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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4lg3 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of a DUF487 family protein (DESPIG_00776) from Desulfovibrio piger ATCC 29098 at 2.49 A resolution | ||||||
![]() | Uncharacterized protein | ||||||
![]() | STRUCTURAL GENOMICS / UNKNOWN FUNCTION / DUF487 / PF16175 family / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY | ||||||
機能・相同性 | ![]() Diaminopimelate Epimerase; Chain A, domain 1 - #90 / Arc Repressor Mutant, subunit A - #130 / Protein of unknown function DUF4875 / Domain of unknown function (DUF4875) / Arc Repressor Mutant, subunit A / Diaminopimelate Epimerase; Chain A, domain 1 / Helix non-globular / Special / Roll / Alpha Beta 類似検索 - ドメイン・相同性 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Crystal structure of a hypothetical protein (DESPIG_00776) from Desulfovibrio piger ATCC 29098 at 2.49 A resolution 著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 230.3 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 189.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 458.3 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 459.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 24 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 34.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
類似構造データ | |
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その他のデータベース |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 20423.785 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 30-211 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: DESPIG_00776 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: ![]() ![]() #2: 化合物 | ChemComp-SO4 / #3: 化合物 | ChemComp-EDO / #4: 水 | ChemComp-HOH / | 配列の詳細 | THE CONSTRUCT (30-211) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ...THE CONSTRUCT (30-211) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATI | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.83 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 詳細: 2.00M ammonium sulfate, 0.1M tris hydrochloride pH 8.5, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年5月2日 詳細: Flat mirror (vertical focusing); single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | モノクロメーター: single crystal Si(111) bent / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 |
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反射 | 解像度: 2.4→42.72 Å / Num. obs: 33472 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 58 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Net I/σ(I): 19.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル | Diffraction-ID: 1
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-位相決定
位相決定 | 手法: ![]() |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. NCS RESTRAINTS WERE IMPOSED BY AUTOBUSTER'S LSSR PROCEDURE (-AUTONCS). 4. SULFATE (SO4) AND ETHYLENE GLYCOL (EDO) MODELED WERE PRESENT IN PROTEIN/CYRO CONDITIONS. 5. THE MAD PHASES WERE USED AS RESTRAINTS DURING REFINEMENT.
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原子変位パラメータ | Biso max: 155.99 Å2 / Biso mean: 58.5658 Å2 / Biso min: 28.93 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.34 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.4→42.707 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.4→2.47 Å / Total num. of bins used: 17
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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