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- PDB-4lgc: Crystal structure of a bile acid-coenzyme A ligase (baiB) from Cl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4lgc
タイトルCrystal structure of a bile acid-coenzyme A ligase (baiB) from Clostridium scindens (VPI 12708) at 2.19 A resolution
要素Bile acid-coenzyme A ligase
キーワードLIGASE / ATP-dependent AMP-binding enzyme family / lipoprotein / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY
機能・相同性
機能・相同性情報


cholate-CoA ligase / cholate-CoA ligase activity / bile acid catabolic process / bile acid biosynthetic process / lipid catabolic process / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / ANL, N-terminal domain / ANL, N-terminal domain / AMP-binding enzyme C-terminal domain / AMP-binding enzyme, C-terminal domain / Putative AMP-binding domain signature. / AMP-dependent synthetase/ligase / AMP-binding enzyme / AMP-binding enzyme, C-terminal domain superfamily ...: / : / ANL, N-terminal domain / ANL, N-terminal domain / AMP-binding enzyme C-terminal domain / AMP-binding enzyme, C-terminal domain / Putative AMP-binding domain signature. / AMP-dependent synthetase/ligase / AMP-binding enzyme / AMP-binding enzyme, C-terminal domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Bile acid--coenzyme A ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Clostridium scindens (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.19 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a bile acid-coenzyme A ligase (baiB) from Clostridium scindens (VPI 12708) at 2.19 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2013年6月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.22024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bile acid-coenzyme A ligase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,5701
ポリマ－61,5701
非ポリマー00
水1,31573
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.819, 86.320, 95.338
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Bile acid-coenzyme A ligase


分子量: 61569.590 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridium scindens (バクテリア)
株: VPI 12708 / 遺伝子: BA20564A, baiB / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: P19409, 合成酵素
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 73 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THIS CONSTRUCT (RESIDUES 1-520) WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.13 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 20.00% Ethanol, 0.1M TRIS pH 8.5, Additive - 0.001 M cholic acid, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL14-1 / 波長: 0.97934
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年1月14日
詳細: Vertical focusing mirror; double crystal Si(111) monochromator
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.19→45.88 Å / Num. obs: 28363 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 43.297 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.113 / Net I/σ(I): 10.11
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
2.19-2.270.9531.9153122634190.8
2.27-2.360.7842.51698727611100
2.36-2.470.633.31773828851100
2.47-2.60.5064.41722127891100
2.6-2.760.3696.11727927921100
2.76-2.970.2278.71737128181100
2.97-3.270.13912.31747628531100
3.27-3.740.08317.2172322878199.9
3.74-4.70.06121167382882199.7
4.7-45.880.06621.7167023071198.9

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
XSCALEDecember 29, 2011データスケーリング
REFMAC5.7.0032精密化
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.19→45.88 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 10.562 / SU ML: 0.125 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.199 / ESU R Free: 0.175
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. 3. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. A MET- ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. 3. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 5. THE C-TERMINAL DOMAIN (416-520) IS LIKELY DISORDERED IN THE CRYSTAL.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2278 1430 5.1 %RANDOM
Rwork0.1886 ---
obs0.1906 28254 99.13 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 104.71 Å2 / Biso mean: 47.8071 Å2 / Biso min: 28.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.85 Å2-0 Å2-0 Å2
2---0.77 Å20 Å2
3----2.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.19→45.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3069 0 0 73 3142
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0193159
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022961
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6111.9784281
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.80936848
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0925396
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.78224.444135
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.21515491
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.7641513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0880.2464
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0213555
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02706
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.6653.7611575
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.6633.7581574
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.8635.6271965
LS精密化 シェル解像度: 2.193→2.25 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.362 101 -
Rwork0.319 1774 -
all-1875 -
obs--91.2 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 15.8665 Å / Origin y: -4.3919 Å / Origin z: -3.5469 Å
111213212223313233
T0.0187 Å20.0016 Å2-0.0069 Å2-0.0069 Å20.0022 Å2--0.0231 Å2
L0.3521 °20.1094 °2-0.0818 °2-0.9185 °20.163 °2--1.35 °2
S-0.0127 Å °-0.0494 Å °-0.0152 Å °-0.0643 Å °-0.0139 Å °0.0481 Å °-0.1431 Å °0.0131 Å °0.0266 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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