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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4lds
タイトルThe inward-facing structure of the glucose transporter from Staphylococcus epidermidis
要素Glucose transporter GlcP
キーワードtransport protein / membrane protein / alpha helical transmembrane protein / glucose transporter / major facilitator superfamily
機能・相同性
機能・相同性情報


symporter activity / carbohydrate transport / membrane => GO:0016020 / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Sugar/inositol transporter / Sugar transport proteins signature 2. / Sugar transport proteins signature 1. / MFS general substrate transporter like domains / Major facilitator, sugar transporter-like / Sugar (and other) transporter / Sugar transporter, conserved site / Major facilitator superfamily domain / Major facilitator superfamily (MFS) profile. / Growth Hormone; Chain: A; ...Sugar/inositol transporter / Sugar transport proteins signature 2. / Sugar transport proteins signature 1. / MFS general substrate transporter like domains / Major facilitator, sugar transporter-like / Sugar (and other) transporter / Sugar transporter, conserved site / Major facilitator superfamily domain / Major facilitator superfamily (MFS) profile. / Growth Hormone; Chain: A; / MFS transporter superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Glucose transporter GlcP
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus epidermidis (表皮ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Choe, J. / Aleshin, A. / Iancu, C.V.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / : 2013
タイトル: Crystal structure of a glucose/H+ symporter and its mechanism of action.
著者: Iancu, C.V. / Zamoon, J. / Woo, S.B. / Aleshin, A. / Choe, J.Y.
履歴
登録2013年6月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月5日Group: Database references
改定 1.22020年9月2日Group: Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_name_com ...entity / entity_name_com / entity_src_gen / struct_ref / struct_ref_seq
Item: _entity.pdbx_description / _entity_src_gen.gene_src_strain ..._entity.pdbx_description / _entity_src_gen.gene_src_strain / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_seq_type / _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glucose transporter GlcP
B: Glucose transporter GlcP


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,8152
ポリマ-96,8152
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1410 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area38760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)130.070, 118.850, 160.049
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.08, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MI121
詳細AUTHORS STATE THAT THE BIOLOGICAL UNIT IS UNKNOWN

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要素

#1: タンパク質 Glucose transporter GlcP / Glucose/H(+) symporter


分子量: 48407.477 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 22-467 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus epidermidis (strain ATCC 12228 / FDA PCI 1200) (表皮ブドウ球菌)
: ATCC 12228 / FDA PCI 1200 / 遺伝子: glcP, SE_0247 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0H2VG78

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 6.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 80.45 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 24% PEG 400, 0.1 M Ca Acetate, 0.1 M NaCl, 0.1 M MES, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 0.8211 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年6月4日
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8211 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→20 Å / Num. all: 39873 / Num. obs: 38767 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 50.95 Å2 / Rsym value: 0.117 / Net I/σ(I): 7
反射 シェル解像度: 3.2→3.28 Å / 冗長度: 3 % / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique all: 2683 / Rsym value: 0.598 / % possible all: 91

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
SHELXS位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.2→19.902 Å / SU ML: 0.59 / σ(F): 2.36 / 位相誤差: 38.19 / 立体化学のターゲット値: LS_WUNIT_K1
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3412 1946 5.02 %RANDOM
Rwork0.3018 ---
obs0.3038 38746 97.97 %-
all-39873 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→19.902 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6388 0 0 0 6388
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0146516
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d2.0578862
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.572282
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1631096
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0091064
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2001-3.27980.3511400.32572426X-RAY DIFFRACTION91
3.2798-3.36810.37331230.31472649X-RAY DIFFRACTION98
3.3681-3.46670.34151310.3162634X-RAY DIFFRACTION99
3.4667-3.5780.32771430.31342603X-RAY DIFFRACTION98
3.578-3.70510.3141390.31352654X-RAY DIFFRACTION99
3.7051-3.85240.35731540.31212596X-RAY DIFFRACTION99
3.8524-4.02630.34051360.32112645X-RAY DIFFRACTION99
4.0263-4.23670.34251370.33462661X-RAY DIFFRACTION99
4.2367-4.49930.38861490.33492627X-RAY DIFFRACTION98
4.4993-4.8420.35781360.33172627X-RAY DIFFRACTION98
4.842-5.32080.35741360.33192611X-RAY DIFFRACTION97
5.3208-6.07160.34961340.3452640X-RAY DIFFRACTION98
6.0716-7.57860.38741490.34472675X-RAY DIFFRACTION99
7.5786-19.90280.29821390.2122752X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -36.4923 Å / Origin y: 56.8719 Å / Origin z: -11.196 Å
111213212223313233
T0.0274 Å20.0254 Å2-0.0857 Å2-0.2095 Å2-0.1386 Å2--0.0601 Å2
L0.031 °2-0.0043 °2-0.0322 °2-0.0063 °20.007 °2--0.0415 °2
S-0.0311 Å °-0.0636 Å °0.0241 Å °-0.0181 Å °-0.0309 Å °-0.0139 Å °-0.0009 Å °0.0314 Å °-0.154 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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