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万見
- PDB-4ll1: The structure of the TRX and TXNIP complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ll1
タイトルThe structure of the TRX and TXNIP complex
要素
  • Thioredoxin
  • Thioredoxin-interacting protein
キーワードANTITUMOR PROTEIN/PROTEIN BINDING / Arrestin-like domain / ANTITUMOR PROTEIN-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of peptidyl-cysteine S-nitrosylation / Protein repair / cellular response to tumor cell / cellular detoxification of hydrogen peroxide / protein-disulfide reductase [NAD(P)H] activity / cellular response to oxidised low-density lipoprotein particle stimulus / negative regulation of cell division / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / negative regulation of protein export from nucleus ...positive regulation of peptidyl-cysteine S-nitrosylation / Protein repair / cellular response to tumor cell / cellular detoxification of hydrogen peroxide / protein-disulfide reductase [NAD(P)H] activity / cellular response to oxidised low-density lipoprotein particle stimulus / negative regulation of cell division / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / negative regulation of protein export from nucleus / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / positive regulation of DNA binding / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / response to nitric oxide / Detoxification of Reactive Oxygen Species / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / The NLRP3 inflammasome / protein-disulfide reductase activity / enzyme inhibitor activity / response to mechanical stimulus / response to glucose / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / keratinocyte differentiation / cell redox homeostasis / response to progesterone / TP53 Regulates Metabolic Genes / response to hydrogen peroxide / response to calcium ion / response to radiation / Cytoprotection by HMOX1 / protein import into nucleus / response to estradiol / protein transport / regulation of cell population proliferation / response to oxidative stress / Oxidative Stress Induced Senescence / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of apoptotic process / inflammatory response / response to xenobiotic stimulus / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Immunoglobulin-like - #640 / Arrestin-like, N-terminal / Arrestin C-terminal-like domain / Arrestin (or S-antigen), N-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin-like, C-terminal / Thioredoxin / Thioredoxin ...: / Immunoglobulin-like - #640 / Arrestin-like, N-terminal / Arrestin C-terminal-like domain / Arrestin (or S-antigen), N-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin-like, C-terminal / Thioredoxin / Thioredoxin / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Immunoglobulin E-set / Thioredoxin-like superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Thioredoxin / Thioredoxin-interacting protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Hwang, J. / Kim, M.H.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2014
タイトル: The structural basis for the negative regulation of thioredoxin by thioredoxin-interacting protein
著者: Hwang, J. / Suh, H.W. / Jeon, Y.H. / Hwang, E. / Nguyen, L.T. / Yeom, J. / Lee, S.G. / Lee, C. / Kim, K.J. / Kang, B.S. / Jeong, J.O. / Oh, T.K. / Choi, I. / Lee, J.O. / Kim, M.H.
履歴
登録2013年7月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年2月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年4月3日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thioredoxin-interacting protein
B: Thioredoxin
C: Thioredoxin-interacting protein
D: Thioredoxin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,4804
ポリマ－93,4804
非ポリマー00
水4,468248
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4410 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area37850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.135, 64.022, 88.295
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.28, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Thioredoxin-interacting protein / Thioredoxin-binding protein 2 / Vitamin D3 up-regulated protein 1


分子量: 35021.430 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 3-317 / 変異: C120S, C170S, C205S, C267S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TXNIP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9H3M7
#2: タンパク質 Thioredoxin / Trx / ATL-derived factor / ADF / Surface-associated sulphydryl protein / SASP


分子量: 11718.413 Da / 分子数: 2 / 変異: C35A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P10599
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 248 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.22 %
結晶化温度: 294.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.16M tri-sodium citrate, 16% PEG3350, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 294.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 173 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 7A (6B, 6C1) / 波長: 1.1 Å
検出器検出器: CCD / 日付: 2009年7月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 58935 / % possible obs: 96.6 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / % possible all: 96.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Partially refined SeMet-substituted TRX-TXNIP complex structure

解像度: 2→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / SU B: 13.619 / SU ML: 0.185 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.204 / ESU R Free: 0.198 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28806 2997 5.1 %RANDOM
Rwork0.22048 ---
obs0.22399 55914 96.4 %-
all-58935 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 51.648 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.35 Å20 Å2-0.45 Å2
2--1.66 Å20 Å2
3----0.33 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6007 0 0 248 6255
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0226122
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5941.9678246
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.2065760
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.4524.496258
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.895151133
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.5811533
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1070.2925
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.024499
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2180.22355
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3080.24082
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1520.2326
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2450.254
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1640.212
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.63333914
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.68356171
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.14482476
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it8.258112075
LS精密化 シェル解像度: 1.995→2.047 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.34 179 -
Rwork0.264 3204 -
obs--75.31 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.1364-0.64651.92810.4145-0.75651.8769-0.2656-0.2843-0.03180.06910.2351-0.0044-0.3348-0.22490.03060.00860.1721-0.00910.1864-0.0405-0.1294-29.395-0.52841.411
210.4144-0.87943.01461.8975-2.19545.540.5389-0.1348-1.115-0.44340.20580.76390.7874-0.6519-0.7447-0.0458-0.0151-0.1599-0.02190.019-0.0363-68.0281.2136.233
31.0062-0.00060.8690.2909-0.02441.19380.00590.0537-0.10530.077-0.00970.0426-0.0280.00510.0038-0.1543-0.0041-0.05180.0591-0.0003-0.10181.3344.63838.942
43.96221.04790.5063.44581.67274.66010.35240.1625-0.61760.51170.0161-0.68450.48330.3755-0.3685-0.055-0.0072-0.2063-0.07360.0637-0.034339.4198.88774.255
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A7 - 298
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 105
3X-RAY DIFFRACTION3C8 - 299
4X-RAY DIFFRACTION4D1 - 105

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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