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万見
- PDB-2lw1: The C-terminal domain of the Uup protein is a DNA-binding coiled ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2lw1
タイトルThe C-terminal domain of the Uup protein is a DNA-binding coiled coil motif
要素ABC transporter ATP-binding protein uup
キーワードDNA BINDING PROTEIN / ABC REG subfamily
機能・相同性
機能・相同性情報


postreplication repair / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / response to radiation / ribosome binding / ATP hydrolysis activity / DNA binding / ATP binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ABC transporter Uup, C-terminal / ATP-binding protein Uup / ABC transporter C-terminal domain / Valyl-tRNA synthetase, C-terminal domain / : / Valyl-tRNA synthetase, tRNA-binding arm superfamily / ABC-transporter extension domain / ABC transporter / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. ...ABC transporter Uup, C-terminal / ATP-binding protein Uup / ABC transporter C-terminal domain / Valyl-tRNA synthetase, C-terminal domain / : / Valyl-tRNA synthetase, tRNA-binding arm superfamily / ABC-transporter extension domain / ABC transporter / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / Helix Hairpins / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-binding protein Uup
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Carlier, L. / Haase, A.S. / Burgos Zepeda, M.Y. / Dassa, E. / Lequin, O.
引用
ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2012
タイトル: The C-terminal domain of the Uup protein is a DNA-binding coiled coil motif.
著者: Carlier, L. / Haase, A.S. / Burgos Zepeda, M.Y. / Dassa, E. / Lequin, O.
#1: ジャーナル: Biomol.Nmr Assign. / 年: 2012
タイトル: Secondary structure and NMR resonance assignments of the C-terminal DNA-binding domain of Uup protein.
著者: Carlier, L. / Haase, A.S. / Burgos Zepeda, M.Y. / Dassa, E. / Lequin, O.
履歴
登録2012年7月19日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年9月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年10月3日Group: Database references
改定 1.22012年11月28日Group: Database references
改定 1.32016年4月27日Group: Structure summary
改定 1.42023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.52024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI
Remark 650HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ABC transporter ATP-binding protein uup


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,1651
ポリマ－12,1651
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 400structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 ABC transporter ATP-binding protein uup


分子量: 12164.542 Da / 分子数: 1 / 断片: CTD domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: uup, ycbH, ycbI, b0949, JW0932 / プラスミド: pET-15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-Gold(DE3)pLysS AG / 参照: UniProt: P43672

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実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D 1H-15N TOCSY
1322D 1H-15N HSQC
1423D HNCO
1523D HN(CA)CO
1623D CBCA(CO)NH
1723D HN(CA)CB
1823D HBHA(CO)NH
1933D (H)CCH-TOCSY
11023D C(CO)NH
11123D H(CCO)NH
11232D 1H-13C HSQC
11313D 1H-15N NOESY
11433D 1H-13C NOESY aliphatic
11533D 1H-13C NOESY aromatic
11612D 1H-1H NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.6 mM [U-100% 15N] UUP, 170 mM sodium chloride, 30 mM TRIS, 0.111 mM DSS, 1 uM leupeptine, 1 uM pepstatine, 0.02 % sodium azide, 90 % H2O, 10 % D2O, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.6 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] UUP, 170 mM sodium chloride, 30 mM TRIS, 0.111 mM DSS, 1 uM leupeptine, 1 uM pepstatine A, 0.02 % sodium azide, 90 % H2O, 10 % D2O, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
30.6 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] UUP, 170 mM sodium chloride, 30 mM TRIS, 1 uM leupeptine, 1 uM pepstatine A, 0.02 % sodium azide, 100 % D2O, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.6 mMUUP-1[U-100% 15N]1
170 mMsodium chloride-21
30 mMTRIS-31
0.111 mMDSS-41
1 uMleupeptine-51
1 uMpepstatine-61
0.02 %sodium azide-71
90 %H2O-81
10 %D2O-91
0.6 mMUUP-10[U-100% 13C; U-100% 15N]2
170 mMsodium chloride-112
30 mMTRIS-122
0.111 mMDSS-132
1 uMleupeptine-142
1 uMpepstatine A-152
0.02 %sodium azide-162
90 %H2O-172
10 %D2O-182
0.6 mMUUP-19[U-100% 13C; U-100% 15N]3
170 mMsodium chloride-203
30 mMTRIS-213
1 uMleupeptine-223
1 uMpepstatine A-233
0.02 %sodium azide-243
100 %D2O-253
試料状態イオン強度: 200 / pH: 7.2 / 圧: 1 atm / 温度: 303 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker Avance IIIBrukerAVANCE III5001
Bruker AvanceBrukerAVANCE8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
SparkyGoddardcollection
SparkyGoddardchemical shift assignment
SparkyGoddardpeak picking
TopSpin2Bruker Biospingeometry optimization
ARIA2.2Linge, O'Donoghue and Nilges構造決定
CNS1.1Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1 / 詳細: CHARMM22 force field
NMR constraintsNOE constraints total: 2176 / NOE intraresidue total count: 899 / NOE long range total count: 200 / NOE medium range total count: 365 / Hydrogen bond constraints total count: 14 / Protein chi angle constraints total count: 14 / Protein phi angle constraints total count: 72 / Protein psi angle constraints total count: 72
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 400 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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