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万見
- PDB-4l1m: Structure of the first RCC1-like domain of HERC2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4l1m
タイトルStructure of the first RCC1-like domain of HERC2
要素E3 ubiquitin-protein ligase HERC2
キーワードLIGASE / RCC1 / RLD / beta-propeller / HERC2 / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


SUMO binding / HECT-type E3 ubiquitin transferase / negative regulation of Notch signaling pathway / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / centriole / guanyl-nucleotide exchange factor activity / intracellular protein transport / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / G2/M DNA damage checkpoint / neuron differentiation ...SUMO binding / HECT-type E3 ubiquitin transferase / negative regulation of Notch signaling pathway / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / centriole / guanyl-nucleotide exchange factor activity / intracellular protein transport / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / G2/M DNA damage checkpoint / neuron differentiation / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Processing of DNA double-strand break ends / spermatogenesis / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / DNA repair / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
HERC2, APC10 domain / HERC2, zinc finger, ZZ-type / : / Beta-propeller repeat TECPR / Beta propeller repeats in Physarum polycephalum tectonins, Limulus lectin L-6 and animal hypothetical proteins. / Mib-herc2 / Mib/herc2 domain superfamily / Mib_herc2 / MIB/HERC2 domain profile. / Regulator of chromosome condensation 1/beta-lactamase-inhibitor protein II ...HERC2, APC10 domain / HERC2, zinc finger, ZZ-type / : / Beta-propeller repeat TECPR / Beta propeller repeats in Physarum polycephalum tectonins, Limulus lectin L-6 and animal hypothetical proteins. / Mib-herc2 / Mib/herc2 domain superfamily / Mib_herc2 / MIB/HERC2 domain profile. / Regulator of chromosome condensation 1/beta-lactamase-inhibitor protein II / CPH domain / Mouse development and cellular proliferation protein Cullin-7 / Regulator of chromosome condensation (RCC1) signature 2. / Regulator of chromosome condensation (RCC1) repeat / Regulator of chromosome condensation, RCC1 / Regulator of chromosome condensation (RCC1) repeat profile. / APC10/DOC domain / Anaphase-promoting complex, subunit 10 (APC10) / DOC domain profile. / Anaphase-promoting complex, subunit 10 (APC10) / Regulator of chromosome condensation 1/beta-lactamase-inhibitor protein II / Cytochrome b5 family, heme-binding domain profile. / Cytochrome b5-like heme/steroid binding domain / Cytochrome b5-like heme/steroid binding domain superfamily / Cytochrome b5-like Heme/Steroid binding domain / Cytochrome b5-like Heme/Steroid binding domain / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Galactose-binding-like domain superfamily / Ribosomal protein L2, domain 2 / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase HERC2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Tempel, W. / Khan, M.B. / Dong, A. / Hu, J. / Li, Y. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Tong, Y. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: TO BE PUBLISHED
タイトル: Structure of the first RCC1-like domain of HERC2
著者: Tempel, W. / Khan, M.B. / Dong, A. / Hu, J. / Li, Y. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Tong, Y.
履歴
登録2013年6月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase HERC2
B: E3 ubiquitin-protein ligase HERC2
C: E3 ubiquitin-protein ligase HERC2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,24048
ポリマ－126,1833
非ポリマー1,05745
水91951
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase HERC2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,44514
ポリマ－42,0611
非ポリマー38413
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: E3 ubiquitin-protein ligase HERC2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,44517
ポリマ－42,0611
非ポリマー38416
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: E3 ubiquitin-protein ligase HERC2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,34917
ポリマ－42,0611
非ポリマー28816
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.159, 94.159, 281.894
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-816-

UNX

詳細AS PER THE AUTHORS THE BIOLOGICAL ASSEMBLY IS UNKNOWN

-
要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase HERC2 / HECT domain and RCC1-like domain-containing protein 2


分子量: 42061.160 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HERC2 / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)-V2R
参照: UniProt: O95714, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物...
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 34 / 由来タイプ: 合成
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 51 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.7 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5
詳細: 1.5 M ammonium sulfate, 0.1 M Tris-hydrochloride, pH 8.5, vapor diffusion, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97926 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年2月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97926 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→93.965 Å / Num. all: 45698 / Num. obs: 45698 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 10.7 % / Rsym value: 0.14 / Net I/σ(I): 13.8
反射 シェル

Rmerge(I) obs: 0.011 / Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Mean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.6-2.7411.10.77285465601.084100
2.74-2.9111.116928162280.739100
2.91-3.1111.11.76491358470.441100
3.11-3.361136007654730.252100
3.36-3.6810.755370950340.151100
3.68-4.1110.37.64729146110.096100
4.11-4.751094098240800.073100
4.75-5.81109.73486134920.067100
5.81-8.2210.110.42765027460.057100
8.22-46.9829.512.51545116270.03999.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.21データスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.7.0032精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 3KCI

3kci


解像度: 2.6→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / WRfactor Rfree: 0.209 / WRfactor Rwork: 0.175 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 19.952 / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.445 / ESU R Free: 0.271 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: WITH TLS ADDED. ARP/WARP (ATOM UPDATE), BUCCANEER, COOT AND THE MOLPROBITY SERVER WERE ALSO USED DURING REFINEMENT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2376 2500 5.479 %thin shells (sftools)
Rwork0.1988 ---
obs0.201 45629 99.893 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso max: 121.89 Å2 / Biso mean: 49.761 Å2 / Biso min: 11.59 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.11 Å21.11 Å2-0 Å2
2--1.11 Å2-0 Å2
3----3.602 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7783 0 89 51 7923
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0198066
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.027379
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2891.94210982
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.918316957
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.06451081
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.87424.377313
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.317151204
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.2081530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0750.21215
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.029383
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.021831
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4742.7644287
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.4732.7644288
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.3984.1455354
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.6-2.6670.4122660.333034330199.97
2.667-2.740.3192090.31230273236100
2.74-2.81900.28431343134100
2.819-2.9050.3112390.25828053044100
2.905-30.2771950.22127862981100
3-3.1050.2991890.22826582847100
3.105-3.2210.2691840.2122594277999.964
3.221-3.3520.2261420.20925382680100
3.352-3.50.221230.19924672590100
3.5-3.6690.2341220.19323112433100
3.669-3.8660.2061190.1822342353100
3.866-4.0980.1951210.1721252246100
4.098-4.3780.204830.1532008209299.952
4.378-4.7240.155840.14918961980100
4.724-5.1670.183670.15117481815100
5.167-5.7650.21130.16315431656100
5.765-6.6340.235850.19514191504100
6.634-8.070.219780.18511931271100
8.07-11.1870.259520.1879721024100
11.187-400.33290.34462766299.094
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.06910.1926-0.88731.7067-0.49862.7191-0.0242-0.1037-0.0684-0.1904-0.0578-0.17560.05990.29290.0820.02420.03550.02580.31140.06720.096858.5069-3.031122.814
21.7133-0.27880.40061.42220.53153.02040.12720.0643-0.1284-0.1417-0.21310.16570.1435-0.24940.08590.05010.00620.00920.1614-0.07110.111215.8131-17.380323.8271
32.176-0.03650.80361.6069-0.58363.2083-0.10990.26490.2877-0.1865-0.02090.03-0.35050.04140.13080.16010.0681-0.03920.2043-0.01350.129824.458926.093923.7797
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A422 - 784
2X-RAY DIFFRACTION2B422 - 779
3X-RAY DIFFRACTION3C422 - 780

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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