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- PDB-4ljo: Structure of an active ligase (HOIP)/ubiquitin transfer complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ljo
タイトルStructure of an active ligase (HOIP)/ubiquitin transfer complex
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
  • Polyubiquitin-C
キーワードLIGASE / E3 ligase-ubiquitin complex / HOIP / RNF31 / ubiquitin / RBR ligase / E3 ligase / RING domain / IBR domain / Zinc Finger
機能・相同性
機能・相同性情報


protein linear polyubiquitination / LUBAC complex / Translesion synthesis by REV1 / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Translesion Synthesis by POLH / Downregulation of ERBB4 signaling / Spry regulation of FGF signaling / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NOD1/2 Signaling Pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B ...protein linear polyubiquitination / LUBAC complex / Translesion synthesis by REV1 / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Translesion Synthesis by POLH / Downregulation of ERBB4 signaling / Spry regulation of FGF signaling / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NOD1/2 Signaling Pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / EGFR downregulation / TCF dependent signaling in response to WNT / NRIF signals cell death from the nucleus / p75NTR recruits signalling complexes / NF-kB is activated and signals survival / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Regulation of FZD by ubiquitination / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Regulation of TNFR1 signaling / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Regulation of necroptotic cell death / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Josephin domain DUBs / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Processing of DNA double-strand break ends / Formation of Incision Complex in GG-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Dual Incision in GG-NER / Fanconi Anemia Pathway / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / Regulation of TP53 Degradation / Regulation of TP53 Activity through Methylation / Negative regulation of MET activity / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Downregulation of ERBB2 signaling / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Regulation of PTEN localization / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / Interferon alpha/beta signaling / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / RAS processing / Pexophagy / Negative regulation of FLT3 / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Regulation of NF-kappa B signaling / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Regulation of pyruvate metabolism / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / Termination of translesion DNA synthesis / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Ovarian tumor domain proteases / Cyclin D associated events in G1 / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Regulation of BACH1 activity / Negative regulation of FGFR1 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR3 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Negative regulation of MAPK pathway / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / Iron uptake and transport / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Metalloprotease DUBs / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Asymmetric localization of PCP proteins / Degradation of AXIN / Degradation of DVL / Hedgehog ligand biogenesis / Hedgehog 'on' state / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / DNA Damage Recognition in GG-NER / Assembly of the pre-replicative complex / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase RNF31-like / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, UBA-like domain / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, PUB domain / RNF31, C-terminal / : / : / : / : / : / HOIP UBA domain pair ...E3 ubiquitin-protein ligase RNF31-like / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, UBA-like domain / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, PUB domain / RNF31, C-terminal / : / : / : / : / : / HOIP UBA domain pair / E3 Ubiquitin Ligase RBR C-terminal domain / PNGase/UBA- or UBX-containing domain / PUB domain / PUB-like domain superfamily / PUB domain / IBR domain / IBR domain / In Between Ring fingers / TRIAD supradomain / TRIAD supradomain profile. / Zinc finger domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger, RanBP2-type / Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
IMIDAZOLE / : / Ubiquitin-ribosomal protein eL40 fusion protein / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.564 Å
データ登録者Rana, R.R. / Stieglitz, B. / Koliopoulos, M.G. / Morris-Davies, A.C. / Christodoulou, E. / Howell, S. / Brown, N.R. / Rittinger, K.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2013
タイトル: Structural basis for ligase-specific conjugation of linear ubiquitin chains by HOIP.
著者: Stieglitz, B. / Rana, R.R. / Koliopoulos, M.G. / Morris-Davies, A.C. / Schaeffer, V. / Christodoulou, E. / Howell, S. / Brown, N.R. / Dikic, I. / Rittinger, K.
履歴
登録2013年7月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年11月13日Group: Database references
改定 1.22013年12月18日Group: Database references
改定 1.32014年10月8日Group: Structure summary
改定 1.42017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification
改定 1.52018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.62019年7月17日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.location / _software.name / _software.type
改定 1.72023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
B: Polyubiquitin-C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,0738
ポリマ－33,6762
非ポリマー3966
水3,963220
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2050 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area16480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.950, 45.950, 133.010
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number144
Space group name H-MP31

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase RNF31 / HOIL-1-interacting protein / HOIP / RING finger protein 31 / Zinc in-between-RING-finger ubiquitin- ...HOIL-1-interacting protein / HOIP / RING finger protein 31 / Zinc in-between-RING-finger ubiquitin-associated domain protein


分子量: 25099.658 Da / 分子数: 1
断片: E3 ligase HOIP catalytic core (unp residues 853-1072)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RNF31, ZIBRA / プラスミド: pET-49b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Gold
参照: UniProt: Q96EP0, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質 Polyubiquitin-C


