A, complement C1r/C1S/mannan-binding / Complement Module, domain 1 / Complement Module; domain 1 / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / Sushi repeat (SCR repeat) ...Spermadhesin, CUB domain / Peptidase S1A, complement C1r/C1S/mannan-binding / Complement Module, domain 1 / Complement Module; domain 1 / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Ribbon / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Jelly Rolls / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Complement C1s subcomponent
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.92 Å
データ登録者Wallis, R. / Venkatraman Girija, U. / Moody, P.C.E. / Marshall, J.E.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2013
タイトル: Structural basis of the C1q/C1s interaction and its central role in assembly of the C1 complex of complement activation.
著者: Venkatraman Girija, U. / Gingras, A.R. / Marshall, J.E. / Panchal, R. / Sheikh, M.A. / Gal, P. / Schwaeble, W.J. / Mitchell, D.A. / Moody, P.C. / Wallis, R.
履歴
登録2013年7月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年8月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月28日Group: Database references
改定 1.22013年9月4日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Complement C1s subcomponent heavy chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,5091
ポリマ－27,5091
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)143.040, 58.590, 51.210
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 91.120, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細biological unit is the same as asym.

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要素

#1: タンパク質 Complement C1s subcomponent heavy chain / C1 esterase / Complement component 1 subcomponent s


分子量: 27508.744 Da / 分子数: 1 / 断片: CUB2-CCP1-CCP2 fragment (unp residues 175-423) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: C1S / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P09871, complement subcomponent C_overbar_1s_

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.46 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.3
詳細: 24% PEG 8K in Bis-tris propane-HCL, containing 200 mM potassium citrate, pH 6.3, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: -h,-k,l / Fraction: 0.05
反射解像度: 2.92→54.22 Å / Num. all: 9504 / Num. obs: 9420 / % possible obs: 94.8 % / Observed criterion σ(I): 2.1
反射 シェル解像度: 2.92→2.95 Å / % possible all: 94.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.8.2_1309精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
StructureStudioデータ収集
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化解像度: 2.92→54.217 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.5938 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 43.22 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2923 442 5.09 %
obs0.2658 8686 92.67 %
Rwork-8188 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 300.28 Å2 / Biso mean: 132.9335 Å2 / Biso min: 72.91 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.92→54.217 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1908 0 0 0 1908
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0041965
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9592661
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073275
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006356
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.246720
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeRfactor RworkRefine-IDNum. reflection all
2.9307-3.35460.42210.3923X-RAY DIFFRACTION2825
3.3546-4.22580.30490.2898X-RAY DIFFRACTION2844
4.2258-41.25330.2660.2186X-RAY DIFFRACTION2926
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.12662.67910.71026.16680.30826.29580.00190.0245-0.533-0.24190.2083-0.2630.5836-1.6468-0.22321.6442-0.25450.0640.8489-0.02680.5562-20.0664-16.532757.4327
28.19514.36668.5814.19815.78899.7126-0.90030.54410.5372-0.36980.42370.4161-0.7551.21340.45761.4864-0.38840.05990.90120.01320.720226.21053.81971.7088
32.00095.03467.68374.8815.44397.0362-0.71190.6663-0.24120.29650.10320.20741.84380.15440.6121.90150.14540.17482.1536-0.20620.748843.45456.742875.096
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 160 through 286 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 287 through 389 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 390 through 408 )A0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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