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タイトルStructures of the Bacillus subtilis Glutamine Synthetase Dodecamer Reveal Large Intersubunit Catalytic Conformational Changes Linked to a Unique Feedback Inhibition Mechanism.
ジャーナル・号・ページJ. Biol. Chem., Vol. 288, Page 35801-35811, Year 2013
掲載日2013年7月11日 (構造データの登録日)
著者Murray, D.S. / Chinnam, N. / Tonthat, N.K. / Whitfill, T. / Wray, L.V. / Fisher, S.H. / Schumacher, M.A.
リンクJ. Biol. Chem. / PubMed:24158439
手法X線回折
解像度2.5793 - 3.1 Å
構造データ

PDB-4lnf:
B. subtilis glutamine synthetase structures reveal large active site conformational changes and basis for isoenzyme specific regulation: structure of GS-Q
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.949 Å

PDB-4lni:
B. subtilis glutamine synthetase structures reveal large active site conformational changes and basis for isoenzyme specific regulation: structure of the transition state complex
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.5793 Å

PDB-4lnk:
B. subtilis glutamine synthetase structures reveal large active site conformational changes and basis for isoenzyme specific regulation: structure of GS-glutamate-AMPPCP complex
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.87 Å

PDB-4lnn:
B. subtilis glutamine synthetase structures reveal large active site conformational changes and basis for isoenzyme specific regulation: structure of apo form of GS
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 3.1 Å

PDB-4lno:
B. subtilis glutamine synthetase structures reveal large active site conformational changes and basis for isoenzyme specific regulation: form two of GS-1
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.9 Å

化合物

ChemComp-MG:
Unknown entry

ChemComp-GLN:
GLUTAMINE

ChemComp-PO4:
PHOSPHATE ION

ChemComp-HOH:
WATER

ChemComp-P3S:
L-METHIONINE-S-SULFOXIMINE PHOSPHATE

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-GLU:
GLUTAMIC ACID

ChemComp-SO4:
SULFATE ION

由来
  • bacillus subtilis (枯草菌)
キーワードLIGASE / glutamine synthetase / GS / enzyme / alpha-beta / TnrA / GlnR-DNA / GlnrA / dodecamer / alpha/beta / glnr

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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