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 77-152 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: E1B9K1, UniProt: P63048*PLUS
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-IMD / IMIDAZOLE / 1H-イミダゾ-ル-3-カチオン


分子量: 69.085 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 220 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.01 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M carboxylic acids, 0.1 M imidazole, MES, 30 % P550 MME_P20K, pH 6.5, vapour diffusion, temperature 293K, VAPOR DIFFUSION

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.92 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.56→44.34 Å / Num. all: 88818 / Num. obs: 44055 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 27.559 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.039 / Net I/σ(I): 12.2
反射 シェル
解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
1.56-1.60.5931.52194
1.6-1.640.51.73193.1
1.64-1.690.3212.4194.2
1.69-1.740.2553.14195.3
1.74-1.80.1894.09195.5
1.8-1.860.1474.89195.2
1.86-1.930.1066.32194.7
1.93-2.010.0837.67193.6
2.01-2.10.0659.25195.8
2.1-2.210.05611.02196
2.21-2.330.05112.27194.9
2.33-2.470.04513.34195.2
2.47-2.640.04314.28194.4
2.64-2.850.04115.53195.7
2.85-3.120.0416.15195.7
3.12-3.490.03816.66194.4
3.49-4.030.03416.7192.6
4.03-4.930.03117.36194.1
4.93-6.980.03316.9191.3
6.980.0416.71188.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å44.34 Å
Translation2.5 Å44.34 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX精密化
PHASER2.3.0位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
CCP4精密化
XSCALEデータスケーリング
CCP4データ削減
CCP4データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 4LJQ

