[日本語] English
万見
- PDB-4l7x: Crystal structure of the DIDO PHD finger in complex with H3K4me3 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4l7x
タイトルCrystal structure of the DIDO PHD finger in complex with H3K4me3
要素
  • Death-inducer obliterator 1
  • Histone H3 peptide
キーワードCELL CYCLE / GENE REGULATION / mitosis / Chromatin
機能・相同性
機能・相同性情報


Chromatin modifying enzymes / telomere organization / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / Meiotic synapsis / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / epigenetic regulation of gene expression / Condensation of Prophase Chromosomes ...Chromatin modifying enzymes / telomere organization / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / Meiotic synapsis / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / epigenetic regulation of gene expression / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / HCMV Late Events / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / apoptotic signaling pathway / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / HDMs demethylate histones / NoRC negatively regulates rRNA expression / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / spindle / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HCMV Early Events / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / HATs acetylate histones / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / chromatin organization / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / gene expression / Estrogen-dependent gene expression / cadherin binding / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Death-inducer obliterator 1 / Spen paralogue and orthologue SPOC, C-terminal / SPOC domain / Transcription factor S-II (TFIIS), central domain / Domain in the central regions of transcription elongation factor S-II (and elsewhere) / Transcription elongation factor S-II, central domain / Transcription elongation factor S-II, central domain superfamily / TFIIS central domain profile. / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 ...Death-inducer obliterator 1 / Spen paralogue and orthologue SPOC, C-terminal / SPOC domain / Transcription factor S-II (TFIIS), central domain / Domain in the central regions of transcription elongation factor S-II (and elsewhere) / Transcription elongation factor S-II, central domain / Transcription elongation factor S-II, central domain superfamily / TFIIS central domain profile. / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 domain / Histone-fold / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H3.1 / Death-inducer obliterator 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.35 Å
データ登録者Tong, Q. / Gatchalian, J. / Kutateladze, T.G.
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2013
タイトル: Dido3 PHD Modulates Cell Differentiation and Division.
著者: Gatchalian, J. / Futterer, A. / Rothbart, S.B. / Tong, Q. / Rincon-Arano, H. / Sanchez de Diego, A. / Groudine, M. / Strahl, B.D. / Martinez-A, C. / van Wely, K.H. / Kutateladze, T.G.
履歴
登録2013年6月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年3月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Death-inducer obliterator 1
U: Histone H3 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,7624
ポリマ－8,6312
非ポリマー1312
水1,33374
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1240 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area4300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.820, 40.820, 80.620
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

-
要素

#1: タンパク質 Death-inducer obliterator 1 / DIO-1 / hDido1 / Death-associated transcription factor 1 / DATF-1


分子量: 7280.341 Da / 分子数: 1 / 断片: PHD-type zinc finger domain residues 266-325 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DIDO1, C20orf158, DATF1, KIAA0333 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9BTC0
#2: タンパク質・ペプチド Histone H3 peptide / H3K4me3 peptide


分子量: 1350.568 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Peptide was synthesized. / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P68431*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 74 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.78 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1M HEPES pH8, 30% PEG6000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年2月26日
放射モノクロメーター: Si-111 double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.35→28.7 Å / Num. obs: 28593 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 1.35→1.4 Å / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.35→28.682 Å / SU ML: 0.07 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 12.82 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1422 1425 4.98 %RANDOM
Rwork0.1324 ---
all0.14 28593 --
obs0.1329 28593 99.96 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.35→28.682 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数518 0 2 74 594
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.007528
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.169713
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.32201
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07672
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00796
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.35-1.39830.18111460.14692711X-RAY DIFFRACTION100
1.3983-1.45420.16821160.12662758X-RAY DIFFRACTION100
1.4542-1.52040.16581620.11112704X-RAY DIFFRACTION100
1.5204-1.60060.15861490.10612696X-RAY DIFFRACTION100
1.6006-1.70090.11931700.10222700X-RAY DIFFRACTION100
1.7009-1.83220.12391430.10782693X-RAY DIFFRACTION100
1.8322-2.01650.14111280.11212734X-RAY DIFFRACTION100
2.0165-2.30820.13071360.1192731X-RAY DIFFRACTION100
2.3082-2.90760.1351360.1482722X-RAY DIFFRACTION100
2.9076-28.68850.14751390.15042719X-RAY DIFFRACTION100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る