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万見
- PDB-4l9u: Structure of C-terminal coiled coil of RasGRP1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4l9u
タイトルStructure of C-terminal coiled coil of RasGRP1
要素RAS guanyl-releasing protein 1
キーワードSIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of natural killer cell differentiation / diacylglycerol binding / positive regulation of T cell differentiation in thymus / secretory granule localization / Effects of PIP2 hydrolysis / vesicle transport along microtubule / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / phosphatidylcholine binding / natural killer cell activation / Rap1 signalling ...positive regulation of natural killer cell differentiation / diacylglycerol binding / positive regulation of T cell differentiation in thymus / secretory granule localization / Effects of PIP2 hydrolysis / vesicle transport along microtubule / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / phosphatidylcholine binding / natural killer cell activation / Rap1 signalling / inflammatory response to antigenic stimulus / positive regulation of Ras protein signal transduction / activation of GTPase activity / positive regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production / mast cell degranulation / B cell activation / B cell proliferation / regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / Activation of RAS in B cells / T cell proliferation / T cell activation / Integrin signaling / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / guanyl-nucleotide exchange factor activity / positive regulation of GTPase activity / positive regulation of JNK cascade / positive regulation of MAP kinase activity / FCERI mediated NF-kB activation / positive regulation of tumor necrosis factor production / positive regulation of type II interferon production / RAF/MAP kinase cascade / Ras protein signal transduction / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cell differentiation / positive regulation of protein phosphorylation / Golgi membrane / lipid binding / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / Golgi apparatus / signal transduction / zinc ion binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2730 / RasGEF N-terminal motif / Guanine nucleotide exchange factor for Ras-like GTPases; N-terminal motif / Ras-like guanine nucleotide exchange factor, N-terminal / Ras guanine-nucleotide exchange factors N-terminal domain profile. / Ras-like guanine nucleotide exchange factor / Ras guanine-nucleotide exchange factor, catalytic domain superfamily / Ras guanine nucleotide exchange factor domain superfamily / RasGEF domain / Ras guanine-nucleotide exchange factors catalytic domain profile. ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2730 / RasGEF N-terminal motif / Guanine nucleotide exchange factor for Ras-like GTPases; N-terminal motif / Ras-like guanine nucleotide exchange factor, N-terminal / Ras guanine-nucleotide exchange factors N-terminal domain profile. / Ras-like guanine nucleotide exchange factor / Ras guanine-nucleotide exchange factor, catalytic domain superfamily / Ras guanine nucleotide exchange factor domain superfamily / RasGEF domain / Ras guanine-nucleotide exchange factors catalytic domain profile. / Guanine nucleotide exchange factor for Ras-like small GTPases / Ras guanine-nucleotide exchange factors catalytic domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C1-like domain superfamily / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular / EF-hand, calcium binding motif / Special / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
RAS guanyl-releasing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6014 Å
データ登録者Iwig, J.S. / Vercoulen, Y. / Das, R. / Barros, T. / Limnander, A. / Che, Y. / Pelton, J.G. / Wemmer, D.E. / Roose, J.P. / Kuriyan, J.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2013
タイトル: Structural analysis of autoinhibition in the Ras-specific exchange factor RasGRP1.
著者: Iwig, J.S. / Vercoulen, Y. / Das, R. / Barros, T. / Limnander, A. / Che, Y. / Pelton, J.G. / Wemmer, D.E. / Roose, J.P. / Kuriyan, J.
履歴
登録2013年6月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年8月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RAS guanyl-releasing protein 1
B: RAS guanyl-releasing protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,6316
ポリマ－13,2592
非ポリマー3724
水1,33374
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2840 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area7290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)24.878, 165.047, 28.319
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 RAS guanyl-releasing protein 1 / Calcium and DAG-regulated guanine nucleotide exchange factor II / CalDAG-GEFII / Ras guanyl-releasing protein


分子量: 6629.548 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP Residues 739-793 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RASGRP1, RASGRP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O95267
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 74 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.9 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 3.6
詳細: 20 mM sodium acetate, 22% PEG 3350, 100 mM lithium sulfate, 0.4% formamide, pH 3.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 296K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年5月27日
放射モノクロメーター: Double crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→27.911 Å / Num. all: 16277 / Num. obs: 16098 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3
反射 シェル
解像度 (Å)Diffraction-ID% possible all
1.6-1.63197.4
8.47-27.91189.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.6014→27.911 Å / SU ML: 0.2 / σ(F): 0.83 / 位相誤差: 22.1 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2351 1352 4.97 %
Rwork0.2007 --
obs0.2024 27209 91.6 %
all-16277 -
溶媒の処理減衰半径: 0.6 Å / VDWプローブ半径: 0.9 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6014→27.911 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数748 0 23 74 845
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01819
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1461109
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.116341
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.067127
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004142
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6014-1.65860.29451450.29412558X-RAY DIFFRACTION89
1.6586-1.7250.33191590.28582528X-RAY DIFFRACTION91
1.725-1.80350.34621500.27822529X-RAY DIFFRACTION90
1.8035-1.89860.321270.24742595X-RAY DIFFRACTION91
1.8986-2.01750.25021030.20422556X-RAY DIFFRACTION91
2.0175-2.17320.20981270.18352543X-RAY DIFFRACTION90
2.1732-2.39180.21891270.17722627X-RAY DIFFRACTION93
2.3918-2.73760.2171580.1722631X-RAY DIFFRACTION94
2.7376-3.44810.20581470.18392633X-RAY DIFFRACTION94
3.4481-27.91560.2211090.19892657X-RAY DIFFRACTION93
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.89790.273-0.1295.63450.2982.38620.0926-0.001-0.56280.33290.1217-0.53160.29060.04530.21380.1125-0.0021-0.03250.160.02640.1145-9.236730.5929-3.7696
22.2027-0.5310.11991.71511.72862.34350.14970.12620.1628-0.05990.0248-0.0437-0.05650.18110.0180.3853-0.0014-0.00650.29660.02210.1798-8.209951.961-21.6716
32.93230.3784-0.11567.9917-1.09451.8632-0.01580.2111-0.6022-0.13110.22720.24910.2949-0.0583-0.02820.15320.0041-0.02910.1689-0.01770.1473-13.328627.9121-9.457
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'B'
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and ((resseq 784:793))
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and ((resseq 745:783))

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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