4ljq


解像度: 1.564→44.337 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.75 / SU ML: 0.17 / σ(F): 0.73 / 位相誤差: 25.21 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2124 2220 5.03 %
Rwork0.1812 --
obs0.1828 44055 94.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 39.0035 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.564→44.337 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2306 0 10 220 2536
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062360
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0323187
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.877907
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.071341
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006424
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5637-1.58150.3681410.32432715X-RAY DIFFRACTION94
1.5815-1.60010.32341400.31842562X-RAY DIFFRACTION94
1.6001-1.61960.33661840.30742568X-RAY DIFFRACTION93
1.6196-1.64010.331330.30412710X-RAY DIFFRACTION94
1.6401-1.66170.31621440.27472488X-RAY DIFFRACTION92
1.6617-1.68440.26291350.2572743X-RAY DIFFRACTION95
1.6844-1.70850.24991530.25212646X-RAY DIFFRACTION94
1.7085-1.7340.29931260.23542631X-RAY DIFFRACTION96
1.734-1.76110.2871380.23262807X-RAY DIFFRACTION96
1.7611-1.790.24251190.22342625X-RAY DIFFRACTION96
1.79-1.82080.22251650.20582684X-RAY DIFFRACTION95
1.8208-1.8540.25421280.19912677X-RAY DIFFRACTION95
1.854-1.88960.2221220.20682665X-RAY DIFFRACTION95
1.8896-1.92820.26541340.19882732X-RAY DIFFRACTION95
1.9282-1.97010.22861370.1942555X-RAY DIFFRACTION92
1.9701-2.01590.22291430.20012697X-RAY DIFFRACTION95
2.0159-2.06640.21051590.19162688X-RAY DIFFRACTION96
2.0664-2.12220.22911490.18892652X-RAY DIFFRACTION96
2.1222-2.18470.23441620.19632768X-RAY DIFFRACTION96
2.1847-2.25520.22891500.1892599X-RAY DIFFRACTION95
2.2552-2.33580.27521270.19182756X-RAY DIFFRACTION95
2.3358-2.42930.25551410.17952675X-RAY DIFFRACTION95
2.4293-2.53990.21691270.18462623X-RAY DIFFRACTION94
2.5399-2.67370.25821430.18862653X-RAY DIFFRACTION95
2.6737-2.84120.19841190.19792743X-RAY DIFFRACTION96
2.8412-3.06060.2721280.20572735X-RAY DIFFRACTION96
3.0606-3.36850.25831340.18792636X-RAY DIFFRACTION95
3.3685-3.85560.21571460.1652582X-RAY DIFFRACTION92
3.8556-4.85670.13951330.132664X-RAY DIFFRACTION95
4.8567-44.35450.14641690.14922517X-RAY DIFFRACTION90
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.90450.2385-0.95171.3188-0.40154.06760.0416-0.75040.31680.1343-0.0885-0.0967-0.6950.29710.07570.3123-0.0527-0.00080.40090.00320.20870.309814.111819.5067
23.0132-1.5847-0.0932.4627-0.03445.72510.00970.0408-0.18060.098-0.05270.11050.346-0.27560.13390.2476-0.07140.03490.32220.03620.1962-5.17674.620414.6899
35.74960.56080.22386.10340.78377.6251-0.04870.2738-0.2731-0.3385-0.08980.6337-0.0568-0.57460.11290.2384-0.0494-0.03150.3272-0.01550.2624-10.40787.80354.8188
41.52860.9722-1.07534.1242-0.59282.9686-0.13550.24370.0089-0.47540.09220.0617-0.0657-0.07840.12180.2772-0.0749-0.00450.20810.00830.15491.782314.0909-0.7674
52.09050.2304-1.52624.31820.53321.2964-0.2043-1.0059-0.08891.5717-0.1533-1.2291-0.53971.45410.27640.4835-0.2176-0.18930.79790.0950.419919.686114.811516.5024
61.15851.7937-1.83013.9406-3.19323.6082-0.1082-0.3135-0.943-0.0913-0.2559-0.28841.41240.21450.28630.4430.02820.04640.59770.13810.43948.6265-3.412419.8185
72.1430.3072-0.09992.0459-1.3723.599-0.0507-0.2772-0.2323-0.0969-0.1987-0.52660.07150.5890.25170.179-0.08790.01520.30210.05410.263914.48912.44629.4676
83.24530.2283-0.99583.5863-1.07069.21230.00380.4130.0837-0.61750.08230.0502-0.2259-0.325-0.12280.3011-0.0391-0.00780.21440.03970.15741.722220.1986-6.961
92.31650.0425-1.2912.1266-1.86527.5590.33770.38730.4159-0.25450.22440.2336-1.1514-1.0315-0.13310.48690.05840.01140.35540.06260.2815-2.289225.024-7.8982
105.6169-1.4572-5.68312.03171.48465.8913-0.0734-0.8662-0.42810.4244-0.2091-0.25570.23821.16770.23920.3253-0.10930.01650.3843-0.00950.23166.53480.1403-0.7471
113.2498-3.82213.86425.5008-5.04335.08390.38141.12470.9209-0.864-0.0883-1.4601-0.72710.9991-0.06430.5515-0.16940.1090.67340.12680.629313.68624.101-9.9962
129.8616-0.67860.3218.49330.18669.8302-0.1616-0.25060.13840.22540.13510.15940.2206-0.28320.14290.2271-0.04470.03490.2003-0.02020.1835-1.3819-0.8186-0.6004
139.5466-0.9641-3.03117.1921-4.76647.37910.0615-0.2177-0.0787-0.0313-0.24860.36-0.0511-0.4160.17850.2823-0.05980.01360.2016-0.04720.1413-2.01783.0926-8.5116
144.228-4.98282.45925.8565-2.56916.98270.53470.556-0.0519-1.1981-0.4523-0.1240.1574-0.0689-0.18690.3907-0.06470.0350.23-0.03070.20961.74170.2208-15.3609
158.2416-1.1779-1.28586.02330.02377.6794-0.27261.001-0.7275-1.056-0.0659-0.15480.9655-0.16120.36180.6354-0.13140.06630.2936-0.01290.32611.1555-10.4459-8.9165
162.72573.11961.77068.79625.46778.6025-0.2202-0.8267-0.28131.0373-0.04480.01820.89420.35070.15540.3633-0.02050.03150.31440.06410.3453.5451-8.8350.5121
171.5651-0.5560.48381.23740.74572.09230.2354-0.0088-0.0515-0.2577-0.09770.0264-0.12630.1118-0.14190.3484-0.04790.05050.2461-0.0260.26435.6619-1.5953-17.677
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 857:879 )A857 - 879
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND RESID 880:895 )A880 - 895
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND RESID 896:913 )A896 - 913
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN A AND RESID 914:949 )A914 - 949
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN A AND RESID 950:971 )A950 - 971
6X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN A AND RESID 972:985 )A972 - 985
7X-RAY DIFFRACTION7( CHAIN A AND RESID 986:1012 )A986 - 1012
8X-RAY DIFFRACTION8( CHAIN A AND RESID 1013:1034 )A1013 - 1034
9X-RAY DIFFRACTION9( CHAIN A AND RESID 1035:1072 )A1035 - 1072
10X-RAY DIFFRACTION10( CHAIN B AND RESID 1:6 )B1 - 6
11X-RAY DIFFRACTION11( CHAIN B AND RESID 7:12 )B7 - 12
12X-RAY DIFFRACTION12( CHAIN B AND RESID 13:22 )B13 - 22
13X-RAY DIFFRACTION13( CHAIN B AND RESID 23:34 )B23 - 34
14X-RAY DIFFRACTION14( CHAIN B AND RESID 35:44 )B35 - 44
15X-RAY DIFFRACTION15( CHAIN B AND RESID 45:56 )B45 - 56
16X-RAY DIFFRACTION16( CHAIN B AND RESID 57:65 )B57 - 65
17X-RAY DIFFRACTION17( CHAIN B AND RESID 66:76 )B66 - 76

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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