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万見
- PDB-5vqa: Structure of human TRIP13, ATP-bound form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5vqa
タイトルStructure of human TRIP13, ATP-bound form
要素Pachytene checkpoint protein 2 homolog
キーワードPROTEIN BINDING / AAA+ ATPase / meiosis / spindle assembly checkpoint
機能・相同性
機能・相同性情報


meiotic recombination checkpoint signaling / synaptonemal complex assembly / reciprocal meiotic recombination / oocyte maturation / female meiosis I / oogenesis / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / male meiosis I / spermatid development / transcription coregulator activity ...meiotic recombination checkpoint signaling / synaptonemal complex assembly / reciprocal meiotic recombination / oocyte maturation / female meiosis I / oogenesis / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / male meiosis I / spermatid development / transcription coregulator activity / male germ cell nucleus / double-strand break repair / chromosome / spermatogenesis / transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
TRIP13-like, AAA+ ATPase lid C-terminal domain / TRIP13 N-terminal domain / Pachytene checkpoint protein 2-like / ClpA/B family / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Pachytene checkpoint protein 2 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.54 Å
データ登録者Ye, Q. / Corbett, K.D.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 2017
タイトル: The AAA+ ATPase TRIP13 remodels HORMA domains through N-terminal engagement and unfolding.
著者: Ye, Q. / Kim, D.H. / Dereli, I. / Rosenberg, S.C. / Hagemann, G. / Herzog, F. / Toth, A. / Cleveland, D.W. / Corbett, K.D.
履歴
登録2017年5月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年6月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年7月12日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22017年8月30日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年10月4日Group: Author supporting evidence / Data collection ...Author supporting evidence / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_assembly_auth_evidence
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pachytene checkpoint protein 2 homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,1142
ポリマ－48,6071
非ポリマー5071
水2,000111
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.479, 98.479, 120.979
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65
詳細The homohexamer can't be assembled from crystal packing, as the crystals form a helical filament and the homohexamer forms a closed hexameric ring.

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要素

#1: タンパク質 Pachytene checkpoint protein 2 homolog / Human papillomavirus type 16 E1 protein-binding protein / HPV16 E1 protein-binding protein / ...Human papillomavirus type 16 E1 protein-binding protein / HPV16 E1 protein-binding protein / Thyroid hormone receptor interactor 13 / Thyroid receptor-interacting protein 13 / TRIP-13


分子量: 48606.664 Da / 分子数: 1 / 変異: E253Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRIP13, PCH2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15645
#2: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 111 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.7 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1 M Tris-HCl pH 8.5, 0.2 M KCl, 10% pentaerythritol propoxylate, 5 mM MgCl2, 1 mM ATP, cryoprotected with 10% glycerol and 12% additional pentaerythritol propoxylate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2015年10月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.54→121.03 Å / Num. obs: 22993 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 5.7 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Rpim(I) all: 0.043 / Net I/σ(I): 16.4
反射 シェル解像度: 2.54→2.66 Å / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 1.767 / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / Num. unique obs: 2231 / CC1/2: 0.516 / Rpim(I) all: 0.821 / % possible all: 83.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4XGU

4xgu


解像度: 2.54→49.339 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 28.93
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2408 1156 5.19 %
Rwork0.1971 --
obs0.1993 22993 99.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.54→49.339 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2914 0 31 111 3056
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072992
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9864058
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.6881816
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052489
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005501
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.54-2.60180.36591240.34092442X-RAY DIFFRACTION100
2.6018-2.72020.39061410.30742388X-RAY DIFFRACTION100
2.7202-2.86360.31151280.2682420X-RAY DIFFRACTION100
2.8636-3.0430.29311340.23892408X-RAY DIFFRACTION100
3.043-3.27790.27551580.21592390X-RAY DIFFRACTION100
3.2779-3.60770.26351280.19462431X-RAY DIFFRACTION100
3.6077-4.12950.23891410.17422427X-RAY DIFFRACTION100
4.1295-5.20180.17581200.15812430X-RAY DIFFRACTION100
5.2018-49.34890.21231190.18912464X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.25720.8139-1.27245.6172-0.41637.48990.4278-0.5991-0.02570.1001-0.0867-0.7977-0.51451.3369-0.31840.5719-0.12640.06260.907-0.08230.594651.539810.92420.5303
21.9242-0.7544-0.18315.5408-0.56163.63760.05060.0375-0.3154-0.11930.01880.68010.5275-0.5728-0.02020.4431-0.1185-0.04120.49640.05340.441627.0532-0.67029.5109
33.86351.2002-0.39796.73221.15086.8584-0.0151-0.09730.38180.25280.03070.113-0.2607-0.1407-0.03910.39840.0867-0.00480.3976-0.05170.436530.174232.787812.947
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1Chain A and resi 1:107
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resi 108:322
3X-RAY DIFFRACTION3chain A and resi 323:431

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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