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Yorodumi- PDB-4lef: Crystal structure of PHOSPHOTRIESTERASE HOMOLOGY PROTEIN FROM ESC... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4lef | ||||||
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Title | Crystal structure of PHOSPHOTRIESTERASE HOMOLOGY PROTEIN FROM ESCHERICHIA COLI complexed with phosphate in active site | ||||||
Components | Phosphotriesterase homology protein | ||||||
Keywords | HYDROLASE / PHP fold | ||||||
Function / homology | Function and homology information catabolic process / hydrolase activity, acting on ester bonds / Hydrolases; Acting on ester bonds / zinc ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Escherichia coli (E. coli) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.842 Å | ||||||
Authors | Fedorov, A.A. / Fedorov, E.V. / Xiang, D.F. / Raushel, F.M. / Almo, S.C. | ||||||
Citation | Journal: To be Published Title: Crystal structure of PHOSPHOTRIESTERASE HOMOLOGY PROTEIN FROM ESCHERICHIA COLI complexed with phosphate in active site Authors: Fedorov, A.A. / Fedorov, E.V. / Xiang, D.F. / Raushel, F.M. / Almo, S.C. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4lef.cif.gz | 943.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4lef.ent.gz | 789.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4lef.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4lef_validation.pdf.gz | 508.3 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4lef_full_validation.pdf.gz | 518.2 KB | Display | |
Data in XML | 4lef_validation.xml.gz | 96.5 KB | Display | |
Data in CIF | 4lef_validation.cif.gz | 140.3 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/le/4lef ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/le/4lef | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 1bf6S S: Starting model for refinement |
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-Links
-Assembly
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 32951.379 Da / Num. of mol.: 8 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli (E. coli) / Strain: K12 / Gene: php, yhfV, b3379, JW3342 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P45548 #2: Chemical | ChemComp-ZN / #3: Chemical | ChemComp-PO4 / #4: Sugar | ChemComp-BGC / | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.57 Å3/Da / Density % sol: 52.15 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.5 Details: 1.3M ammonium phosphate, 50mM Hepes, 10% MPD, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293.0K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: NSLS / Beamline: X29A / Wavelength: 1.075 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Jun 7, 2013 |
Radiation | Monochromator: Si 111 CHANNEL / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.075 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.842→42.572 Å / Num. all: 228414 / Num. obs: 228414 / % possible obs: 99.28 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB entry 1BF6 Resolution: 1.842→42.572 Å / SU ML: 0.21 / σ(F): 0 / Phase error: 21.29 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.842→42.572 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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