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- PDB-4l41: Human Lactose synthase: A 2:1 complex between human alpha-lactalb... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4l41
タイトルHuman Lactose synthase: A 2:1 complex between human alpha-lactalbumin and human beta1,4-galactosyltransferase
要素
  • Alpha-lactalbumin
  • Beta-1,4-galactosyltransferase 1
キーワードCalcium Binding Protein/Transferase / GT-A fold / lactose synthase / Substrate binding / Golgi / Calcium Binding Protein-Transferase complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective B4GALT1 causes CDG-2d / galactosyltransferase activity / Defective B4GALT1 causes B4GALT1-CDG (CDG-2d) / Interaction With Cumulus Cells And The Zona Pellucida / penetration of zona pellucida / Lactose synthesis / regulation of acrosome reaction / Keratan sulfate biosynthesis / lactose synthase / neolactotriaosylceramide beta-1,4-galactosyltransferase ...Defective B4GALT1 causes CDG-2d / galactosyltransferase activity / Defective B4GALT1 causes B4GALT1-CDG (CDG-2d) / Interaction With Cumulus Cells And The Zona Pellucida / penetration of zona pellucida / Lactose synthesis / regulation of acrosome reaction / Keratan sulfate biosynthesis / lactose synthase / neolactotriaosylceramide beta-1,4-galactosyltransferase / beta-N-acetylglucosaminylglycopeptide beta-1,4-galactosyltransferase / N-acetyllactosamine synthase / N-acetyllactosamine synthase activity / positive regulation of circulating fibrinogen levels / beta-N-acetylglucosaminylglycopeptide beta-1,4-galactosyltransferase activity / N-Glycan antennae elongation / UDP-galactosyltransferase activity / Golgi trans cisterna / macrophage migration / lactose synthase activity / development of secondary sexual characteristics / lactose biosynthetic process / oligosaccharide biosynthetic process / acute inflammatory response / galactose metabolic process / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in wound healing / Pre-NOTCH Processing in Golgi / desmosome / binding of sperm to zona pellucida / angiogenesis involved in wound healing / protein N-linked glycosylation / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの / azurophil granule membrane / Golgi cisterna membrane / epithelial cell development / beta-tubulin binding / alpha-tubulin binding / cytoskeletal protein binding / extracellular matrix organization / secretory granule membrane / epithelial cell proliferation / filopodium / brush border membrane / lipid metabolic process / Golgi lumen / negative regulation of epithelial cell proliferation / cell-cell signaling / lysozyme activity / manganese ion binding / basolateral plasma membrane / cell adhesion / defense response to bacterium / positive regulation of apoptotic process / Golgi membrane / external side of plasma membrane / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / apoptotic process / Golgi apparatus / signal transduction / protein-containing complex / extracellular space / extracellular exosome / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Lactalbumin / Beta-1,4-galactosyltransferase / Galactosyltransferase, N-terminal / N-terminal region of glycosyl transferase group 7 / Galactosyltransferase, C-terminal / N-terminal domain of galactosyltransferase / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Lysozyme - #10 ...Lactalbumin / Beta-1,4-galactosyltransferase / Galactosyltransferase, N-terminal / N-terminal region of glycosyl transferase group 7 / Galactosyltransferase, C-terminal / N-terminal domain of galactosyltransferase / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Alpha-lactalbumin / Beta-1,4-galactosyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Ramakrishnan, B. / Qasba, P.K.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of Human Lactose Synthase forms a Novel 1:2 Complex between beta1,4Galactosyltransferase 1 and alpha-Lactalbumin Proteins
著者: Ramakrishnan, B. / Qasba, P.K.
履歴
登録2013年6月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年10月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-lactalbumin
C: Beta-1,4-galactosyltransferase 1
B: Alpha-lactalbumin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,2716
ポリマ－61,0953
非ポリマー1763
水55831
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2920 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area23280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.390, 65.210, 71.720
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 114.45, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Alpha-lactalbumin / Lactose synthase B protein / Lysozyme-like protein 7


分子量: 14164.206 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 19-142 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: expressed with 11 amino acide N-terminal T7-tag / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: 4-galactosyltransferase, beta1, LALBA, LYZL7 / プラスミド: pET23a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P00709
#2: タンパク質 Beta-1,4-galactosyltransferase 1 / Beta-1 / 4-GalTase 1 / Beta4Gal-T1 / b4Gal-T1


分子量: 32766.277 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 126-398 / Mutation: R337T, C338T / 由来タイプ: 組換発現
詳細: contains an addition single amino acids Alanine at the N-terminal
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: alpha-lactalbumin, B4GALT1, GGTB2 / プラスミド: pET17 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P15291, lactose synthase
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 31 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.42 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 100 mM mes buffer pH 7.0, 12% PEG 4000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X9B / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年9月2日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. all: 14802 / Num. obs: 14000 / % possible obs: 97.4 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3 % / Rsym value: 0.11 / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 2.9 % / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Rsym value: 0.57 / % possible all: 98.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1A4V AND 2AEC

1a4v

2aec


解像度: 2.7→19.521 Å / SU ML: 0.24 / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 23.49 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.237 695 5.03 %
Rwork0.1878 --
obs0.1903 13823 95.18 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→19.521 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4165 0 7 31 4203
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0074274
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.845775
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.2791583
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06628
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003745
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7-2.90810.29171250.26242601X-RAY DIFFRACTION95
2.9081-3.19960.3081520.24322618X-RAY DIFFRACTION96
3.1996-3.660.24871410.19752653X-RAY DIFFRACTION96
3.66-4.60120.21811370.15592624X-RAY DIFFRACTION95
4.6012-19.52140.19031400.15822632X-RAY DIFFRACTION93

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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