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万見
- PDB-4lni: B. subtilis glutamine synthetase structures reveal large active s... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4lni
タイトルB. subtilis glutamine synthetase structures reveal large active site conformational changes and basis for isoenzyme specific regulation: structure of the transition state complex
要素Glutamine synthetase
キーワードLIGASE / Alpha-beta / TnrA / GlnrA
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to nitrogen levels / glutamine binding / nitrogen catabolite repression of transcription / negative regulation of core promoter binding / glutamine synthetase / glutamine biosynthetic process / glutamine synthetase activity / glutamate binding / DNA-binding transcription factor binding / negative regulation of DNA-templated transcription ...cellular response to nitrogen levels / glutamine binding / nitrogen catabolite repression of transcription / negative regulation of core promoter binding / glutamine synthetase / glutamine biosynthetic process / glutamine synthetase activity / glutamate binding / DNA-binding transcription factor binding / negative regulation of DNA-templated transcription / magnesium ion binding / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutamine synthetase, N-terminal domain / Glutamine synthetase class-I, adenylation site / Glutamine synthetase class-I adenylation site. / Glutamine synthetase type I / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / Creatine Kinase; Chain A, domain 2 / Glutamine synthetase, N-terminal conserved site / Glutamine synthetase signature 1. / Glutamine synthetase, beta-Grasp domain / Glutamine synthetase, glycine-rich site ...Glutamine synthetase, N-terminal domain / Glutamine synthetase class-I, adenylation site / Glutamine synthetase class-I adenylation site. / Glutamine synthetase type I / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / Creatine Kinase; Chain A, domain 2 / Glutamine synthetase, N-terminal conserved site / Glutamine synthetase signature 1. / Glutamine synthetase, beta-Grasp domain / Glutamine synthetase, glycine-rich site / Glutamine synthetase putative ATP-binding region signature. / Glutamine synthetase (GS) beta-grasp domain profile. / Glutamine synthetase, N-terminal domain superfamily / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase, N-terminal domain / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase (GS) catalytic domain profile. / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / L-METHIONINE-S-SULFOXIMINE PHOSPHATE / Glutamine synthetase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5793 Å
データ登録者Schumacher, M.A. / Chinnam, N. / Tonthat, N. / Fisher, S. / Wray, L.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2013
タイトル: Structures of the Bacillus subtilis Glutamine Synthetase Dodecamer Reveal Large Intersubunit Catalytic Conformational Changes Linked to a Unique Feedback Inhibition Mechanism.
著者: Murray, D.S. / Chinnam, N. / Tonthat, N.K. / Whitfill, T. / Wray, L.V. / Fisher, S.H. / Schumacher, M.A.
履歴
登録2013年7月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年11月13日Group: Database references
改定 1.22014年1月15日Group: Database references
改定 1.32019年7月17日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.42024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamine synthetase
B: Glutamine synthetase
C: Glutamine synthetase
D: Glutamine synthetase
E: Glutamine synthetase
F: Glutamine synthetase
G: Glutamine synthetase
H: Glutamine synthetase
I: Glutamine synthetase
J: Glutamine synthetase
K: Glutamine synthetase
L: Glutamine synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)611,60772
ポリマ－602,48312
非ポリマー9,12460
水39,0392167
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area78910 Å2
ΔGint-717 kcal/mol
Surface area177410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.200, 141.600, 142.100
Angle α, β, γ (deg.)60.29, 67.38, 76.20
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
Glutamine synthetase / Glutamate--ammonia ligase


分子量: 50206.906 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 遺伝子: glnA, BSU17460 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P12425, glutamine synthetase
#2: 化合物
ChemComp-P3S / L-METHIONINE-S-SULFOXIMINE PHOSPHATE


分子量: 260.205 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H13N2O6PS
#3: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物...
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2167 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.24 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 5% PEG8000, 0.025 mM magnesium chloride, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年12月23日
放射モノクロメーター: KHOZU Double flat crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5793→117.103 Å / Num. all: 218460 / Num. obs: 196618 / % possible obs: 90.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2 % / Rsym value: 0.079 / Net I/σ(I): 3.5
反射 シェル解像度: 2.5793→2.72 Å / 冗長度: 1.8 % / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / Rsym value: 0.201 / % possible all: 67

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.6.4_486精密化
MOLREP位相決定
CNS1.2精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
ADSCQuantumデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5793→117.103 Å / SU ML: 0.38 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 22.62 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2231 2005 1.02 %
Rwork0.1649 --
obs0.1655 196597 90.79 %
all-218460 -
溶媒の処理減衰半径: 0.65 Å / VDWプローブ半径: 0.8 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 29.856 Å2 / ksol: 0.464 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-12.0412 Å2-5.101 Å2-6.9773 Å2
2---3.3826 Å2-2.1398 Å2
3----8.6586 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.34 Å0.27 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.38 Å0.28 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5793→117.103 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数42406 0 540 2167 45113
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0243918
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d2.18459538
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.12316554
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1136418
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.017762
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5793-2.67150.31861260.237813223X-RAY DIFFRACTION62
2.6715-2.77850.29351960.217518253X-RAY DIFFRACTION85
2.7785-2.90490.26062150.18820398X-RAY DIFFRACTION95
2.9049-3.05810.23752130.16920399X-RAY DIFFRACTION95
3.0581-3.24970.23432110.15820443X-RAY DIFFRACTION95
3.2497-3.50060.23292100.159320409X-RAY DIFFRACTION95
3.5006-3.8530.22372090.162720506X-RAY DIFFRACTION95
3.853-4.41050.1612050.128820466X-RAY DIFFRACTION95
4.4105-5.55680.19422080.137720311X-RAY DIFFRACTION95
5.5568-117.22370.22352120.192620184X-RAY DIFFRACTION94
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION4transitionState.param.txttransitionState.top
X-RAY DIFFRACTION5adp.paramadp.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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