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- PDB-4lad: Crystal Structure of the Ube2g2:RING-G2BR complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4lad
タイトルCrystal Structure of the Ube2g2:RING-G2BR complex
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase AMFR
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 G2
キーワードLIGASE/LIGASE / E2:E3 complex / LIGASE-LIGASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of SREBP signaling pathway / negative regulation of retrograde protein transport, ER to cytosol / RING-type E3 ubiquitin transferase (cysteine targeting) / endoplasmic reticulum mannose trimming / protein K27-linked ubiquitination / endoplasmic reticulum quality control compartment / BAT3 complex binding / Derlin-1 retrotranslocation complex / non-canonical NF-kappaB signal transduction / ubiquitin-ubiquitin ligase activity ...regulation of SREBP signaling pathway / negative regulation of retrograde protein transport, ER to cytosol / RING-type E3 ubiquitin transferase (cysteine targeting) / endoplasmic reticulum mannose trimming / protein K27-linked ubiquitination / endoplasmic reticulum quality control compartment / BAT3 complex binding / Derlin-1 retrotranslocation complex / non-canonical NF-kappaB signal transduction / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin-specific protease binding / ubiquitin conjugating enzyme activity / ER Quality Control Compartment (ERQC) / ubiquitin ligase complex / protein K48-linked ubiquitination / cellular response to interferon-beta / endoplasmic reticulum unfolded protein response / protein autoubiquitination / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / ERAD pathway / lipid droplet / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / ubiquitin binding / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / Wnt signaling pathway / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin protein ligase activity / signaling receptor activity / protein-folding chaperone binding / growth cone / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / learning or memory / neuronal cell body / dendrite / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / signal transduction / protein-containing complex / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase AMFR, Ube2g2-binding region / E3 gp78 Ube2g2-binding region (G2BR) / CUE domain / Domain that may be involved in binding ubiquitin-conjugating enzymes (UBCs) / Ubiquitin system component CUE / CUE domain profile. / Ring finger domain / : / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme ...E3 ubiquitin-protein ligase AMFR, Ube2g2-binding region / E3 gp78 Ube2g2-binding region (G2BR) / CUE domain / Domain that may be involved in binding ubiquitin-conjugating enzymes (UBCs) / Ubiquitin system component CUE / CUE domain profile. / Ring finger domain / : / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Herpes Virus-1 / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Roll / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
OXALATE ION / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 G2 / E3 ubiquitin-protein ligase AMFR
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Liang, Y.-H. / Li, J. / Das, R. / Byrd, R.A. / Ji, X.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2013
タイトル: Allosteric regulation of E2:E3 interactions promote a processive ubiquitination machine.
著者: Das, R. / Liang, Y.H. / Mariano, J. / Li, J. / Huang, T. / King, A. / Tarasov, S.G. / Weissman, A.M. / Ji, X. / Byrd, R.A.
履歴
登録2013年6月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年9月25日Group: Database references
改定 1.22017年8月2日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: audit_author / chem_comp_atom ...audit_author / chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation_author / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID ..._audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年9月20日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 G2
B: E3 ubiquitin-protein ligase AMFR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,3606
ポリマ－34,0532
非ポリマー3074
水70339
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2480 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area13370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.246, 58.246, 158.431
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 G2 / Ubiquitin carrier protein G2 / Ubiquitin-protein ligase G2


分子量: 18582.262 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: UBE2G2, Ubiquitin-conjugating enzyme E2G2 isoform 1
プラスミド: pGEX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(star) / 参照: UniProt: P60604, ubiquitin-protein ligase
#2: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase AMFR / Autocrine motility factor receptor / AMF receptor / RING finger protein 45 / gp78


分子量: 15471.062 Da / 分子数: 1
Fragment: RING region (UNP residues 313-393) and G2BR region (UNP residues 574-600)
Mutation: 40 a.a. insertion / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AMFR, Autocrine motility factor receptor, RNF45 / プラスミド: pET3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(star)
参照: UniProt: Q9UKV5, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-OXL / OXALATE ION / しゅう酸ジアニオン


分子量: 88.019 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2O4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 39 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.66 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 25% PEG-3350, 0.1M Tris-HCl, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→40 Å / Num. all: 12528 / Num. obs: 12528 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(F): -6 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 8.2 % / Rmerge(I) obs: 0.044 / Χ2: 1.071 / Net I/σ(I): 18.4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.3-2.384.70.3962.611321.05490.3
2.38-2.485.50.2994.710831.03686.2
2.48-2.597.60.3136.612231.01197
2.59-2.738.90.2319.612540.94399.9
2.73-2.99.40.14718.312651.049100
2.9-3.129.50.08530.312731.056100
3.12-3.449.30.06235.913011.06799.8
3.44-3.938.90.04637.612911.0699.8
3.93-4.9590.0357.813141.15999.2
4.95-408.40.02754.213921.2396

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3H8K

3h8k


解像度: 2.3→39.123 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.28 / FOM work R set: 0.7449 / SU ML: 0.41 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 30.29 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.281 1000 8.01 %RANDOM
Rwork0.2259 ---
obs0.2302 12488 96.97 %-
all-12488 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 49.368 Å2 / ksol: 0.334 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 108.62 Å2 / Biso mean: 61.0837 Å2 / Biso min: 35.14 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.245 Å20 Å2-0 Å2
2--7.245 Å20 Å2
3----14.49 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→39.123 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1783 0 14 39 1836
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0091843
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.222489
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.083262
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006326
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.349703
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.3-2.41840.37461260.300414451571157188
2.4184-2.56980.36141340.28715301664166493
2.5698-2.76820.39041450.2832167118161816100
2.7682-3.04670.33131430.2701165317961796100
3.0467-3.48730.27721460.2426167618221822100
3.4873-4.39270.26581490.1849170818571857100
4.3927-39.12910.21861570.190518051962196298

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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